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万見
- PDB-2dfs: 3-D structure of Myosin-V inhibited state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2dfs
タイトル3-D structure of Myosin-V inhibited state
要素
  • Calmodulin
  • Myosin-5A
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/TRANSPORT PROTEIN / myosin-V / inhibited state / calmodulin / cryoelectron tomography / CONTRACTILE PROTEIN-TRANSPORT PROTEIN COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation ...CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / Calcineurin activates NFAT / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / Protein methylation / RAF activation / minus-end directed microfilament motor activity / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / insulin-responsive compartment / FCERI mediated Ca+2 mobilization / Ca2+ pathway / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / RAF/MAP kinase cascade / PKA activation / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / Smooth Muscle Contraction / : / : / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / Platelet degranulation / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / : / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / Stimuli-sensing channels / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / Ion homeostasis / myosin complex / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / response to corticosterone / nitric-oxide synthase binding / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of synaptic vesicle exocytosis / microfilament motor activity / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / filamentous actin / calcineurin-mediated signaling / regulation of synaptic vesicle endocytosis / protein phosphatase activator activity / adenylate cyclase binding / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / phosphatidylinositol 3-kinase binding / calcium channel inhibitor activity / cellular response to interferon-beta / activation of adenylate cyclase activity / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / vesicle-mediated transport / enzyme regulator activity / regulation of calcium-mediated signaling / titin binding / voltage-gated potassium channel complex / potassium ion transmembrane transport / sperm midpiece / calcium channel complex / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / response to amphetamine / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / adenylate cyclase activator activity / regulation of heart rate / protein serine/threonine kinase activator activity / sarcomere / regulation of cytokinesis / actin filament organization / protein localization to plasma membrane / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / spindle microtubule / calcium-mediated signaling / mitochondrial membrane / cellular response to type II interferon / cellular response to insulin stimulus / synaptic vesicle membrane / response to calcium ion
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-2 / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子線結晶学 / 電子線トモグラフィー法 / 解像度: 24 Å
データ登録者Liu, J. / Taylor, D.W. / Krementsova, E.B. / Trybus, K.M. / Taylor, K.A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: Three-dimensional structure of the myosin V inhibited state by cryoelectron tomography.
著者: Jun Liu / Dianne W Taylor / Elena B Krementsova / Kathleen M Trybus / Kenneth A Taylor /
要旨: Unconventional myosin V (myoV) is an actin-based molecular motor that has a key function in organelle and mRNA transport, as well as in membrane trafficking. MyoV was the first member of the myosin ...Unconventional myosin V (myoV) is an actin-based molecular motor that has a key function in organelle and mRNA transport, as well as in membrane trafficking. MyoV was the first member of the myosin superfamily shown to be processive, meaning that a single motor protein can 'walk' hand-over-hand along an actin filament for many steps before detaching. Full-length myoV has a low actin-activated MgATPase activity at low [Ca2+], whereas expressed constructs lacking the cargo-binding domain have a high activity regardless of [Ca2+] (refs 5-7). Hydrodynamic data and electron micrographs indicate that the active state is extended, whereas the inactive state is compact. Here we show the first three-dimensional structure of the myoV inactive state. Each myoV molecule consists of two heads that contain an amino-terminal motor domain followed by a lever arm that binds six calmodulins. The heads are followed by a coiled-coil dimerization domain (S2) and a carboxy-terminal globular cargo-binding domain. In the inactive structure, bending of myoV at the head-S2 junction places the cargo-binding domain near the motor domain's ATP-binding pocket, indicating that ATPase inhibition might occur through decreased rates of nucleotide exchange. The actin-binding interfaces are unobstructed, and the lever arm is oriented in a position typical of strong actin-binding states. This structure indicates that motor recycling after cargo delivery might occur through transport on actively treadmilling actin filaments rather than by diffusion.
履歴
登録2006年3月3日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年12月18日Group: Author supporting evidence / Data collection / Database references
カテゴリ: database_2 / em_image_scans ...database_2 / em_image_scans / em_single_particle_entity / em_software
Item: _em_software.image_processing_id
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-1201
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-5A
B: Calmodulin
C: Calmodulin
D: Calmodulin
E: Calmodulin
F: Calmodulin
G: Calmodulin
M: Myosin-5A
N: Calmodulin
O: Calmodulin
P: Calmodulin
Q: Calmodulin
R: Calmodulin
S: Calmodulin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)453,48814
ポリマ－453,48814
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)653.000, 653.000, 200.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number168
Space group name H-MP6

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要素

#1: タンパク質 Myosin-5A / Myosin Va / Dilute myosin heavy chain / non-muscle / Myosin heavy chain p190 / Myosin-V


分子量: 126415.695 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1-1080 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q02440
#2: タンパク質
Calmodulin / CaM


分子量: 16721.350 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): SF9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62204, UniProt: P0DP26*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: TISSUE / ３次元再構成法: 電子線トモグラフィー法

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試料調製

構成要素名称: Myosin-V / タイプ: TISSUE / 詳細: myosin-V inhibited state
緩衝液名称: 20mM Na2HPO4, 80-100mM NaCl, 2mM MgCl2, 1mM ADP, 1mM EGTA, 8-9% PEG 8000
詳細: 20mM Na2HPO4, 80-100mM NaCl, 2mM MgCl2, 1mM ADP, 1mM EGTA, 8-9% PEG 8000
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: NO
試料支持詳細: 200 mesh copper grids covered with a reticulated carbon film
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 詳細: liquid ethane

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データ収集

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM300FEG/ST / 日付: 2004年2月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 24000 X / 倍率（補正後）: 24000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 4000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 12000 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 103 K / 傾斜角・最大: 70 ° / 傾斜角・最小: -70 °
撮影電子線照射量: 30 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F224 (2k x 2k)
詳細: 2048x2048
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: electron
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1NMFFモデルフィッティング
2Situsモデルフィッティング
3PROTOMO３次元再構成
CTF補正詳細: CTF gradient correction
3次元再構成手法: electron tomography and 3-D average / 解像度: 24 Å / 粒子像の数: 4029 / ピクセルサイズ（公称値）: 5.56 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 5.56 Å
詳細: Tilt series images were aligned using marker-free alignment. Molecular volumes extracted from the cryotomograms, aligned in 3-D. Marker-free alignment is described in the reference: Winkler,H. ...詳細: Tilt series images were aligned using marker-free alignment. Molecular volumes extracted from the cryotomograms, aligned in 3-D. Marker-free alignment is described in the reference: Winkler,H. and Taylor,K.A. Accurate marker-free alignment with simultaneous geometry determination and reconstruction of tilt series in electron tomography. Ultramicroscopy, 106, 240-254 (2006)
対称性のタイプ: 2D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross correlation
詳細: METHOD--Rigid body docking first and then refined with normal mode flexible fitting. REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body docking and normal mode flexible fitting. For the fitting the density ...詳細: METHOD--Rigid body docking first and then refined with normal mode flexible fitting. REFINEMENT PROTOCOL--Rigid body docking and normal mode flexible fitting. For the fitting the density corresponding to the two myosin V heads within the asymmetric unit was segmented from the rest of the map using the watershed transform (Volkman 2002. J.STRUCT.BIOL. 138, 123-129). After fitting the atomic model against the head density, the coordinates were not refined further against the nearest neighbor myosin V heads to remove bad crystal contacts. The alpha-helical coiled-coil domain was manually fit to the and not refined further.
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11W7I

1w7i

11W7I1PDBexperimental model
21N2D

1n2d

11N2D2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数29614 0 0 0 29614

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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