[日本語] English
万見
- EMDB-12221: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 c... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12221
タイトルVPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 complex
マップデータSharpened, locally filtered map of VPS26 dimer region of the metazoan retromer:SNX3 assembled on the membrane
試料
  • 複合体: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 cargo-containing complex
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-3
    • タンパク質・ペプチド: C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
  • リガンド: 2-(BUTANOYLOXY)-1-{[(HYDROXY{[2,3,4,6-TETRAHYDROXY-5-(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}PHOSPHORYL)OXY]METHYL}ETHYL BUTANOATE
キーワードendosomes / coat proteins / membrane trafficking / cargo-sorting / ENDOCYTOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of early endosome to late endosome transport / vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / late endosome to Golgi transport ...negative regulation of early endosome to late endosome transport / vanadium ion transmembrane transporter activity / vanadium ion transport / paraferritin complex / Defective SLC11A2 causes hypochromic microcytic anemia, with iron overload 1 (AHMIO1) / lead ion transmembrane transporter activity / lead ion transport / nickel cation transmembrane transporter activity / transition metal ion transmembrane transporter activity / late endosome to Golgi transport / negative regulation of protein transport / protein to membrane docking / neurotransmitter receptor transport, endosome to plasma membrane / solute:proton symporter activity / membrane invagination / negative regulation of protein localization / regulation of dendritic spine maintenance / mitochondrion-derived vesicle / : / cadmium ion transmembrane transport / negative regulation of protein homooligomerization / tubular endosome / Metal ion SLC transporters / regulation of terminal button organization / positive regulation of Wnt protein secretion / nickel cation transport / manganese ion transport / WNT ligand biogenesis and trafficking / detection of oxygen / retromer, cargo-selective complex / mitochondrion to lysosome vesicle-mediated transport / intralumenal vesicle formation / cadmium ion transmembrane transporter activity / manganese ion transmembrane transporter activity / copper ion transmembrane transporter activity / negative regulation of lysosomal protein catabolic process / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / iron import into cell / cobalt ion transport / cobalt ion transmembrane transporter activity / negative regulation of late endosome to lysosome transport / retromer complex binding / positive regulation of dopamine biosynthetic process / positive regulation of dopamine receptor signaling pathway / ferrous iron transmembrane transporter activity / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / protein localization to endosome / neurotransmitter receptor transport, endosome to postsynaptic membrane / iron ion transmembrane transporter activity / retromer complex / vesicle-mediated transport in synapse / zinc ion transmembrane transporter activity / voluntary musculoskeletal movement / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / iron ion transmembrane transport / transcytosis / copper ion transport / host-mediated suppression of symbiont invasion / basal part of cell / regulation of protein metabolic process / dopaminergic synapse / early phagosome / regulation of synapse maturation / phosphatidylinositol-3-phosphate binding / endocytic recycling / vacuole / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / regulation of mitochondrion organization / regulation of Wnt signaling pathway / retrograde transport, endosome to Golgi / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / clathrin-coated vesicle / response to iron ion / heme biosynthetic process / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of phagocytosis / lysosome organization / positive regulation of mitochondrial fission / dendrite morphogenesis / erythrocyte development / cadmium ion binding / regulation of postsynapse assembly / regulation of macroautophagy / regulation of presynapse assembly / D1 dopamine receptor binding / response to bacterium / intracellular protein transport / brush border membrane / trans-Golgi network / iron ion transport / Iron uptake and transport / positive regulation of neuron projection development / protein destabilization / recycling endosome / modulation of chemical synaptic transmission / negative regulation of protein catabolic process / regulation of protein stability / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of inflammatory response / Wnt signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Vertebrate SNX3, PX domain / : / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. ...Vertebrate SNX3, PX domain / : / Vacuolar protein sorting protein 26 related / Vacuolar protein sorting-associated protein 26 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35, C-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / NRAMP family / Natural resistance-associated macrophage protein-like / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / Arrestin-like, C-terminal / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Sorting nexin-3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / Natural resistance-associated macrophage protein 2 / Sorting nexin-3 / Vacuolar protein sorting-associated protein 35
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.5 Å
データ登録者Leneva N / Kovtun O
資金援助 英国, 5件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust207455/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust206171/Z/17/Z 英国
Wellcome Trust202905/Z/16/Z 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_UP_1201/16 英国
European Research Council (ERC)ERC-CoG-648432 MEMBRANEFUSION 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2021
タイトル: Architecture and mechanism of metazoan retromer:SNX3 tubular coat assembly.
著者: Natalya Leneva / Oleksiy Kovtun / Dustin R Morado / John A G Briggs / David J Owen /
要旨: Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core ...Retromer is a master regulator of cargo retrieval from endosomes, which is critical for many cellular processes including signaling, immunity, neuroprotection, and virus infection. The retromer core (VPS26/VPS29/VPS35) is present on cargo-transporting, tubular carriers along with a range of sorting nexins. Here, we elucidate the structural basis of membrane tubulation and coupled cargo recognition by metazoan and fungal retromer coats assembled with the non-Bin1/Amphiphysin/Rvs (BAR) sorting nexin SNX3 using cryo-electron tomography. The retromer core retains its arched, scaffolding structure but changes its mode of membrane recruitment when assembled with different SNX adaptors, allowing cargo recognition at subunit interfaces. Thus, membrane bending and cargo incorporation can be modulated to allow retromer to traffic cargoes along different cellular transport routes.
履歴
登録2021年1月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月3日-
マップ公開2021年3月3日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0995
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0995
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7blo
  • 表面レベル: 0.0995
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12221.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12221.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 18.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened, locally filtered map of VPS26 dimer region of the metazoan retromer:SNX3 assembled on the membrane
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.7 Å/pix.
x 168 pix.
= 285.768 Å		1.7 Å/pix.
x 168 pix.
= 285.768 Å		1.7 Å/pix.
x 168 pix.
= 285.768 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.701 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0995 / ムービー #1: 0.0995
最小 - 最大-0.24752396 - 0.47768217
平均 (標準偏差)0.0017648037 (±0.026295396)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ168168168
Spacing168168168
セルA=B=C: 285.768 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7011.7011.701
M x/y/z168168168
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z285.768285.768285.768
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS168168168
D min/max/mean-0.2480.4780.002

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_12221_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map1

ファイルemd_12221_half_map_1.map
注釈half-map1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map2

ファイルemd_12221_half_map_2.map
注釈half-map2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 c...

全体名称: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 cargo-containing complex
要素
  • 複合体: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 cargo-containing complex
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A
    • タンパク質・ペプチド: Sorting nexin-3
    • タンパク質・ペプチド: C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)
    • タンパク質・ペプチド: Vacuolar protein sorting-associated protein 35
  • リガンド: 2-(BUTANOYLOXY)-1-{[(HYDROXY{[2,3,4,6-TETRAHYDROXY-5-(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}PHOSPHORYL)OXY]METHYL}ETHYL BUTANOATE

-
超分子 #1: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 c...

超分子名称: VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 cargo-containing complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
詳細: metazoan retromer:SNX3 complex assembled on liposomes containing Wls cargo peptide.
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

-
分子 #1: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.364617 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: FGPICEIDIV LNDGETRKMA EMKTEDGKVE KHYLFYDGES VSGKVNLAFK QPGKRLEHQG IRIEFVGQIE LFNDKSNTHE FVNLVKELA LPGELTQSRS YDFEFMQVEK PYESYIGANV RLRYFLKVTI VRRLTDLVKE YDLIVHQLAT YPDVNNSIKM E VGIEDCLH ...文字列:
FGPICEIDIV LNDGETRKMA EMKTEDGKVE KHYLFYDGES VSGKVNLAFK QPGKRLEHQG IRIEFVGQIE LFNDKSNTHE FVNLVKELA LPGELTQSRS YDFEFMQVEK PYESYIGANV RLRYFLKVTI VRRLTDLVKE YDLIVHQLAT YPDVNNSIKM E VGIEDCLH IEFEYNKSKY HLKDVIVGKI YFLLVRIKIQ HMELQLIKKE ITGIGPSTTT ETETIAKYEI MDGAPVKGES IP IRLFLAG YDPTPTMRDV NKKFSVRYFL NLVLVDEEDR RYFKQQEIIL WRKAPEK

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 26A

-
分子 #2: Sorting nexin-3

分子名称: Sorting nexin-3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 17.979393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
TVADTRRLIT KPQNLNDAYG PPSNFLEIDV SNPQTVGVGR GRFTTYEIRV KTNLPIFKLK ESTVRRRYSD FEWLRSELER ESKVVVPPL PGKAFLRQLP FRGDDGIFDD NFIEERKQGL EQFINKVAGH PLAQNERCLH MFLQDEIIDK SYTPSK

UniProtKB: Sorting nexin-3

-
分子 #3: C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to h...

分子名称: C-term (residues 493-54) of Wls (fitted sequence corresponds to hDMT1-II)
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 1.221422 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QPELYLLNTM

-
分子 #4: Vacuolar protein sorting-associated protein 35

分子名称: Vacuolar protein sorting-associated protein 35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 40.714016 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: QEKLLDEAIQ AVKVQSFQMK RCLDKNKLMD ALKHASNMLG ELRTSMLSPK SYYELYMAIS DELHYLEVYL TDEFAKGRKV ADLYELVQY AGNIIPRLYL LITVGVVYVK SFPQSRKDIL KDLVEMCRGV QHPLRGLFLR NYLLQCTRNI LPDEGEPTDE E TTGDISDS ...文字列:
QEKLLDEAIQ AVKVQSFQMK RCLDKNKLMD ALKHASNMLG ELRTSMLSPK SYYELYMAIS DELHYLEVYL TDEFAKGRKV ADLYELVQY AGNIIPRLYL LITVGVVYVK SFPQSRKDIL KDLVEMCRGV QHPLRGLFLR NYLLQCTRNI LPDEGEPTDE E TTGDISDS MDFVLLNFAE MNKLWVRMQH QGHSRDREKR ERERQELRIL VGTNLVRLSQ LEGVNVERYK QIVLTGILEQ VV NCRDALA QEYLMECIIQ VFPDEFHLQT LNPFLRACAE LHQNVNVKNI IIALIDRLAL FAHREDGPGI PADIKLFDIF SQQ VATVIQ SRQDMPSEDV VSLQVSLINL AMKCYP

UniProtKB: Vacuolar protein sorting-associated protein 35

-
分子 #5: 2-(BUTANOYLOXY)-1-{[(HYDROXY{[2,3,4,6-TETRAHYDROXY-5-(PHOSPHONOOX...

分子名称: 2-(BUTANOYLOXY)-1-{[(HYDROXY{[2,3,4,6-TETRAHYDROXY-5-(PHOSPHONOOXY)CYCLOHEXYL]OXY}PHOSPHORYL)OXY]METHYL}ETHYL BUTANOATE
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: PIB
分子量理論値: 554.374 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態3D array

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 3.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 66271
抽出トモグラム数: 113 / 使用した粒子像数: 822112
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
最終 角度割当タイプ: OTHER
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5f0l


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-7blo:
VPS26 dimer region of metazoan membrane-assembled retromer:SNX3 complex modelled with human proteins

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る