+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-12575 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of ErmDL-Telithromycin-stalled 70S E. coli ribosomal complex with A and P-tRNA | |||||||||
マップデータ | main map | |||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly ...transcriptional attenuation / endoribonuclease inhibitor activity / RNA-binding transcription regulator activity / negative regulation of cytoplasmic translation / DnaA-L2 complex / translation repressor activity / negative regulation of DNA-templated DNA replication initiation / ribosome assembly / assembly of large subunit precursor of preribosome / cytosolic ribosome assembly / DNA-templated transcription termination / response to radiation / ribosomal large subunit assembly / mRNA 5'-UTR binding / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / tRNA binding / cytoplasmic translation / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / translation / response to antibiotic / negative regulation of DNA-templated transcription / mRNA binding / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
データ登録者 | Beckert B / Wilson DN | |||||||||
資金援助 | ドイツ, 2件
| |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structural and mechanistic basis for translation inhibition by macrolide and ketolide antibiotics. 著者: Bertrand Beckert / Elodie C Leroy / Shanmugapriya Sothiselvam / Lars V Bock / Maxim S Svetlov / Michael Graf / Stefan Arenz / Maha Abdelshahid / Britta Seip / Helmut Grubmüller / Alexander S ...著者: Bertrand Beckert / Elodie C Leroy / Shanmugapriya Sothiselvam / Lars V Bock / Maxim S Svetlov / Michael Graf / Stefan Arenz / Maha Abdelshahid / Britta Seip / Helmut Grubmüller / Alexander S Mankin / C Axel Innis / Nora Vázquez-Laslop / Daniel N Wilson / 要旨: Macrolides and ketolides comprise a family of clinically important antibiotics that inhibit protein synthesis by binding within the exit tunnel of the bacterial ribosome. While these antibiotics are ...Macrolides and ketolides comprise a family of clinically important antibiotics that inhibit protein synthesis by binding within the exit tunnel of the bacterial ribosome. While these antibiotics are known to interrupt translation at specific sequence motifs, with ketolides predominantly stalling at Arg/Lys-X-Arg/Lys motifs and macrolides displaying a broader specificity, a structural basis for their context-specific action has been lacking. Here, we present structures of ribosomes arrested during the synthesis of an Arg-Leu-Arg sequence by the macrolide erythromycin (ERY) and the ketolide telithromycin (TEL). Together with deep mutagenesis and molecular dynamics simulations, the structures reveal how ERY and TEL interplay with the Arg-Leu-Arg motif to induce translational arrest and illuminate the basis for the less stringent sequence-specific action of ERY over TEL. Because programmed stalling at the Arg/Lys-X-Arg/Lys motifs is used to activate expression of antibiotic resistance genes, our study also provides important insights for future development of improved macrolide antibiotics. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_12575.map.gz | 14.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-12575-v30.xml emd-12575.xml | 69.8 KB 69.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_12575_fsc.xml | 12.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_12575.png | 206.7 KB | ||
その他 | emd_12575_additional_1.map.gz emd_12575_half_map_1.map.gz emd_12575_half_map_2.map.gz | 82.5 MB 148 MB 147.9 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12575 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-12575 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_12575_validation.pdf.gz | 408.5 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_12575_full_validation.pdf.gz | 407.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_12575_validation.xml.gz | 20.7 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_12575_validation.cif.gz | 26.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12575 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-12575 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_12575.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | main map | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.108 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-追加マップ: Map filtered according to local resolution
ファイル | emd_12575_additional_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Map filtered according to local resolution | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map
ファイル | emd_12575_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Half map
ファイル | emd_12575_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | Half map | ||||||||||||
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Structure of ErmDL-Erythromycin-stalled 70S E. coli ribosomal com...
+超分子 #1: Structure of ErmDL-Erythromycin-stalled 70S E. coli ribosomal com...
+分子 #1: 23S rRNA
+分子 #2: 5S rRNA
+分子 #32: mRNA
+分子 #34: PtRNA (Leu)
+分子 #35: 16S rRNA
+分子 #56: AtRNA (Arg)
+分子 #3: 50S ribosomal protein L2
+分子 #4: 50S ribosomal protein L3
+分子 #5: 50S ribosomal protein L4
+分子 #6: 50S ribosomal protein L5
+分子 #7: 50S ribosomal protein L6
+分子 #8: 50S ribosomal protein L9
+分子 #9: 50S ribosomal protein L13
+分子 #10: 50S ribosomal protein L14
+分子 #11: 50S ribosomal protein L15
+分子 #12: 50S ribosomal protein L16
+分子 #13: 50S ribosomal protein L17
+分子 #14: 50S ribosomal protein L18
+分子 #15: 50S ribosomal protein L19
+分子 #16: 50S ribosomal protein L20
+分子 #17: 50S ribosomal protein L21
+分子 #18: 50S ribosomal protein L22
+分子 #19: 50S ribosomal protein L23
+分子 #20: 50S ribosomal protein L24
+分子 #21: 50S ribosomal protein L25
+分子 #22: 50S ribosomal protein L27
+分子 #23: 50S ribosomal protein L28
+分子 #24: 50S ribosomal protein L29
+分子 #25: 50S ribosomal protein L30
+分子 #26: 50S ribosomal protein L32
+分子 #27: 50S ribosomal protein L33
+分子 #28: 50S ribosomal protein L34
+分子 #29: 50S ribosomal protein L35
+分子 #30: 50S ribosomal protein L36
+分子 #31: 50S ribosomal protein L31
+分子 #33: ermDL
+分子 #36: 30S ribosomal protein S2
+分子 #37: 30S ribosomal protein S3
+分子 #38: 30S ribosomal protein S4
+分子 #39: 30S ribosomal protein S5
+分子 #40: 30S ribosomal protein S6
+分子 #41: 30S ribosomal protein S7
+分子 #42: 30S ribosomal protein S8
+分子 #43: 30S ribosomal protein S9
+分子 #44: 30S ribosomal protein S10
+分子 #45: 30S ribosomal protein S11
+分子 #46: 30S ribosomal protein S12
+分子 #47: 30S ribosomal protein S13
+分子 #48: 30S ribosomal protein S14
+分子 #49: 30S ribosomal protein S15
+分子 #50: 30S ribosomal protein S16
+分子 #51: 30S ribosomal protein S17
+分子 #52: 30S ribosomal protein S18
+分子 #53: 30S ribosomal protein S19
+分子 #54: 30S ribosomal protein S20
+分子 #55: 30S ribosomal protein S21
+分子 #57: TELITHROMYCIN
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
---|---|
グリッド | モデル: Quantifoil R3/3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 300.0 nm |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 35.0 sec. / 平均電子線量: 1.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
+画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
---|---|
得られたモデル | PDB-7nsq: |