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- EMDB-12040: Ubiquitin ligation to F-box protein substrates by SCF-RBR E3-E3 s... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-12040
タイトルUbiquitin ligation to F-box protein substrates by SCF-RBR E3-E3 super-assembly: CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1. Transition State 2
マップデータ
試料
  • 複合体: CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1
    • 複合体: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • 複合体: ARIH1, SKP2, CKS1B, SKP1, UBC
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
      • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1
      • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • 複合体: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
  • リガンド: ZINC ION
キーワードubiquitin / ubiquitin ligase / E3 ligase / F-box protein / RBR ligase / Cullin-RING-Ligase / CRL / SCF / NEDD8 / Post-translational modification / ubiquitylation / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


PKR/eIFalpha signaling / cyclin-dependent protein kinase regulator activity / regulation of lens fiber cell differentiation / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of kinase activity / positive regulation of protein polyubiquitination / ubiquitin-like protein transferase activity / autophagic cell death / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes ...PKR/eIFalpha signaling / cyclin-dependent protein kinase regulator activity / regulation of lens fiber cell differentiation / negative regulation of cyclin-dependent protein kinase activity / negative regulation of cardiac muscle tissue regeneration / negative regulation of kinase activity / positive regulation of protein polyubiquitination / ubiquitin-like protein transferase activity / autophagic cell death / FOXO-mediated transcription of cell cycle genes / Parkin-FBXW7-Cul1 ubiquitin ligase complex / Lewy body / RBR-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / F-box domain binding / negative regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / cellular response to cell-matrix adhesion / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / regulation of cell cycle G1/S phase transition / PcG protein complex / regulation of exit from mitosis / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / epithelial cell proliferation involved in prostate gland development / positive regulation of ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin ligase activator activity / cellular response to chemical stress / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / maintenance of protein location in nucleus / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / RHO GTPases activate CIT / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of protein autoubiquitination / cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activator activity / RNA polymerase II transcription initiation surveillance / protein neddylation / nuclear export / ubiquitin conjugating enzyme binding / negative regulation of mitotic cell cycle / Modulation of host responses by IFN-stimulated genes / NEDD8 ligase activity / VCB complex / AKT phosphorylates targets in the cytosol / negative regulation of response to oxidative stress / epithelial cell apoptotic process / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / cellular response to antibiotic / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / molecular function inhibitor activity / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / cellular response to lithium ion / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / p53-Dependent G1 DNA Damage Response / Prolactin receptor signaling / protein kinase inhibitor activity / PTK6 Regulates Cell Cycle / RSV-host interactions / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / Defective binding of RB1 mutants to E2F1,(E2F2, E2F3) / inner ear development / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cullin family protein binding / protein K63-linked ubiquitination / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / Maturation of protein E / protein monoubiquitination / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / ubiquitin ligase complex / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Negative regulation of FLT3 / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation
類似検索 - 分子機能
: / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit superfamily ...: / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1, UBA-like domain / Ariadne domain / Ariadne domain / E3 ubiquitin ligase RBR family / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain / Cyclin-dependent kinase inhibitor domain superfamily / Cyclin-dependent kinase inhibitor / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit / Cyclin-dependent kinase, regulatory subunit superfamily / Cyclin-dependent kinase regulatory subunit / Cyclin-dependent kinases regulatory subunits signature 1. / Cyclin-dependent kinases regulatory subunits signature 2. / Cyclin-dependent kinase regulatory subunit / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / IBR domain / A Receptor for Ubiquitination Targets / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / F-box domain profile. / TRIAD supradomain profile. / F-box-like / F-box-like domain superfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / F-box domain / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ring finger / : / Leucine-rich repeat domain superfamily / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B / Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1 / E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / S-phase kinase-associated protein 1 / S-phase kinase-associated protein 2 / Cullin-1 / E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.91 Å
データ登録者Horn-Ghetko D / Prabu JR / Schulman BA
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
European Research Council (ERC)H2020 789016-NEDD8Activate ドイツ
German Research Foundation (DFG)SCHU 3196/1-1 ドイツ
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: Ubiquitin ligation to F-box protein targets by SCF-RBR E3-E3 super-assembly.
著者: Daniel Horn-Ghetko / David T Krist / J Rajan Prabu / Kheewoong Baek / Monique P C Mulder / Maren Klügel / Daniel C Scott / Huib Ovaa / Gary Kleiger / Brenda A Schulman /
要旨: E3 ligases are typically classified by hallmark domains such as RING and RBR, which are thought to specify unique catalytic mechanisms of ubiquitin transfer to recruited substrates. However, rather ...E3 ligases are typically classified by hallmark domains such as RING and RBR, which are thought to specify unique catalytic mechanisms of ubiquitin transfer to recruited substrates. However, rather than functioning individually, many neddylated cullin-RING E3 ligases (CRLs) and RBR-type E3 ligases in the ARIH family-which together account for nearly half of all ubiquitin ligases in humans-form E3-E3 super-assemblies. Here, by studying CRLs in the SKP1-CUL1-F-box (SCF) family, we show how neddylated SCF ligases and ARIH1 (an RBR-type E3 ligase) co-evolved to ubiquitylate diverse substrates presented on various F-box proteins. We developed activity-based chemical probes that enabled cryo-electron microscopy visualization of steps in E3-E3 ubiquitylation, initiating with ubiquitin linked to the E2 enzyme UBE2L3, then transferred to the catalytic cysteine of ARIH1, and culminating in ubiquitin linkage to a substrate bound to the SCF E3 ligase. The E3-E3 mechanism places the ubiquitin-linked active site of ARIH1 adjacent to substrates bound to F-box proteins (for example, substrates with folded structures or limited length) that are incompatible with previously described conventional RING E3-only mechanisms. The versatile E3-E3 super-assembly may therefore underlie widespread ubiquitylation.
履歴
登録2020年12月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月17日-
マップ公開2021年2月17日-
更新2025年7月9日-
現状2025年7月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0185
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0185
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7b5m
  • 表面レベル: 0.0185
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_12040.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_12040.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 115.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.09 Å/pix.
x 312 pix.
= 340.08 Å		1.09 Å/pix.
x 312 pix.
= 340.08 Å		1.09 Å/pix.
x 312 pix.
= 340.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.09 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0185 / ムービー #1: 0.0185
最小 - 最大-0.05181092 - 0.10555756
平均 (標準偏差)0.00016817033 (±0.002099611)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ312312312
Spacing312312312
セルA=B=C: 340.08002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.091.091.09
M x/y/z312312312
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z340.080340.080340.080
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS312312312
D min/max/mean-0.0520.1060.000

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添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_12040_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_12040_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_12040_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1

全体名称: CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1
要素
  • 複合体: CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1
    • 複合体: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
      • タンパク質・ペプチド: Cullin-1
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • 複合体: ARIH1, SKP2, CKS1B, SKP1, UBC
      • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1
      • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 2
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1
      • タンパク質・ペプチド: S-phase kinase-associated protein 1
      • タンパク質・ペプチド: Polyubiquitin-C
    • 複合体: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
      • タンパク質・ペプチド: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1

超分子名称: CUL1-RBX1-SKP1-SKP2-CKSHS1-p27~Ub~ARIH1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
分子量理論値: 250 KDa

+
超分子 #2: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

超分子名称: Cullin-1, E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: ARIH1, SKP2, CKS1B, SKP1, UBC

超分子名称: ARIH1, SKP2, CKS1B, SKP1, UBC / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#6
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B

超分子名称: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Cullin-1

分子名称: Cullin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 89.800367 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR ...文字列:
MSSTRSQNPH GLKQIGLDQI WDDLRAGIQQ VYTRQSMAKS RYMELYTHVY NYCTSVHQSN QARGAGVPPS KSKKGQTPGG AQFVGLELY KRLKEFLKNY LTNLLKDGED LMDESVLKFY TQQWEDYRFS SKVLNGICAY LNRHWVRREC DEGRKGIYEI Y SLALVTWR DCLFRPLNKQ VTNAVLKLIE KERNGETINT RLISGVVQSY VELGLNEDDA FAKGPTLTVY KESFESQFLA DT ERFYTRE STEFLQQNPV TEYMKKAEAR LLEEQRRVQV YLHESTQDEL ARKCEQVLIE KHLEIFHTEF QNLLDADKNE DLG RMYNLV SRIQDGLGEL KKLLETHIHN QGLAAIEKCG EAALNDPKMY VQTVLDVHKK YNALVMSAFN NDAGFVAALD KACG RFINN NAVTKMAQSS SKSPELLARY CDSLLKKSSK NPEEAELEDT LNQVMVVFKY IEDKDVFQKF YAKMLAKRLV HQNSA SDDA EASMISKLKQ ACGFEYTSKL QRMFQDIGVS KDLNEQFKKH LTNSEPLDLD FSIQVLSSGS WPFQQSCTFA LPSELE RSY QRFTAFYASR HSGRKLTWLY QLSKGELVTN CFKNRYTLQA STFQMAILLQ YNTEDAYTVQ QLTDSTQIKM DILAQVL QI LLKSKLLVLE DENANVDEVE LKPDTLIKLY LGYKNKKLRV NINVPMKTEQ KQEQETTHKN IEEDRKLLIQ AAIVRIMK M RKVLKHQQLL GEVLTQLSSR FKPRVPVIKK CIDILIEKEY LERVDGEKDT YSYLA

UniProtKB: Cullin-1

+
分子 #2: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RBR-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 64.005605 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDSDEGYNYE FDEDEECSEE DSGAEEEEDE DDDEPDDDTL DLGEVELVEP GLGVGGERDG LLCGETGGGG GSALGPGGGG GGGGGGGGG GPGHEQEEDY RYEVLTAEQI LQHMVECIRE VNEVIQNPAT ITRILLSHFN WDKEKLMERY FDGNLEKLFA E CHVINPSK ...文字列:
MDSDEGYNYE FDEDEECSEE DSGAEEEEDE DDDEPDDDTL DLGEVELVEP GLGVGGERDG LLCGETGGGG GSALGPGGGG GGGGGGGGG GPGHEQEEDY RYEVLTAEQI LQHMVECIRE VNEVIQNPAT ITRILLSHFN WDKEKLMERY FDGNLEKLFA E CHVINPSK KSRTRQMNTR SSAQDMPCQI CYLNYPNSYF TGLECGHKFC MQCWSEYLTT KIMEEGMGQT ISCPAHGCDI LV DDNTVMR LITDSKVKLK YQHLITNSFV ECNRLLKWCP APDCHHVVKV QYPDAKPVRC KCGRQFCFNC GENWHDPVKC KWL KKWIKK CDDDSETSNW IAANTKECPK CHVTIEKDGG CNHMVCRNQN CKAEFCWVCL GPWEPHGSAW YNCNRYNEDD AKAA RDAQE RSRAALQRYL FYCNRYMNHM QSLRAAHKLY AQVKQKMEEM QQHNMSWIEV QFLKKAVDVL CQCRATLMYT YVFAF YLKK NNQSIIFENN QADLENATAV LSGYLERDIS QDSLQDIKQK VQDKYRYCES RRRVLLQHVH EGYEKDLWEY IED

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase ARIH1

+
分子 #3: S-phase kinase-associated protein 2

分子名称: S-phase kinase-associated protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.817785 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHRKHLQEIP DLSSNVATSF TWGWDSSKTS ELLSGMGVSA LEKEEPDSEN IPQELLSNLG HPESPPRKRL KSKGSDKDFV IVRRPKLNR ENFPGVSWDS LPDELLLGIF SCLCLPELLK VSGVCKRWYR LASDESLWQT LDLTGKNLHP DVTGRLLSQG V IAFRCPRS ...文字列:
MHRKHLQEIP DLSSNVATSF TWGWDSSKTS ELLSGMGVSA LEKEEPDSEN IPQELLSNLG HPESPPRKRL KSKGSDKDFV IVRRPKLNR ENFPGVSWDS LPDELLLGIF SCLCLPELLK VSGVCKRWYR LASDESLWQT LDLTGKNLHP DVTGRLLSQG V IAFRCPRS FMDQPLAEHF SPFRVQHMDL SNSVIEVSTL HGILSQCSKL QNLSLEGLRL SDPIVNTLAK NSNLVRLNLS GC SGFSEFA LQTLLSSCSR LDELNLSWCF DFTEKHVQVA VAHVSETITQ LNLSGYRKNL QKSDLSTLVR RCPNLVHLDL SDS VMLKND CFQEFFQLNY LQHLSLSRCY DIIPETLLEL GEIPTLKTLQ VFGIVPDGTL QLLKEALPHL QINCSHFTTI ARPT IGNKK NQEIWGIKCR LTLQKPSCL

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 2

+
分子 #4: Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1

分子名称: Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 9.679211 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSHKQIYYSD KYDDEEFEYR HVMLPKDIAK LVPKTHLMSE SEWRNLGVQQ SQGWVHYMIH EPEPHILLFR RPLPKKPKK

UniProtKB: Cyclin-dependent kinases regulatory subunit 1

+
分子 #5: S-phase kinase-associated protein 1

分子名称: S-phase kinase-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 18.679965 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPSIKLQSSD GEIFEVDVEI AKQSVTIKTM LEDLGMDDEG DDDPVPLPNV NAAILKKVIQ WCTHHKDDPP PPEDDENKEK RTDDIPVWD QEFLKVDQGT LFELILAANY LDIKGLLDVT CKTVANMIKG KTPEEIRKTF NIKNDFTEEE EAQVRKENQW C EEK

UniProtKB: S-phase kinase-associated protein 1

+
分子 #6: Polyubiquitin-C

分子名称: Polyubiquitin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.519778 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MQIFVKTLTG KTITLEVEPS DTIENVKAKI QDKEGIPPDQ QRLIFAGKQL EDGRTLSDYN IQKESTLHLV LRLRG

UniProtKB: Polyubiquitin-C

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分子 #7: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: RING-type E3 ubiquitin transferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.289977 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGTNSGAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYGH

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

+
分子 #8: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B

分子名称: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 22.185262 KDa
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列: MSNVRVSNGS PSLERMDARQ AEHPKPSACR NLFGPVDHEE LTRDLEKHCR DMEEASQRKW NFDFQNHKPL EGKYEWQEVE KGSLPEFYY RPPRPPKGAC KVPAQESQDV SGSRPAAPLI GAPANSEDTH LVDPKTDPSD SQTGLAEQCA GIRKRPATDD S ST(DHA) ...文字列:
MSNVRVSNGS PSLERMDARQ AEHPKPSACR NLFGPVDHEE LTRDLEKHCR DMEEASQRKW NFDFQNHKPL EGKYEWQEVE KGSLPEFYY RPPRPPKGAC KVPAQESQDV SGSRPAAPLI GAPANSEDTH LVDPKTDPSD SQTGLAEQCA GIRKRPATDD S ST(DHA)NKRAN RTEENVSDGS PNAGSVEQ(TPO)P RRPGLRRRQT

UniProtKB: Cyclin-dependent kinase inhibitor 1B

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分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 5 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 70.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.91 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 759489
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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