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- EMDB-11861: Helical reconstruction of nitrite oxidoreductase from anammox bacteria -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11861
タイトルHelical reconstruction of nitrite oxidoreductase from anammox bacteria
マップデータ
試料
  • 複合体: Nitrite oxidoreductase
    • タンパク質・ペプチド: Nitrite oxidoreductase subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Nitrite oxidoreductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Nitrite oxidoreductase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: Conserved hypothetical (Monoheme) protein
機能・相同性
機能・相同性情報


nitrate reductase / anammoxosome / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / oxidoreductase activity / electron transfer activity / heme binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
DMSO reductase family, type II, haem b-binding subunit / Cytochrome c-552/DMSO reductase-like, haem-binding domain / Ethylbenzene dehydrogenase / : / 4Fe-4S dicluster domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase ...DMSO reductase family, type II, haem b-binding subunit / Cytochrome c-552/DMSO reductase-like, haem-binding domain / Ethylbenzene dehydrogenase / : / 4Fe-4S dicluster domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Nitrite oxidoreductase subunit C / Nitrite oxidoreductase subunit B / Nitrite oxidoreductase subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Candidatus Kuenenia stuttgartiensis (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Parey K
引用ジャーナル: Nat Microbiol / 年: 2021
タイトル: Structural and functional characterization of the intracellular filament-forming nitrite oxidoreductase multiprotein complex.
著者: Tadeo Moreno Chicano / Lea Dietrich / Naomi M de Almeida / Mohd Akram / Elisabeth Hartmann / Franziska Leidreiter / Daniel Leopoldus / Melanie Mueller / Ricardo Sánchez / Guylaine H L ...著者: Tadeo Moreno Chicano / Lea Dietrich / Naomi M de Almeida / Mohd Akram / Elisabeth Hartmann / Franziska Leidreiter / Daniel Leopoldus / Melanie Mueller / Ricardo Sánchez / Guylaine H L Nuijten / Joachim Reimann / Kerstin-Anikó Seifert / Ilme Schlichting / Laura van Niftrik / Mike S M Jetten / Andreas Dietl / Boran Kartal / Kristian Parey / Thomas R M Barends /
要旨: Nitrate is an abundant nutrient and electron acceptor throughout Earth's biosphere. Virtually all nitrate in nature is produced by the oxidation of nitrite by the nitrite oxidoreductase (NXR) ...Nitrate is an abundant nutrient and electron acceptor throughout Earth's biosphere. Virtually all nitrate in nature is produced by the oxidation of nitrite by the nitrite oxidoreductase (NXR) multiprotein complex. NXR is a crucial enzyme in the global biological nitrogen cycle, and is found in nitrite-oxidizing bacteria (including comammox organisms), which generate the bulk of the nitrate in the environment, and in anaerobic ammonium-oxidizing (anammox) bacteria which produce half of the dinitrogen gas in our atmosphere. However, despite its central role in biology and decades of intense study, no structural information on NXR is available. Here, we present a structural and biochemical analysis of the NXR from the anammox bacterium Kuenenia stuttgartiensis, integrating X-ray crystallography, cryo-electron tomography, helical reconstruction cryo-electron microscopy, interaction and reconstitution studies and enzyme kinetics. We find that NXR catalyses both nitrite oxidation and nitrate reduction, and show that in the cell, NXR is arranged in tubules several hundred nanometres long. We reveal the tubule architecture and show that tubule formation is induced by a previously unidentified, haem-containing subunit, NXR-T. The results also reveal unexpected features in the active site of the enzyme, an unusual cofactor coordination in the protein's electron transport chain, and elucidate the electron transfer pathways within the complex.
履歴
登録2020年10月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年7月7日-
マップ公開2021年7月7日-
更新2021年9月15日-
現状2021年9月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.037
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.037
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11861.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11861.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 81.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.037 / ムービー #1: 0.037
最小 - 最大-0.18947661 - 0.34682587
平均 (標準偏差)-2.3824283e-13 (±0.027077423)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin1310133
サイズ226424223
Spacing223226424
セルA: 186.651 Å / B: 189.162 Å / C: 354.888 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8370.8370.837
M x/y/z223226424
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z186.651189.162354.888
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1331310
NX/NY/NZ223226424
MAP C/R/S321
start NC/NR/NS0131133
NC/NR/NS424226223
D min/max/mean-0.1890.347-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_11861_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: #1

ファイルemd_11861_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_11861_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_11861_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Nitrite oxidoreductase

全体名称: Nitrite oxidoreductase
要素
  • 複合体: Nitrite oxidoreductase
    • タンパク質・ペプチド: Nitrite oxidoreductase subunit A
    • タンパク質・ペプチド: Nitrite oxidoreductase subunit B
    • タンパク質・ペプチド: Nitrite oxidoreductase subunit C
    • タンパク質・ペプチド: Conserved hypothetical (Monoheme) protein

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超分子 #1: Nitrite oxidoreductase

超分子名称: Nitrite oxidoreductase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Candidatus Kuenenia stuttgartiensis (バクテリア)
分子量理論値: 230 kDa/nm

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分子 #1: Nitrite oxidoreductase subunit A

分子名称: Nitrite oxidoreductase subunit A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrate reductase
由来(天然)生物種: Candidatus Kuenenia stuttgartiensis (バクテリア)
配列文字列: MKLTRRAFLQ VAGATGATLT LAKNAMAFRL LKPAVVVDNP LDTYPDRRWE SVYRDQYQYD RTFTYCCSP NDTHACRIRA FVRNNVMMRV EQNYDHQNYS DLYGNKATRN WNPRMCLKGY T FHRRVYGP YRLRYPLIRK GWKRWADDGF PELTPENKTK YMFDNRGNDE ...文字列:
MKLTRRAFLQ VAGATGATLT LAKNAMAFRL LKPAVVVDNP LDTYPDRRWE SVYRDQYQYD RTFTYCCSP NDTHACRIRA FVRNNVMMRV EQNYDHQNYS DLYGNKATRN WNPRMCLKGY T FHRRVYGP YRLRYPLIRK GWKRWADDGF PELTPENKTK YMFDNRGNDE LLRASWDEAF TY ASKGIIH ITKKYSGPEG AQKLIDQGYP KEMVDRMQGA GTRTFKGRGG MGLLGVIGKY GMY RFNNCL AIVDAHNRGV GPDQALGGRN WSNYTWHGDQ APGHPFSHGL QTSDVDMNDV RFSK LLIQT GKNLIENKMP EAHWVTEVME RGGKIVVITP EYSPSAQKAD YWIPIRNNTD TALFL GITK ILIDNKWYDA DYVKKFTDFP LLIRTDTLKR VSPKDIIPNY KLQDISDGPS YHIQGL KDE QREIIGDFVV WDAKSKGPKA ITRDDVGETL VKKGIDPVLE GSFKLKTIDG KEIEVMT LL EMYKIHLRDY DIDSVVSMTN SPKDLIERLA KDIATIKPVA IHYGEGVNHY FHATLMNR S YYLPVMLTGN VGYFGSGSHT WAGNYKAGNF QASKWSGPGF YGWVAEDVFK PNLDPYASA KDLNIKGRAL DEEVAYWNHS ERPLIVNTPK YGRKVFTGKT HMPSPTKVLW FTNVNLINNA KHVYQMLKN VNPNIEQIMS TDIEITGSIE YADFAFPANS WVEFQEFEIT NSCSNPFIQI W GKTGITPV YESKDDVKIL AGMASKLGEL LRDKRFEDNW KFAIEGRASV YINRLLDGST TM KGYTCED ILNGKYGEPG VAMLLFRTYP RHPFWEQVHE SLPFYTPTGR LQAYNDEPEI IEY GENFIV HREGPEATPY LPNAIVSTNP YIRPDDYGIP ENAEYWEDRT VRNIKKSWEE TKKT KNFLW EKGYHFYCVT PKSRHTVHSQ WAVTDWNFIW NNNFGDPYRM DKRMPGVGEH QIHIH PQAA RDLGIEDGDY VYVDANPADR PYEGWKPNDS FYKVSRLMLR AKYNPAYPYN CTMMKH SAW ISSDKTVQAH ETRPDGRALS PSGYQSSFRY GSQQSITRDW SMPMHQLDSL FHKAKIG MK FIFGFEADNH CINTVPKETL VKITKAENGG MGGKGVWDPV KTGYTAGNEN DFMKKFLN G ELIKVDA

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分子 #2: Nitrite oxidoreductase subunit B

分子名称: Nitrite oxidoreductase subunit B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrate reductase
由来(天然)生物種: Candidatus Kuenenia stuttgartiensis (バクテリア)
配列文字列: MTLVHNWHLG RRMEYPYFES RPKHQFAAVF NINRCIACQT CTMACKSTWT FNKGQEFMWW NNVETKPYG GFPQSWDVKT LKLIDSPDNI WYTDDKDKET SQYGTGAPYG TYEGDTIFEV A KKKNINQW AVGYIPEDKE WRSPNFGEDT AKSSNQPGEY STLPEHSRWF ...文字列:
MTLVHNWHLG RRMEYPYFES RPKHQFAAVF NINRCIACQT CTMACKSTWT FNKGQEFMWW NNVETKPYG GFPQSWDVKT LKLIDSPDNI WYTDDKDKET SQYGTGAPYG TYEGDTIFEV A KKKNINQW AVGYIPEDKE WRSPNFGEDT AKSSNQPGEY STLPEHSRWF FYLQRICNHC TY PGCLAAC PRKAIYKRKE DGIVLIDQKR CRGYRKCVEQ CPYKKPMYRG LTRVSEKCIA CYP RIEGRD SLTDGRPMET RCMSACVGQI RLQGFLDDNP KNPITWLIRH QKIALPLYPQ FGTE PNIYY IPPRWAPRAY LRQMFGPGVD EAIEKFMVPS RELLAVMSLF RMTQTIVYEY KIEEG PKVF ETEIHGKKFT MYNDTVIGFG EDGKEVVRTT VEEPIHIRPD KHYNSI

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分子 #3: Nitrite oxidoreductase subunit C

分子名称: Nitrite oxidoreductase subunit C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: nitrate reductase
由来(天然)生物種: Candidatus Kuenenia stuttgartiensis (バクテリア)
配列文字列: MKKFYRLLGS SSVALLGCLF LSVALCIAEE AEGVKGVAEE ELTPAKEVLN VKYMQIDVPA HITVGALEG AFKNAEGVQV KLQKQDKAFP NGGGSVNSAE IKAIHDGITI YFQVIWDDAT D NKQAIATQ EFRDGAALMF PLGKITISPE EPFSPRMGDR QKPVNLWHWK ...文字列:
MKKFYRLLGS SSVALLGCLF LSVALCIAEE AEGVKGVAEE ELTPAKEVLN VKYMQIDVPA HITVGALEG AFKNAEGVQV KLQKQDKAFP NGGGSVNSAE IKAIHDGITI YFQVIWDDAT D NKQAIATQ EFRDGAALMF PLGKITISPE EPFSPRMGDR QKPVNLWHWK ADWEADLLAT GG IEECPAR YPNMHDDFST NPHSVNYHKG VIQSAAELSG GYAAHNLLSL PRGRAVEDLN AEG FGTLTS QDHQDVDGCS KFENKKWTVV FCRSLNTGDP LDVQFVPGES TYFNMAVWNG DRED RNGQK NISIQWHPLS LERIAWQ

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分子 #4: Conserved hypothetical (Monoheme) protein

分子名称: Conserved hypothetical (Monoheme) protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Candidatus Kuenenia stuttgartiensis (バクテリア)
配列文字列:
MGMIKMKYVV FGVLALIMLG IGNSMFTHKA MGSSGKAAEH EGVIEPTQEL MKDIEKRLTN MLSGILENN LKYVANEAGA VVDQSYKISE FFFPFDPKKN EWFERAGIDP KDAGKITKLR E EFALFQSG IVYKALNVRK MAMEGSQEET LKAFADLIEK TCFACHKKNR DWLFDQPGSH GP GR

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMHEPES/NaOH
250.0 mMNaClsodium cloride
10.0 mMEGTA/NaOH
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 30 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / 実像数: 1753 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -2.0 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 108.0 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 121 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 5379
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
Segment selection選択した数: 9275
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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