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- EMDB-11912: Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11912
タイトルCryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome.
マップデータShows the Relion 3.0 postprocessed (b-factor = -90.7) cryo-EM map of the overall PHF1-PRC2:di-Nuc structure.
試料
  • 複合体: Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2, Polycomb protein EED, Polycomb protein SUZ12
      • タンパク質・ペプチド: x 3種
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: x 16種
    • 複合体: Widom601 DNA + linker
      • RNA: x 2種
機能・相同性
機能・相同性情報


hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / sex chromatin / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway ...hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / sex chromatin / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / response to tetrachloromethane / cerebellar cortex development / primary miRNA binding / random inactivation of X chromosome / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / histone H3K27 methyltransferase activity / facultative heterochromatin formation / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / ESC/E(Z) complex / RSC-type complex / negative regulation of stem cell differentiation / pronucleus / chromatin silencing complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / G1 to G0 transition / positive regulation of dendrite development / histone H3 methyltransferase activity / synaptic transmission, GABAergic / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / histone methyltransferase activity / lncRNA binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / negative regulation of gene expression, epigenetic / oligodendrocyte differentiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / subtelomeric heterochromatin formation / ribonucleoprotein complex binding / pericentric heterochromatin / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / nucleosome binding / : / keratinocyte differentiation / protein localization to chromatin / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of MAP kinase activity / B cell differentiation / SUMOylation of chromatin organization proteins / enzyme activator activity / liver regeneration / hippocampus development / Regulation of PTEN gene transcription / PRC2 methylates histones and DNA / transcription corepressor binding / Defective pyroptosis / stem cell differentiation / promoter-specific chromatin binding / regulation of circadian rhythm / protein-DNA complex / protein modification process / PKMTs methylate histone lysines / chromatin DNA binding / cellular response to hydrogen peroxide / G1/S transition of mitotic cell cycle / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / HCMV Early Events / transcription corepressor activity / structural constituent of chromatin / rhythmic process / nucleosome / heterochromatin formation / response to estradiol / nucleosome assembly / chromatin organization / chromosome / Oxidative Stress Induced Senescence / methylation / histone binding / chromosome, telomeric region / cell population proliferation / nuclear body / positive regulation of cell migration / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of cell population proliferation / synapse / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding
類似検索 - 分子機能
Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain ...Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Ezh2, MCSS domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Zinc finger C2H2 type domain signature. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Isoform 2 of Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Histone H2A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.24 Å
データ登録者Finogenova K / Benda C / Poepsel S / Schaefer IB / Strauss M / Mueller J
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)SFB1064 ドイツ
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2020
タイトル: Structural basis for PRC2 decoding of active histone methylation marks H3K36me2/3.
著者: Ksenia Finogenova / Jacques Bonnet / Simon Poepsel / Ingmar B Schäfer / Katja Finkl / Katharina Schmid / Claudia Litz / Mike Strauss / Christian Benda / Jürg Müller /
要旨: Repression of genes by Polycomb requires that PRC2 modifies their chromatin by trimethylating lysine 27 on histone H3 (H3K27me3). At transcriptionally active genes, di- and tri-methylated H3K36 ...Repression of genes by Polycomb requires that PRC2 modifies their chromatin by trimethylating lysine 27 on histone H3 (H3K27me3). At transcriptionally active genes, di- and tri-methylated H3K36 inhibit PRC2. Here, the cryo-EM structure of PRC2 on dinucleosomes reveals how binding of its catalytic subunit EZH2 to nucleosomal DNA orients the H3 N-terminus via an extended network of interactions to place H3K27 into the active site. Unmodified H3K36 occupies a critical position in the EZH2-DNA interface. Mutation of H3K36 to arginine or alanine inhibits H3K27 methylation by PRC2 on nucleosomes . Accordingly, H3K36A and H3K36R mutants show reduced levels of H3K27me3 and defective Polycomb repression of HOX genes. The relay of interactions between EZH2, the nucleosomal DNA and the H3 N-terminus therefore creates the geometry that permits allosteric inhibition of PRC2 by methylated H3K36 in transcriptionally active chromatin.
履歴
登録2020年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月9日-
マップ公開2020年12月9日-
更新2020年12月9日-
現状2020年12月9日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0263
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0263
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11912.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11912.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 115.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Shows the Relion 3.0 postprocessed (b-factor = -90.7) cryo-EM map of the overall PHF1-PRC2:di-Nuc structure.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.75 Å/pix.
x 312 pix.
= 544.752 Å		1.75 Å/pix.
x 312 pix.
= 544.752 Å		1.75 Å/pix.
x 312 pix.
= 544.752 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.746 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0263 / ムービー #1: 0.0263
最小 - 最大-0.050269138 - 0.12714648
平均 (標準偏差)0.00018827384 (±0.0025756985)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ312312312
Spacing312312312
セルA=B=C: 544.752 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.7461.7461.746
M x/y/z312312312
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z544.752544.752544.752
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ240240240
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS312312312
D min/max/mean-0.0500.1270.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome

全体名称: Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome
要素
  • 複合体: Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome
    • 複合体: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2, Polycomb protein EED, Polycomb protein SUZ12
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein EED
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
    • 複合体: Widom601 DNA + linker
      • RNA: Widom601 DNA + linker
      • RNA: Widom601 DNA + linker

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超分子 #1: Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome

超分子名称: Cryo-EM map of PHF1-PRC2 on a heterodimeric dinucleosome
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Density for the bottom lobe of PRC2 comprising the N-term of SUZ12 and RBBP4 or PHF1 could not be observed in the map.

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超分子 #2: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2, Polycomb protein EED, Po...

超分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2, Polycomb protein EED, Polycomb protein SUZ12
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

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超分子 #3: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4-#19
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #4: Widom601 DNA + linker

超分子名称: Widom601 DNA + linker / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #20-#21
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

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分子 #1: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVH ILTSVSSLRG TRECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN F MVEDETVL HNIPYMGDEV LDQDGTFIEE LIKNYDGKVH GDRECGFIND ...文字列:
MGQTGKKSEK GPVCWRKRVK SEYMRLRQLK RFRRADEVKS MFSSNRQKIL ERTEILNQEW KQRRIQPVH ILTSVSSLRG TRECSVTSDL DFPTQVIPLK TLNAVASVPI MYSWSPLQQN F MVEDETVL HNIPYMGDEV LDQDGTFIEE LIKNYDGKVH GDRECGFIND EIFVELVNAL GQ YNDDDDD DDGDDPEERE EKQKDLEDHR DDKESRPPRK FPSDKIFEAI SSMFPDKGTA EEL KEKYKE LTEQQLPGAL PPECTPNIDG PNAKSVQREQ SLHSFHTLFC RRCFKYDCFL HRKC NYSFH ATPNTYKRKN TETALDNKPC GPQCYQHLEG AKEFAAALTA ERIKTPPKRP GGRRR GRLP NNSSRPSTPT INVLESKDTD SDREAGTETG GENNDKEEEE KKDETSSSSE ANSRCQ TPI KMKPNIEPPE NVEWSGAEAS MFRVLIGTYY DNFCAIARLI GTKTCRQVYE FRVKESS II APAPAEDVDT PPRKKKRKHR LWAAHCRKIQ LKKDGSSNHV YNYQPCDHPR QPCDSSCP C VIAQNFCEKF CQCSSECQNR FPGCRCKAQC NTKQCPCYLA VRECDPDLCL TCGAADHWD SKNVSCKNCS IQRGSKKHLL LAPSDVAGWG IFIKDPVQKN EFISEYCGEI ISQDEADRRG KVYDKYMCS FLFNLNNDFV VDATRKGNKI RFANHSVNPN CYAKVMMVNG DHRIGIFAKR A IQTGEELF FDYRYSQADA LKYVGIEREM EIP

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分子 #2: Polycomb protein EED

分子名称: Polycomb protein EED / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLKE DHNQPLFGVQ FNWHSKEGDP LVFATVGSNR VTLYECHSQG EIRLLQSYVD ADADENFYTC AWTYDSNTSH PLLAVAGSRG ...文字列:
MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLKE DHNQPLFGVQ FNWHSKEGDP LVFATVGSNR VTLYECHSQG EIRLLQSYVD ADADENFYTC AWTYDSNTSH PLLAVAGSRG IIRIINPITM QCIKHYVGHG NAINELKFHP RDPNLLLSVS KDHALRLWNI QTDTLVAIFG GVEGHRDEVL SADYDLLGEK IMSCGMDHSL KLWRINSKRM MNAIKESYDY NPNKTNRPFI SQKIHFPDFS TRDIHRNYVD CVRWLGDLIL SKSGRAILHS HQQCMRDPVS PNLRQHLSCE NAIVCWKPGK MEDDIDKIKP SESNVTILGR FDYSQCDIWY MRFSMDFWQK MLALGNQVGK LYVWDLEVED PHKAKCTTLT HHKCGAAIRQ TSFSRDSSIL IAVCDDASIW RWDRLR

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分子 #3: Polycomb protein SUZ12

分子名称: Polycomb protein SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAPQKHGGGG GGGSGPSAGS GGGGFGGSAA VAAATASGGK SGGGSCGGGG SYSASSSSSA AAAAGAAVLP VKKPKMEHVQ ADHELFLQAF EKPTQIYRFL RTRNLIAPIF LHRTLTYMSH RNSRTNIKRK TFKVDDMLSK VEKMKGEQES HSLSAHLQLT FTGFFHKNDK ...文字列:
MAPQKHGGGG GGGSGPSAGS GGGGFGGSAA VAAATASGGK SGGGSCGGGG SYSASSSSSA AAAAGAAVLP VKKPKMEHVQ ADHELFLQAF EKPTQIYRFL RTRNLIAPIF LHRTLTYMSH RNSRTNIKRK TFKVDDMLSK VEKMKGEQES HSLSAHLQLT FTGFFHKNDK PSPNSENEQN SVTLEVLLVK VCHKKRKDVS CPIRQVPTGK KQVPLNPDLN QTKPGNFPSL AVSSNEFEPS NSHMVKSYSL LFRVTRPGRR EFNGMINGET NENIDVNEEL PARRKRNRED GEKTFVAQMT VFDKNRRLQL LDGEYEVAMQ EMEECPISKK RATWETILDG KRLPPFETFS QGPTLQFTLR WTGETNDKST APIAKPLATR NSESLHQENK PGSVKPTQTI AVKESLTTDL QTRKEKDTPN ENRQKLRIFY QFLYNNNTRQ QTEARDDLHC PWCTLNCRKL YSLLKHLKLC HSRFIFNYVY HPKGARIDVS INECYDGSYA GNPQDIHRQP GFAFSRNGPV KRTPITHILV CRPKRTKASM SEFLESEDGE VEQQRTYSSG HNRLYFHSDT CLPLRPQEME VDSEDEKDPE WLREKTITQI EEFSDVNEGE KEVMKLWNLH VMKHGFIADN QMNHACMLFV ENYGQKIIKK NLCRNFMLHL VSMHDFNLIS IMSIDKAVTK LREMQQKLEK GESASPANEE ITEEQNGTAN GFSEINSKEK ALETDSVSGV SKQSKKQKL

+
分子 #4: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAVM ALQEASEAYL VALFEDTNLC AIHAKRVTIM PKDIQLARRI RGERA

+
分子 #5: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYAL KRQGRTLYGF GG

+
分子 #6: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRND EELNKLLGRV TIAQGGVLPN IQSVLLPKKT ESSKSAKSK

+
分子 #7: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSRE IQTAVRLLLP GELAKHAVSE GTKAVTKYTS AK

+
分子 #8: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAVM ALQEASEAYL VALFEDTNLC AIHAKRVTIM PKDIQLARRI RGERA

+
分子 #9: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYAL KRQGRTLYGF GG

+
分子 #10: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRND EELNKLLGRV TIAQGGVLPN IQSVLLPKKT ESSKSAKSK

+
分子 #11: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSRE IQTAVRLLLP GELAKHAVSE GTKAVTKYTS AK

+
分子 #12: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAVM ALQEASEAYL VALFEDTNLC AIHAKRVTIM PKDIQLARRI RGERA

+
分子 #13: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYAL KRQGRTLYGF GG

+
分子 #14: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRND EELNKLLGRV TIAQGGVLPN IQSVLLPKKT ESSKSAKSK

+
分子 #15: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSRE IQTAVRLLLP GELAKHAVSE GTKAVTKYTS AK

+
分子 #16: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAVM ALQEASEAYL VALFEDTNLC AIHAKRVTIM PKDIQLARRI RGERA

+
分子 #17: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 17 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYAL KRQGRTLYGF GG

+
分子 #18: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 18 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRND EELNKLLGRV TIAQGGVLPN IQSVLLPKKT ESSKSAKSK

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分子 #19: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 19 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSRE IQTAVRLLLP GELAKHAVSE GTKAVTKYTS AK

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分子 #20: Widom601 DNA + linker

分子名称: Widom601 DNA + linker / タイプ: rna / ID: 20
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列: ATCAATATCC ACCTGCAGAT TCTACCAAAA GTGTATTTGG AAACTGCTCC ATCAAAAGGC ATGTTCAGCT GAATTCAGC TGAACATGCC TTTTGATGGA GCAGTTTCCA AATACACTTT TGGTAGAATC TGCAGGTGGA T ATTGATAG CGATCTCACG GGGTGATGCT ...文字列:
ATCAATATCC ACCTGCAGAT TCTACCAAAA GTGTATTTGG AAACTGCTCC ATCAAAAGGC ATGTTCAGCT GAATTCAGC TGAACATGCC TTTTGATGGA GCAGTTTCCA AATACACTTT TGGTAGAATC TGCAGGTGGA T ATTGATAG CGATCTCACG GGGTGATGCT CGATACTCAT AATCAAAATA TCCACCTGCA GATTCTACCA AA AGTGTAT TTGGAAACTG CTCCATCAAA AGGCATGTTC AGCTGAATTC AGCTGAACAT GCCTTTTGAT GGA GCAGTT TCCAAATACA CTTTTGGTAG AATCTGCAGG TGGATATTGA TTATGCATGC A

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分子 #21: Widom601 DNA + linker

分子名称: Widom601 DNA + linker / タイプ: rna / ID: 21
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
配列文字列: TGCATGCATA ATCAATATCC ACCTGCAGAT TCTACCAAAA GTGTATTTGG AAACTGCTCC ATCAAAAGGC ATGTTCAGC TGAATTCAGC TGAACATGCC TTTTGATGGA GCAGTTTCCA AATACACTTT TGGTAGAATC T GCAGGTGG ATATTTTGAT TATGAGTATC ...文字列:
TGCATGCATA ATCAATATCC ACCTGCAGAT TCTACCAAAA GTGTATTTGG AAACTGCTCC ATCAAAAGGC ATGTTCAGC TGAATTCAGC TGAACATGCC TTTTGATGGA GCAGTTTCCA AATACACTTT TGGTAGAATC T GCAGGTGG ATATTTTGAT TATGAGTATC GAGCATCACC CCGTGAGATC GCTATCAATA TCCACCTGCA GA TTCTACC AAAAGTGTAT TTGGAAACTG CTCCATCAAA AGGCATGTTC AGCTGAATTC AGCTGAACAT GCC TTTTGA TGGAGCAGTT TCCAAATACA CTTTTGGTAG AATCTGCAGG TGGATATTGA T

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 52.96 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5hyn


詳細: Other PDBs: 6T9L and 1AOI. Also model of PRC2-AEBP2 on dinucleosome in Supplementary dataset 1 in Poepsel et al. (2018) including crystal structures of nucleosomes, PDB 3LZ1.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.24 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 45849
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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