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万見
- EMDB-1227: Multiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1227
タイトルMultiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in the small heat shock protein Hsp26.
マップデータSurface view of the compact form of a variant form of yeast Hsp26
試料
  • 試料: Hsp26, DeltaN1-30 truncation
  • タンパク質・ペプチド: Hsp26
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.2 Å
データ登録者White HE / Orlova EV / Chen S / Wang L / Ignatiou A / Gowen B / Stromer T / Franzmann TM / Haslbeck M / Buchner J / Saibil HR
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Multiple distinct assemblies reveal conformational flexibility in the small heat shock protein Hsp26.
著者: Helen E White / Elena V Orlova / Shaoxia Chen / Luchun Wang / Athanasios Ignatiou / Brent Gowen / Thusnelda Stromer / Titus M Franzmann / Martin Haslbeck / Johannes Buchner / Helen R Saibil /
要旨: Small heat shock proteins are a superfamily of molecular chaperones that suppress protein aggregation and provide protection from cell stress. A key issue for understanding their action is to define ...Small heat shock proteins are a superfamily of molecular chaperones that suppress protein aggregation and provide protection from cell stress. A key issue for understanding their action is to define the interactions of subunit domains in these oligomeric assemblies. Cryo-electron microscopy of yeast Hsp26 reveals two distinct forms, each comprising 24 subunits arranged in a porous shell with tetrahedral symmetry. The subunits form elongated, asymmetric dimers that assemble via trimeric contacts. Modifications of both termini cause rearrangements that yield a further four assemblies. Each subunit contains an N-terminal region, a globular middle domain, the alpha-crystallin domain, and a C-terminal tail. Twelve of the C termini form 3-fold assembly contacts which are inserted into the interior of the shell, while the other 12 C termini form contacts on the surface. Hinge points between the domains allow a variety of assembly contacts, providing the flexibility required for formation of supercomplexes with non-native proteins.
履歴
登録2006年5月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年5月24日-
マップ公開2006年7月25日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035471745
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.035471745
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1227.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1227.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Surface view of the compact form of a variant form of yeast Hsp26
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.86 Å/pix.
x 128 pix.
= 238.08 Å		1.86 Å/pix.
x 128 pix.
= 238.08 Å		1.86 Å/pix.
x 128 pix.
= 238.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.86 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0254 / ムービー #1: 0.0354717
最小 - 最大-0.0424559 - 0.218115
平均 (標準偏差)0.00389035 (±0.0189218)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-64-64-64
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 238.08 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.861.861.86
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z238.080238.080238.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-64-64-64
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS-64-64-64
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.0420.2180.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hsp26, DeltaN1-30 truncation

全体名称: Hsp26, DeltaN1-30 truncation
要素
  • 試料: Hsp26, DeltaN1-30 truncation
  • タンパク質・ペプチド: Hsp26

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超分子 #1000: Hsp26, DeltaN1-30 truncation

超分子名称: Hsp26, DeltaN1-30 truncation / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: 24-mer / Number unique components: 1

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分子 #1: Hsp26

分子名称: Hsp26 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: 24-mer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: yeast
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.7 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM Hepes/KOH, 50 mM KCl, 5 mM EDTA, 1 mM DTT
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 1.4 µm / 実像数: 68
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flipping
最終 再構成想定した対称性 - 点群: T (正4面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Imagic / 詳細: Angular reconstitution / 使用した粒子像数: 4300
最終 2次元分類クラス数: 625

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1gme

ソフトウェア名称: URO
詳細Protocol: Rigid Body. The alpha crystallin domain dimers were fitted manually into the same region of density observed in the WT maps prior to refinement in URO
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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