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- EMDB-1268: Structure of bacteriophage SPP1 tail reveals trigger for DNA ejection. -
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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-1268 | |||||||||
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タイトル | Structure of bacteriophage SPP1 tail reveals trigger for DNA ejection. | |||||||||
![]() | CCP4 map of the helical Tail of the bacteriophage SPP1 after DNA ejection | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 14.5 Å | |||||||||
![]() | Plisson C / White HE / Auzat I / Sao-jose C / Lhuillier S / Tavares P / Orlova EV | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of bacteriophage SPP1 tail reveals trigger for DNA ejection. 著者: Celia Plisson / Helen E White / Isabelle Auzat / Amineh Zafarani / Carlos São-José / Sophie Lhuillier / Paulo Tavares / Elena V Orlova / ![]() 要旨: The majority of known bacteriophages have long noncontractile tails (Siphoviridae) that serve as a pipeline for genome delivery into the host cytoplasm. The tail extremity distal from the phage head ...The majority of known bacteriophages have long noncontractile tails (Siphoviridae) that serve as a pipeline for genome delivery into the host cytoplasm. The tail extremity distal from the phage head is an adsorption device that recognises the bacterial receptor at the host cell surface. This interaction generates a signal transmitted to the head that leads to DNA release. We have determined structures of the bacteriophage SPP1 tail before and after DNA ejection. The results reveal extensive structural rearrangements in the internal wall of the tail tube. We propose that the adsorption device-receptor interaction triggers a conformational switch that is propagated as a domino-like cascade along the 1600 A-long helical tail structure to reach the head-to-tail connector. This leads to opening of the connector culminating in DNA exit from the head into the host cell through the tail tube. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.9 KB 10.9 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 31.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 223.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 222.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 5.5 KB | 表示 | |
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-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
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注釈 | CCP4 map of the helical Tail of the bacteriophage SPP1 after DNA ejection | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Tail of the bacteriophage SPP1 after DNa ejection
全体 | 名称: Tail of the bacteriophage SPP1 after DNa ejection |
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要素 |
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-超分子 #1000: Tail of the bacteriophage SPP1 after DNa ejection
超分子 | 名称: Tail of the bacteriophage SPP1 after DNa ejection / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: hexameric rings of gp17.1 and gp17.1star / Number unique components: 2 |
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-分子 #1: Major Tail Protein 1
分子 | 名称: Major Tail Protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: gp17.1 詳細: The 180 nm-long tail tube is composed of the two major tail proteins, gp17.1 and gp17.1star. They form a helical stack of 45 rings. 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 19.1 KDa |
-分子 #2: Major Tail Protein 2
分子 | 名称: Major Tail Protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: gp17.1star / 組換発現: No / データベース: NCBI |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 実験値: 28.2 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | ネガティブ染色法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris-Cl, 300 mM NaCl, 5 mM MgCl2 |
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染色 | タイプ: NEGATIVE 詳細: 3.5 microliter of sample was applied onto carbon-coated copper grids, which were glow-discharged for 30 seconds. The sample was left for 1-2 minutes on the grids before blotting and staining ...詳細: 3.5 microliter of sample was applied onto carbon-coated copper grids, which were glow-discharged for 30 seconds. The sample was left for 1-2 minutes on the grids before blotting and staining with a solution of 2% uranyl acetate. |
グリッド | 詳細: 300 mesh copper grid |
凍結 | 凍結剤: NONE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F20 |
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温度 | 平均: 298 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification |
詳細 | Low Dose imaging |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 12 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / Od range: 2.5 / ビット/ピクセル: 8 |
電子線 | 加速電圧: 200 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 倍率(補正後): 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.6 µm / 倍率(公称値): 50000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Gatan single tilt negative stain holder / 試料ホルダーモデル: OTHER |
実験機器 | ![]() モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 40 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 21 ° 想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C6 (6回回転対称) アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC, SPIDER / 詳細: exact filter back-projection |
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CTF補正 | 詳細: phase flipping |
最終 角度割当 | 詳細: IMAGIC beta range 65-115 degrees, gamma range 0-60 degrees |