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万見
- EMDB-1201: Three-dimensional structure of the myosin V inhibited state by cr... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1201
タイトルThree-dimensional structure of the myosin V inhibited state by cryoelectron tomography.
マップデータThis the 3-D average map of myosin-V in "off" state
試料
  • 試料: MYOSIN V
  • タンパク質・ペプチド: Myosin-V
機能・相同性
機能・相同性情報


CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Calcineurin activates NFAT / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / minus-end directed microfilament motor activity / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / Ca2+ pathway / presynaptic endocytosis / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Smooth Muscle Contraction / Extra-nuclear estrogen signaling / insulin-responsive compartment / RHO GTPases activate IQGAPs / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / vesicle transport along actin filament / Platelet degranulation / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Stimuli-sensing channels / Ion homeostasis / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / myosin complex / regulation of synaptic vesicle endocytosis / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / response to corticosterone / microfilament motor activity / autophagosome membrane docking / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / filamentous actin / protein phosphatase activator activity / : / adenylate cyclase binding / calyx of Held / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / phosphatidylinositol 3-kinase binding / voltage-gated potassium channel complex / activation of adenylate cyclase activity / enzyme regulator activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / : / vesicle-mediated transport / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / sperm midpiece / calcium channel complex / potassium ion transmembrane transport / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of heart rate / sarcomere / protein serine/threonine kinase activator activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / regulation of cytokinesis / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / spindle microtubule / mitochondrial membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / calcium-mediated signaling / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / spindle pole / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / : / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-2 / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 24.0 Å
データ登録者Liu J / Taylor DW / Krementsova EB / Trybus KM / Taylor KA
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Three-dimensional structure of the myosin V inhibited state by cryoelectron tomography.
著者: Jun Liu / Dianne W Taylor / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Kenneth A Taylor /
要旨: Unconventional myosin V (myoV) is an actin-based molecular motor that has a key function in organelle and mRNA transport, as well as in membrane trafficking. MyoV was the first member of the myosin ...Unconventional myosin V (myoV) is an actin-based molecular motor that has a key function in organelle and mRNA transport, as well as in membrane trafficking. MyoV was the first member of the myosin superfamily shown to be processive, meaning that a single motor protein can 'walk' hand-over-hand along an actin filament for many steps before detaching. Full-length myoV has a low actin-activated MgATPase activity at low [Ca2+], whereas expressed constructs lacking the cargo-binding domain have a high activity regardless of [Ca2+] (refs 5-7). Hydrodynamic data and electron micrographs indicate that the active state is extended, whereas the inactive state is compact. Here we show the first three-dimensional structure of the myoV inactive state. Each myoV molecule consists of two heads that contain an amino-terminal motor domain followed by a lever arm that binds six calmodulins. The heads are followed by a coiled-coil dimerization domain (S2) and a carboxy-terminal globular cargo-binding domain. In the inactive structure, bending of myoV at the head-S2 junction places the cargo-binding domain near the motor domain's ATP-binding pocket, indicating that ATPase inhibition might occur through decreased rates of nucleotide exchange. The actin-binding interfaces are unobstructed, and the lever arm is oriented in a position typical of strong actin-binding states. This structure indicates that motor recycling after cargo delivery might occur through transport on actively treadmilling actin filaments rather than by diffusion.
履歴
登録2006年3月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2006年3月2日-
マップ公開2006年7月13日-
更新2013年3月27日-
現状2013年3月27日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.727346413
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.727346413
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2dfs
  • 表面レベル: 0.727346413
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 拡大図
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-2dfs
  • 表面レベル: 0.727346413
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-2dfs
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1201.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1201.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This the 3-D average map of myosin-V in "off" state
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.56 Å/pix.
x 60 pix.
= 333.6 Å		5.56 Å/pix.
x 180 pix.
= 1000.8 Å		5.56 Å/pix.
x 180 pix.
= 1000.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.56 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.65 / ムービー #1: 0.7273464
最小 - 最大-0.411051 - 13.8574
平均 (標準偏差)0.0420816 (±0.651013)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-90-90-30
サイズ18018060
Spacing18018060
セルA: 1000.8 Å / B: 1000.8 Å / C: 333.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.565.565.56
M x/y/z18018060
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1000.8001000.800333.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-80-80-79
NX/NY/NZ160160160
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-90-90-30
NC/NR/NS18018060
D min/max/mean-0.41113.8570.042

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : MYOSIN V

全体名称: MYOSIN V
要素
  • 試料: MYOSIN V
  • タンパク質・ペプチド: Myosin-V

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超分子 #1000: MYOSIN V

超分子名称: MYOSIN V / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量実験値: 400 KDa / 理論値: 400 KDa

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分子 #1: Myosin-V

分子名称: Myosin-V / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: MYOV / 詳細: expressed full lengh myosin-V / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 別称: mouse
分子量実験値: 400 KDa / 理論値: 400 KDa
組換発現生物種: Sf9 cells

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液詳細: 20 mM Na2HPO4, 80-100 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 1 mM ADP, 1 mM EGTA
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: MyoV 2-D arrays were recovered from the lipid monolayer
グリッド詳細: 200 mesh copper grids covered with a reticulated carbon film.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: in house plunger / 手法: Blot for 3 seconds before plunging
詳細crystals grown on a lipid-monolayer

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM300FEG/ST
温度平均: 103 K
日付2004年2月1日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
デジタル化 - サンプリング間隔: 24 µm / 実像数: 360 / 平均電子線量: 30 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 12.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 倍率（公称値）: 24000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt series - Axis1 - Min angle: 0 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 70 °

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画像解析

最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 24.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: protomo
CTF補正詳細: focus gradient correction
結晶パラメータ単位格子 - A: 653 Å / 単位格子 - B: 653 Å / 単位格子 - γ: 120 ° / 単位格子 - α: 90.0 ° / 単位格子 - β: 90.0 ° / 面群: P 6

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: Situs and NMFF
詳細Protocol: Rigid body and Normal Mode Flexible. Start with Rigid body docking by using SITUS and refine with NMFF
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation
得られたモデル

PDB-2dfs:
3-D structure of Myosin-V inhibited state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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