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- EMDB-11930: E. coli NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm (CASP target) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11930
タイトルE. coli NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm (CASP target)
マップデータ
試料
  • 複合体: NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm
    • タンパク質・ペプチド: x 6種
  • リガンド: x 5種
キーワードE. coli / respiratory complex I / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / metabolic process / ATP synthesis coupled electron transport ...NADH dehydrogenase complex / : / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / respiratory chain complex I / molybdopterin cofactor binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / metabolic process / ATP synthesis coupled electron transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADH dehydrogenase, subunit CD / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site ...NADH dehydrogenase, subunit CD / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NAD(P)H-quinone oxidoreductase subunit D/H / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 3. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 2. / NADH ubiquinone oxidoreductase, F subunit / NADH dehydrogenase, subunit C / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 30 Kd subunit signature. / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 75 Kd subunit signature 1. / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 75kDa subunit, conserved site / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-G iron-sulfur binding region / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit G, iron-sulphur binding / His(Cys)3-ligated-type [4Fe-4S] domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / NADH-quinone oxidoreductase subunit F / NADH-quinone oxidoreductase / NADH-quinone oxidoreductase subunit I / NADH-quinone oxidoreductase subunit B / NADH-quinone oxidoreductase subunit E
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Schimpf J / Grishkovskaya I / Haselbach D / Friedrich T
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)278002225/RTG 2202 ドイツ
German Research Foundation (DFG)SPP 1927 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structure of the peripheral arm of a minimalistic respiratory complex I.
著者: Johannes Schimpf / Sabrina Oppermann / Tatjana Gerasimova / Ana Filipa Santos Seica / Petra Hellwig / Irina Grishkovskaya / Daniel Wohlwend / David Haselbach / Thorsten Friedrich /
要旨: Respiratory complex I drives proton translocation across energy-transducing membranes by NADH oxidation coupled with (ubi)quinone reduction. In humans, its dysfunction is associated with ...Respiratory complex I drives proton translocation across energy-transducing membranes by NADH oxidation coupled with (ubi)quinone reduction. In humans, its dysfunction is associated with neurodegenerative diseases. The Escherichia coli complex represents the structural minimal form of an energy-converting NADH:ubiquinone oxidoreductase. Here, we report the structure of the peripheral arm of the E. coli complex I consisting of six subunits, the FMN cofactor, and nine iron-sulfur clusters at 2.7 Å resolution obtained by cryo electron microscopy. While the cofactors are in equivalent positions as in the complex from other species, individual subunits are adapted to the absence of supernumerary proteins to guarantee structural stability. The catalytically important subunits NuoC and D are fused resulting in a specific architecture of functional importance. Striking features of the E. coli complex are scrutinized by mutagenesis and biochemical characterization of the variants. Moreover, the arrangement of the subunits sheds light on the unknown assembly of the complex.
履歴
登録2020年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月15日-
マップ公開2021年9月15日-
更新2024年7月10日-
現状2024年7月10日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7awt
  • 表面レベル: 1.27
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11930.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11930.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 1.27 / ムービー #1: 1.27
最小 - 最大-5.119288 - 11.676743999999999
平均 (標準偏差)-0.002825099 (±0.24363473)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 296.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z296.800296.800296.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-5.11911.677-0.003

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm

全体名称: NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm
要素
  • 複合体: NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit E
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit F
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase
    • タンパク質・ペプチド: NADH-quinone oxidoreductase subunit I
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
  • リガンド: water

+
超分子 #1: NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm

超分子名称: NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#6
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
分子 #1: NADH-quinone oxidoreductase subunit B

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 25.081809 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDYTLTRIDP NGENDRYPLQ KQEIVTDPLE QEVNKNVFMG KLNDMVNWGR KNSIWPYNFG LSCCYVEMVT SFTAVHDVAR FGAEVLRAS PRQADLMVVA GTCFTKMAPV IQRLYDQMLE PKWVISMGAC ANSGGMYDIY SVVQGVDKFI PVDVYIPGCP P RPEAYMQA ...文字列:
MDYTLTRIDP NGENDRYPLQ KQEIVTDPLE QEVNKNVFMG KLNDMVNWGR KNSIWPYNFG LSCCYVEMVT SFTAVHDVAR FGAEVLRAS PRQADLMVVA GTCFTKMAPV IQRLYDQMLE PKWVISMGAC ANSGGMYDIY SVVQGVDKFI PVDVYIPGCP P RPEAYMQA LMLLQESIGK ERRPLSWVVG DQGVYRANMQ SERERKRGER IAVTNLRTPD EI

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit B

+
分子 #2: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 68.321945 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MTDLTAQEPA WQTRDHLDDP VIGELRNRFG PDAFTVQATR TGVPVVWIKR EQLLEVGDFL KKLPKPYVML FDLHGMDERL RTHREGLPA ADFSVFYHLI SIDRNRDIML KVALAENDLH VPTFTKLFPN ANWYERETWD LFGITFDGHP NLRRIMMPQT W KGHPLRKD ...文字列:
MTDLTAQEPA WQTRDHLDDP VIGELRNRFG PDAFTVQATR TGVPVVWIKR EQLLEVGDFL KKLPKPYVML FDLHGMDERL RTHREGLPA ADFSVFYHLI SIDRNRDIML KVALAENDLH VPTFTKLFPN ANWYERETWD LFGITFDGHP NLRRIMMPQT W KGHPLRKD YPARATEFSP FELTKAKQDL EMEALTFKPE EWGMKRGTEN EDFMFLNLGP NHPSAHGAFR IVLQLDGEEI VD CVPDIGY HHRGAEKMGE RQSWHSYIPY TDRIEYLGGC VNEMPYVLAV EKLAGITVPD RVNVIRVMLS ELFRINSHLL YIS TFIQDV GAMTPVFFAF TDRQKIYDLV EAITGFRMHP AWFRIGGVAH DLPRGWDRLL REFLDWMPKR LASYEKAALQ NTIL KGRSQ GVAAYGAKEA LEWGTTGAGL RATGIDFDVR KARPYSGYEN FDFEIPVGGG VSDCYTRVML KVEELRQSLR ILEQC LNNM PEGPFKADHP LTTPPPKERT LQHIETLITH FLQVSWGPVM PANESFQMIE ATKGINSYYL TSDGSTMSYR TRVRTP SFA HLQQIPAAIR GSLVSDLIVY LGSIDFVMSD VDR

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit C/D

+
分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase subunit E

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 18.614049 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MHENQQPQTE AFELSAAERE AIEHEMHHYE DPRAASIEAL KIVQKQRGWV PDGAIHAIAD VLGIPASDVE GVATFYSQIF RQPVGRHVI RYCDSVVCHI NGYQGIQAAL EKKLNIKPGQ TTFDGRFTLL PTCCLGNCDK GPNMMIDEDT HAHLTPEAIP E LLERYK

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit E

+
分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit F

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit F / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 49.352332 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MKNIIRTPET HPLTWRLRDD KQPVWLDEYR SKNGYEGARK ALTGLSPDEI VNQVKDAGLK GRGGAGFSTG LKWSLMPKDE SMNIRYLLC NADEMEPGTY KDRLLMEQLP HLLVEGMLIS AFALKAYRGY IFLRGEYIEA AVNLRRAIAE ATEAGLLGKN I MGTGFDFE ...文字列:
MKNIIRTPET HPLTWRLRDD KQPVWLDEYR SKNGYEGARK ALTGLSPDEI VNQVKDAGLK GRGGAGFSTG LKWSLMPKDE SMNIRYLLC NADEMEPGTY KDRLLMEQLP HLLVEGMLIS AFALKAYRGY IFLRGEYIEA AVNLRRAIAE ATEAGLLGKN I MGTGFDFE LFVHTGAGRY ICGEETALIN SLEGRRANPR SKPPFPATSG AWGKPTCVNN VETLCNVPAI LANGVEWYQN IS KSKDAGT KLMGFSGRVK NPGLWELPFG TTAREILEDY AGGMRDGLKF KAWQPGGAGT DFLTEAHLDL PMEFESIGKA GSR LGTALA MAVDHEINMV SLVRNLEEFF ARESCGWCTP CRDGLPWSVK ILRALERGEG QPGDIETLEQ LCRFLGPGKT FCAH APGAV EPLQSAIKYF REEFEAGIKQ PFSNTHLING IQPNLLKERW

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit F

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分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 100.419211 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATIHVDGKE YEVNGADNLL EACLSLGLDI PYFCWHPALG SVGACRQCAV KQYQNAEDTR GRLVMSCMTP ASDGTFISID DEEAKQFRE SVVEWLMTNH PHDCPVCEEG GNCHLQDMTV MTGHSFRRYR FTKRTHRNQD LGPFISHEMN RCIACYRCVR Y YKDYADGT ...文字列:
MATIHVDGKE YEVNGADNLL EACLSLGLDI PYFCWHPALG SVGACRQCAV KQYQNAEDTR GRLVMSCMTP ASDGTFISID DEEAKQFRE SVVEWLMTNH PHDCPVCEEG GNCHLQDMTV MTGHSFRRYR FTKRTHRNQD LGPFISHEMN RCIACYRCVR Y YKDYADGT DLGVYGAHDN VYFGRPEDGT LESEFSGNLV EICPTGVFTD KTHSERYNRK WDMQFAPSIC QQCSIGCNIS PG ERYGELR RIENRYNGTV NHYFLCDRGR FGYGYVNLKD RPRQPVQRRG DDFITLNAEQ AMQGAADILR QSKKVIGIGS PRA SVESNF ALRELVGEEN FYTGIAHGEQ ERLQLALKVL REGGIYTPAL REIESYDAVL VLGEDVTQTG ARVALAVRQA VKGK AREMA AAQKVADWQI AAILNIGQRA KHPLFVTNVD DTRLDDIAAW TYRAPVEDQA RLGFAIAHAL DNSAPAVDGI EPELQ SKID VIVQALAGAK KPLIISGTNA GSLEVIQAAA NVAKALKGRG ADVGITMIAR SVNSMGLGIM GGGSLEEALT ELETGR ADA VVVLENDLHR HASAIRVNAA LAKAPLVMVV DHQRTAIMEN AHLVLSAASF AESDGTVINN EGRAQRFFQV YDPAYYD SK TVMLESWRWL HSLHSTLLSR EVDWTQLDHV IDAVVAKIPE LAGIKDAAPD ATFRIRGQKL AREPHRYSGR TAMRANIS V HEPRQPQDID TMFTFSMEGN NQPTAHRSQV PFAWAPGWNS PQAWNKFQDE VGGKLRFGDP GVRLFETSEN GLDYFTSVP ARFQPQDGKW RIAPYYHLFG SDELSQRAPV FQSRMPQPYI KLNPADAAKL GVNAGTRVSF SYDGNTVTLP VEIAEGLTAG QVGLPMGMS GIAPVLAGAH LEDLKEAQQ

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase

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分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit I

分子名称: NADH-quinone oxidoreductase subunit I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 20.562771 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MTLKELLVGF GTQVRSIWMI GLHAFAKRET RMYPEEPVYL PPRYRGRIVL TRDPDGEERC VACNLCAVAC PVGCISLQKA ETKDGRWYP EFFRINFSRC IFCGLCEEAC PTTAIQLTPD FEMGEYKRQD LVYEKEDLLI SGPGKYPEYN FYRMAGMAID G KDKGEAEN EAKPIDVKSL LP

UniProtKB: NADH-quinone oxidoreductase subunit I

+
分子 #7: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 7 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #8: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #9: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 8 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #10: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

+
分子 #11: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 125 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 6
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC6H13NO4S2-Morpholinoethanesulfonic acid (MES)
50.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMMgCl2magnesium chloride
0.005 % (w/v)C47H88O22Lauryl Maltose Neopentyl Glycol
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 85 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: LEICA EM GP

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 67.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4hea

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.42) / 使用した粒子像数: 223751
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.42)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.42)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4hea


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-7awt:
E. coli NADH quinone oxidoreductase hydrophilic arm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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