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万見
- EMDB-12439: Mycobacterium smegmatis ATP synthase F1 state 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12439
タイトルMycobacterium smegmatis ATP synthase F1 state 2
マップデータMsmeg ATP synthase F1 state 2 map
試料
  • 複合体: Mycobacterium smegmatis ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: water
キーワードcomplex / synthase / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit ...ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta / ATP synthase gamma chain / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å
データ登録者Montgomery MG / Petri J / Spikes TE / Walker JE
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M009858/1 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UU_00015/8 英国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Structure of the ATP synthase from provides targets for treating tuberculosis.
著者: Martin G Montgomery / Jessica Petri / Tobias E Spikes / John E Walker /
要旨: The structure has been determined by electron cryomicroscopy of the adenosine triphosphate (ATP) synthase from This analysis confirms features in a prior description of the structure of the enzyme, ...The structure has been determined by electron cryomicroscopy of the adenosine triphosphate (ATP) synthase from This analysis confirms features in a prior description of the structure of the enzyme, but it also describes other highly significant attributes not recognized before that are crucial for understanding the mechanism and regulation of the mycobacterial enzyme. First, we resolved not only the three main states in the catalytic cycle described before but also eight substates that portray structural and mechanistic changes occurring during a 360° catalytic cycle. Second, a mechanism of auto-inhibition of ATP hydrolysis involves not only the engagement of the C-terminal region of an α-subunit in a loop in the γ-subunit, as proposed before, but also a "fail-safe" mechanism involving the b'-subunit in the peripheral stalk that enhances engagement. A third unreported characteristic is that the fused bδ-subunit contains a duplicated domain in its N-terminal region where the two copies of the domain participate in similar modes of attachment of the two of three N-terminal regions of the α-subunits. The auto-inhibitory plus the associated "fail-safe" mechanisms and the modes of attachment of the α-subunits provide targets for development of innovative antitubercular drugs. The structure also provides support for an observation made in the bovine ATP synthase that the transmembrane proton-motive force that provides the energy to drive the rotary mechanism is delivered directly and tangentially to the rotor via a Grotthuss water chain in a polar L-shaped tunnel.
履歴
登録2021年2月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年10月27日-
マップ公開2021年10月27日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0167
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0167
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7nkh
  • 表面レベル: 0.0167
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12439.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12439.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 476.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Msmeg ATP synthase F1 state 2 map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 415. Å		0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 415. Å		0.83 Å/pix.
x 500 pix.
= 415. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0167 / ムービー #1: 0.0167
最小 - 最大-0.022639628 - 0.07924864
平均 (標準偏差)0.00006846325 (±0.0012074445)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ500500500
Spacing500500500
セルA=B=C: 415.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z500500500
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z415.000415.000415.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS500500500
D min/max/mean-0.0230.0790.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mycobacterium smegmatis ATP synthase

全体名称: Mycobacterium smegmatis ATP synthase
要素
  • 複合体: Mycobacterium smegmatis ATP synthase
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: water

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超分子 #1: Mycobacterium smegmatis ATP synthase

超分子名称: Mycobacterium smegmatis ATP synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 547 KDa

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分子 #1: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 58.951461 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MAELTISAAD IEGAIEDYVS SFSADTEREE IGTVIDAGDG IAHVEGLPSV MTQELLEFPG GVLGVALNLD EHSVGAVILG EFEKIEEGQ QVKRTGEVLS VPVGDAFLGR VVNPLGQPID GQGDIAAETR RALELQAPSV VQRQSVSEPL QTGIKAIDAM T PIGRGQRQ ...文字列:
MAELTISAAD IEGAIEDYVS SFSADTEREE IGTVIDAGDG IAHVEGLPSV MTQELLEFPG GVLGVALNLD EHSVGAVILG EFEKIEEGQ QVKRTGEVLS VPVGDAFLGR VVNPLGQPID GQGDIAAETR RALELQAPSV VQRQSVSEPL QTGIKAIDAM T PIGRGQRQ LIIGDRKTGK TAVCVDTILN QREAWLTGDP KQQVRCVYVA IGQKGTTIAS VKRALEEGGA MEYTTIVAAP AS DAAGFKW LAPYTGSAIG QHWMYNGKHV LIVFDDLSKQ ADAYRAISLL LRRPPGREAF PGDVFYLHSR LLERCAKLSD ELG GGSMTG LPIIETKAND ISAFIPTNVI SITDGQCFLE SDLFNQGVRP AINVGVSVSR VGGAAQIKAM KEVAGSLRLD LSQY RELEA FAAFASDLDA ASKAQLDRGA RLVELLKQPQ YSPLAVEEQV VAIFLGTQGH LDSVPVEDVQ RFESELLEHV KASHS DIFD GIRETKKLSE EAEEKLVSVI NEFKKGFQAS DGSSVVVSEN AEALDPEDLE KESVKVRKPA PKKA

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

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分子 #2: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 51.670453 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MTATAEKTAG RVVRITGPVV DVEFPRGSVP ELFNALHAEI TFGALAKTLT LEVAQHLGDS LVRCISMQPT DGLVRGVEVT DTGASISVP VGDGVKGHVF NALGDCLDDP GYGKDFEHWS IHRKPPAFSD LEPRTEMLET GLKVVDLLTP YVRGGKIALF G GAGVGKTV ...文字列:
MTATAEKTAG RVVRITGPVV DVEFPRGSVP ELFNALHAEI TFGALAKTLT LEVAQHLGDS LVRCISMQPT DGLVRGVEVT DTGASISVP VGDGVKGHVF NALGDCLDDP GYGKDFEHWS IHRKPPAFSD LEPRTEMLET GLKVVDLLTP YVRGGKIALF G GAGVGKTV LIQEMINRIA RNFGGTSVFA GVGERTREGN DLWVELADAN VLKDTALVFG QMDEPPGTRM RVALSALTMA EF FRDEQGQ DVLLFIDNIF RFTQAGSEVS TLLGRMPSAV GYQPTLADEM GELQERITST RGRSITSMQA VYVPADDYTD PAP ATTFAH LDATTELSRA VFSKGIFPAV DPLASSSTIL DPAIVGDEHY RVAQEVIRIL QRYKDLQDII AILGIDELSE EDKQ LVNRA RRIERFLSQN MMAAEQFTGQ PGSTVPLKET IEAFDKLTKG EFDHLPEQAF FLIGGLDDLA KKAESLGAKL

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

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分子 #3: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Alignment is incorrect. / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycolicibacterium smegmatis MC2 155 (バクテリア)
分子量理論値: 33.439836 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MAATLRELRG RIRSAGSIKK ITKAQELIAT SRIAKAQARV EAARPYAAEI TNMLTELAGA SALDHPLLVE RKQPKRAGVL VVSSDRGLC GAYNANVLRR AEELFSLLRD EGKDPVLYVV GRKALGYFSF RQRTVVESWT GFSERPTYEN AREIADTLVN A FMAGADDE ...文字列:
MAATLRELRG RIRSAGSIKK ITKAQELIAT SRIAKAQARV EAARPYAAEI TNMLTELAGA SALDHPLLVE RKQPKRAGVL VVSSDRGLC GAYNANVLRR AEELFSLLRD EGKDPVLYVV GRKALGYFSF RQRTVVESWT GFSERPTYEN AREIADTLVN A FMAGADDE GDDAGADGIL GVDELHIVFT EFRSMLSQTA VARRAAPMEV EYVGEVETGP RTLYSFEPDP ETLFDALLPR YI ATRVYAA LLEAAASESA SRRRAMKSAT DNADDLIKAL TLAANRERQA QITQEISEIV GGANALAGSK

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #4: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #6: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 16 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 59.86 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 24938
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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