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- EMDB-12226: Vps35/Vps29 arch of fungal membrane-assembled retromer:Vps5 (SNX-... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12226
タイトルVps35/Vps29 arch of fungal membrane-assembled retromer:Vps5 (SNX-BAR) complex.
マップデータLAFTER-filtered map of Vps35/Vps29 arch of fungal retromer:Vps5 assembled on the membrane
試料
  • 複合体: arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 35液胞
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 29液胞
キーワードendosomes (エンドソーム) / coat proteins / membrane trafficking / cargo-sorting / ENDOCYTOSIS (エンドサイトーシス)
機能・相同性
機能・相同性情報


retromer, cargo-selective complex / retromer complex / retrograde transport, endosome to Golgi / protein transport / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Phosphodiesterase MJ0936/Vps29 / Calcineurin-like phosphoesterase domain, lpxH-type / Calcineurin-like phosphoesterase superfamily domain / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類) / Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.3 Å
データ登録者Leneva N / Kovtun O / Morado DR / Briggs JAG / Owen DJ
資金援助 英国, 5件
OrganizationGrant number
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust206171/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust202905/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
European Research Council (ERC)ERC-CoG-648432 MEMBRANEFUSION 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / : 2021
タイトル: Architecture and mechanism of metazoan retromer:SNX3 tubular coat assembly.
著者: Natalya Leneva / Oleksiy Kovtun / Dustin R Morado / John A G Briggs / David J Owen /
要旨: Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core ...Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core (VPS26/VPS29/VPS35) is present on cargo-transporting, tubular carriers along with a range of sorting nexins. Here, we elucidate the structural basis of membrane tubulation and coupled cargo recognition by metazoan and fungal retromer coats assembled with the non-Bin1/Amphiphysin/Rvs (BAR) sorting nexin SNX3 using cryo-electron tomography. The retromer core retains its arched, scaffolding structure but changes its mode of membrane recruitment when assembled with different SNX adaptors, allowing cargo recognition at subunit interfaces. Thus, membrane bending and cargo incorporation can be modulated to allow retromer to traffic cargoes along different cellular transport routes.
履歴
登録2021年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月10日-
マップ公開2021年2月10日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7blr
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12226.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈LAFTER-filtered map of Vps35/Vps29 arch of fungal retromer:Vps5 assembled on the membrane
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.7 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.07783086 - 0.09745563
平均 (標準偏差)0.0001849686 (±0.0041534207)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ104104104
Spacing104104104
セルA=B=C: 280.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.72.72.7
M x/y/z104104104
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z280.800280.800280.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS104104104
D min/max/mean-0.0780.0970.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_12226_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half-map2

ファイルemd_12226_half_map_1.map
注釈half-map2
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: half-map1

ファイルemd_12226_half_map_2.map
注釈half-map1
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.

全体名称: arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.
要素
  • 複合体: arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 35液胞
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 29液胞

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超分子 #1: arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.

超分子名称: arch assembly (Vps35/Vps29) of the fungal retromer:Vps5 complex.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: fungal retromer:Vps5 complex assembled on liposomes.
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類)

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分子 #1: Vacuolar protein sorting-associated protein 35

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719
分子量理論値: 98.566781 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSTPAPPEEQ ARLLEDALIA VRQQTAMMRK FLDTPGKLMD ALKCCSTLVS ELRTSSLSPK QYYELYMAVF DALRYLSAHL RENHPVNHL ADLYELVQYA GNIIPRLYLM ITVGTAYMSI DGAPVKELMK DMMDMSRGVQ HPVRGLFLRY YLSGQARDYL P TGDSDGPE ...文字列:
MSTPAPPEEQ ARLLEDALIA VRQQTAMMRK FLDTPGKLMD ALKCCSTLVS ELRTSSLSPK QYYELYMAVF DALRYLSAHL RENHPVNHL ADLYELVQYA GNIIPRLYLM ITVGTAYMSI DGAPVKELMK DMMDMSRGVQ HPVRGLFLRY YLSGQARDYL P TGDSDGPE GNLQDSINFI LTNFVEMNKL WVRLQHQGHS RERDLRTQER RELQLLVGSN IVRLSQLVDL PTYRDSILGP LL EQIVQCR DILAQEYLLE VITQVFPDEY HLHTLDQFLG AVSRLNPHVN VKAIVIGMMN RLSDYAERES QNEPEEDRAK LEE EALAKL LEKTKLGQNS ELEPQNGDHP DTEVSSTTDS AQAPSTADSD TTAVNGEEEP VRKRRGIPVN VPLYDIFFDQ VQHL VQAQH LPIQDTIALC CSLANLSLNI YPERLDYVDG ILAYALAKVK EHANSADLHS QPAQQSLLSL LQSPLRRYVS IFTAL SLPT YVSLFQAQTY PTRRAIAGEI VRTLLKNQTL ISTPAHLENV LEILKVLIKE GSQPPAGYPG VVQPRARPLE TDETME EQG WLARLVHLIH SDDNDTQFRL LQMTRKAYAE GNERIRTTTP PLITAGLKLA RRFKAREHYD DNWSSQSSSL FKFLHSA IS TLYTRVNGPG VADLCLRLFC SCGQVADMTE FEEVAYEFFA QAFTVYEESI SDSKAQFQAV CVIASALHRT RNFGRENY D TLITKCAQHA SKLLRKPDQC RAVYLASHLW WATPIAARGE TEDTELYRDG KRVLECLQRA LRVADSCMET ATSIELFVE ILDRYVYYFD QRNESVTTKY LNGLIELIHS NLAGNQQDSA SVEASRKHFI QTLEMIQSKE FEGIVVAPK

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 35

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分子 #2: Vacuolar protein sorting-associated protein 29

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 29 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719
分子量理論値: 22.330602 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SMAFLILVIG NLHIPDRALD IPPKFKKLLS PGKISQTLCL GNLTDRATYD YLRSISPDLK IVRGRMDVEA TSLPLMQVVT HGSLRIGFL EGFTLVSEEP DVLLAEANKL DVDVLCWAGG SHRFECFEYM DKFFVNPGSA TGAFTTDWLA EGEEVVPSFC L MDVQGISL ...文字列:
SMAFLILVIG NLHIPDRALD IPPKFKKLLS PGKISQTLCL GNLTDRATYD YLRSISPDLK IVRGRMDVEA TSLPLMQVVT HGSLRIGFL EGFTLVSEEP DVLLAEANKL DVDVLCWAGG SHRFECFEYM DKFFVNPGSA TGAFTTDWLA EGEEVVPSFC L MDVQGISL TLYVYQLRKD ENGTENVAVE KVTYTKPVEP TGAS

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 29

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態3D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)
平均電子線量: 3.17 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

抽出トモグラム数: 71 / 使用した粒子像数: 18680
最終 角度割当タイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 18680
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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