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- EMDB-11817: Barbed tail of the human TSC protein complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11817
タイトルBarbed tail of the human TSC protein complex
マップデータBarbed tail of the human TSC protein complex
試料
  • 複合体: Barbed tail of the human TSC protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Hamartin
    • タンパク質・ペプチド: Tuberin
    • タンパク質・ペプチド: TBC1D7
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.2 Å
データ登録者Ramlaul K / Fu W / Wu G / Aylett CHS
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust206212/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Architecture of the Tuberous Sclerosis Protein Complex.
著者: Kailash Ramlaul / Wencheng Fu / Hua Li / Natàlia de Martin Garrido / Lin He / Manjari Trivedi / Wei Cui / Christopher H S Aylett / Geng Wu /
要旨: The Tuberous Sclerosis Complex (TSC) protein complex (TSCC), comprising TSC1, TSC2, and TBC1D7, is widely recognised as a key integration hub for cell growth and intracellular stress signals upstream ...The Tuberous Sclerosis Complex (TSC) protein complex (TSCC), comprising TSC1, TSC2, and TBC1D7, is widely recognised as a key integration hub for cell growth and intracellular stress signals upstream of the mammalian target of rapamycin complex 1 (mTORC1). The TSCC negatively regulates mTORC1 by acting as a GTPase-activating protein (GAP) towards the small GTPase Rheb. Both human TSC1 and TSC2 are important tumour suppressors, and mutations in them underlie the disease tuberous sclerosis. We used single-particle cryo-EM to reveal the organisation and architecture of the complete human TSCC. We show that TSCC forms an elongated scorpion-like structure, consisting of a central "body", with a "pincer" and a "tail" at the respective ends. The "body" is composed of a flexible TSC2 HEAT repeat dimer, along the surface of which runs the TSC1 coiled-coil backbone, breaking the symmetry of the dimer. Each end of the body is structurally distinct, representing the N- and C-termini of TSC1; a "pincer" is formed by the highly flexible N-terminal TSC1 core domains and a barbed "tail" makes up the TSC1 coiled-coil-TBC1D7 junction. The TSC2 GAP domain is found abutting the centre of the body on each side of the dimerisation interface, poised to bind a pair of Rheb molecules at a similar separation to the pair in activated mTORC1. Our architectural dissection reveals the mode of association and topology of the complex, casts light on the recruitment of Rheb to the TSCC, and also hints at functional higher order oligomerisation, which has previously been predicted to be important for Rheb-signalling suppression.
履歴
登録2020年10月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月30日-
マップ公開2020年12月30日-
更新2021年1月13日-
現状2021年1月13日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11817.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11817.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Barbed tail of the human TSC protein complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大-0.004838834 - 0.020552367
平均 (標準偏差)3.047022e-08 (±0.00037139966)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 518.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z518.400518.400518.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ540540540
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0050.0210.000

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添付データ

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ハーフマップ: Half map 2

ファイルemd_11817_half_map_1.map
注釈Half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 1

ファイルemd_11817_half_map_2.map
注釈Half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Barbed tail of the human TSC protein complex

全体名称: Barbed tail of the human TSC protein complex
要素
  • 複合体: Barbed tail of the human TSC protein complex
    • タンパク質・ペプチド: Hamartin
    • タンパク質・ペプチド: Tuberin
    • タンパク質・ペプチド: TBC1D7

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超分子 #1: Barbed tail of the human TSC protein complex

超分子名称: Barbed tail of the human TSC protein complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量実験値: 700 KDa

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分子 #1: Hamartin

分子名称: Hamartin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAQQANVGEL LAMLDSPMLG VRDDVTAVFK ENLNSDRGPM LVNTLVDYYL ETSSQPALHI LTTLQEPHD KHLLDRINEY VGKAATRLSI LSLLGHVIRL QPSWKHKLSQ APLLPSLLKC L KMDTDVVV LTTGVLVLIT MLPMIPQSGK QHLLDFFDIF GRLSSWCLKK ...文字列:
MAQQANVGEL LAMLDSPMLG VRDDVTAVFK ENLNSDRGPM LVNTLVDYYL ETSSQPALHI LTTLQEPHD KHLLDRINEY VGKAATRLSI LSLLGHVIRL QPSWKHKLSQ APLLPSLLKC L KMDTDVVV LTTGVLVLIT MLPMIPQSGK QHLLDFFDIF GRLSSWCLKK PGHVAEVYLV HL HASVYAL FHRLYGMYPC NFVSFLRSHY SMKENLETFE EVVKPMMEHV RIHPELVTGS KDH ELDPRR WKRLETHDVV IECAKISLDP TEASYEDGYS VSHQISARFP HRSADVTTSP YADT QNSYG CATSTPYSTS RLMLLNMPGQ LPQTLSSPST RLITEPPQAT LWSPSMVCGM TTPPT SPGN VPPDLSHPYS KVFGTTAGGK GTPLGTPATS PPPAPLCHSD DYVHISLPQA TVTPPR KEE RMDSARPCLH RQHHLLNDRG SEEPPGSKGS VTLSDLPGFL GDLASEEDSI EKDKEEA AI SRELSEITTA EAEPVVPRGG FDSPFYRDSL PGSQRKTHSA ASSSQGASVN PEPLHSSL D KLGPDTPKQA FTPIDLPCGS ADESPAGDRE CQTSLETSIF TPSPCKIPPP TRVGFGSGQ PPPYDHLFEV ALPKTAHHFV IRKTEELLKK AKGNTEEDGV PSTSPMEVLD RLIQQGADAH SKELNKLPL PSKSVDWTHF GGSPPSDEIR TLRDQLLLLH NQLLYERFKR QQHALRNRRL L RKVIKAAA LEEHNAAMKD QLKLQEKDIQ MWKVSLQKEQ ARYNQLQEQR DTMVTKLHSQ IR QLQHDRE EFYNQSQELQ TKLEDCRNMI AELRIELKKA NNKVCHTELL LSQVSQKLSN SES VQQQME FLNRQLLVLG EVNELYLEQL QNKHSDTTKE VEMMKAAYRK ELEKNRSHVL QQTQ RLDTS QKRILELESH LAKKDHLLLE QKKYLEDVKL QARGQLQAAE SRYEAQKRIT QVFEL EILD LYGRLEKDGL LKKLEEEKAE AAEAAEERLD CCNDGCSDSM VGHNEEASGH NGETKT PRP SSARGSSGSR GGGGSSSSSS ELSTPEKPPH QRAGPFSSRW ETTMGEASAS IPTTVGS LP SSKSFLGMKA RELFRNKSES QCDEDGMTSS LSESLKTELG KDLGVEAKIP LNLDGPHP S PPTPDSVGQL HIMDYNETHH EHS

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分子 #2: Tuberin

分子名称: Tuberin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MAKPTSKDSG LKEKFKILLG LGTPRPNPRS AEGKQTEFII TAEILRELSM ECGLNNRIRM IGQICEVAK TKKFEEHAVE ALWKAVADLL QPERPLEARH AVLALLKAIV QGQGERLGVL R ALFFKVIK DYPSNEDLHE RLEVFKALTD NGRHITYLEE ELADFVLQWM ...文字列:
MAKPTSKDSG LKEKFKILLG LGTPRPNPRS AEGKQTEFII TAEILRELSM ECGLNNRIRM IGQICEVAK TKKFEEHAVE ALWKAVADLL QPERPLEARH AVLALLKAIV QGQGERLGVL R ALFFKVIK DYPSNEDLHE RLEVFKALTD NGRHITYLEE ELADFVLQWM DVGLSSEFLL VL VNLVKFN SCYLDEYIAR MVQMICLLCV RTASSVDIEV SLQVLDAVVC YNCLPAESLP LFI VTLCRT INVKELCEPC WKLMRNLLGT HLGHSAIYNM CHLMEDRAYM EDAPLLRGAV FFVG MALWG AHRLYSLRNS PTSVLPSFYQ AMACPNEVVS YEIVLSITRL IKKYRKELQV VAWDI LLNI IERLLQQLQT LDSPELRTIV HDLLTTVEEL CDQNEFHGSQ ERYFELVERC ADQRPE SSL LNLISYRAQS IHPAKDGWIQ NLQALMERFF RSESRGAVRI KVLDVLSFVL LINRQFY EE ELINSVVISQ LSHIPEDKDH QVRKLATQLL VDLAEGCHTH HFNSLLDIIE KVMARSLS P PPELEERDVA AYSASLEDVK TAVLGLLVIL QTKLYTLPAS HATRVYEMLV SHIQLHYKH SYTLPIASSI RLQAFDFLLL LRADSLHRLG LPNKDGVVRF SPYCVCDYME PERGSEKKTS GPLSPPTGP PGPAPAGPAV RLGSVPYSLL FRVLLQCLKQ ESDWKVLKLV LGRLPESLRY K VLIFTSPC SVDQLCSALC SMLSGPKTLE RLRGAPEGFS RTDLHLAVVP VLTALISYHN YL DKTKQRE MVYCLEQGLI HRCASQCVVA LSICSVEMPD IIIKALPVLV VKLTHISATA SMA VPLLEF LSTLARLPHL YRNFAAEQYA SVFAISLPYT NPSKFNQYIV CLAHHVIAMW FIRC RLPFR KDFVPFITKG LRSNVLLSFD DTPEKDSFRA RSTSLNERPK SLRIARPPKQ GLNNS PPVK EFKESSAAEA FRCRSISVSE HVVRSRIQTS LTSASLGSAD ENSVAQADDS LKNLHL ELT ETCLDMMARY VFSNFTAVPK RSPVGEFLLA GGRTKTWLVG NKLVTVTTSV GTGTRSL LG LDSGELQSGP ESSSSPGVHV RQTKEAPAKL ESQAGQQVSR GARDRVRSMS GGHGLRVG A LDVPASQFLG SATSPGPRTA PAAKPEKASA GTRVPVQEKT NLAAYVPLLT QGWAEILVR RPTGNTSWLM SLENPLSPFS SDINNMPLQE LSNALMAAER FKEHRDTALY KSLSVPAAST AKPPPLPRS NTVASFSSLY QSSCQGQLHR SVSWADSAVV MEEGSPGEVP VLVEPPGLED V EAALGMDR RTDAYSRSSS VSSQEEKSLH AEELVGRGIP IERVVSSEGG RPSVDLSFQP SQ PLSKSSS SPELQTLQDI LGDPGDKADV GRLSPEVKAR SQSGTLDGES AAWSASGEDS RGQ PEGPLP SSSPRSPSGL RPRGYTISDS APSRRGKRVE RDALKSRATA SNAEKVPGIN PSFV FLQLY HSPFFGDESN KPILLPNESQ SFERSVQLLD QIPSYDTHKI AVLYVGEGQS NSELA ILSN EHGSYRYTEF LTGLGRLIEL KDCQPDKVYL GGLDVCGEDG QFTYCWHDDI MQAVFH IAT LMPTKDVDKH RCDKKRHLGN DFVSIVYNDS GEDFKLGTIK GQFNFVHVIV TPLDYEC NL VSLQCRKDME GLVDTSVAKI VSDRNLPFVA RQMALHANMA SQVHHSRSNP TDIYPSKW I ARLRHIKRLR QRICEEAAYS NPSLPLVHPP SHSKAPAQTP AEPTPGYEVG QRKRLISSV EDFTEFV

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分子 #3: TBC1D7

分子名称: TBC1D7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MTEDSQRNFR SVYYEKVGFR GVEEKKSLEI LLKDDRLDTE KLCTFSQRFP LPSMYRALVW KVLLGILPP HHESHAKVMM YRKEQYLDVL HALKVVRFVS DATPQAEVYL RMYQLESGKL P RSPSFPLE PDDEVFLAIA KAMEEMVEDS VDCYWITRRF VNQLNTKYRD ...文字列:
MTEDSQRNFR SVYYEKVGFR GVEEKKSLEI LLKDDRLDTE KLCTFSQRFP LPSMYRALVW KVLLGILPP HHESHAKVMM YRKEQYLDVL HALKVVRFVS DATPQAEVYL RMYQLESGKL P RSPSFPLE PDDEVFLAIA KAMEEMVEDS VDCYWITRRF VNQLNTKYRD SLPQLPKAFE QY LNLEDGR LLTHLRMCSA APKLPYDLWF KRCFAGCLPE SSLQRVWDKV VSGSCKILVF VAV EILLTF KIKVMALNSA EKITKFLENI PQDSSDAIVS KAIDLWHKHC GTPVHSS

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 25 mM K-HEPES, pH 7.6, 175 mM KCl or 150 mM LiCl, 1 mM TCEP, and 0.5 uM EDTA
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - #0 - Film type ID: 1 / 支持フィルム - #0 - 材質: CARBON / 支持フィルム - #0 - トポロジー: HOLEY ARRAY / 支持フィルム - #1 - Film type ID: 2 / 支持フィルム - #1 - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - #1 - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: 2s blot.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 70 eV
詳細Data collected at eBIC
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 5387 / 平均電子線量: 52.3 e/Å2 / 詳細: Dose weighting
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm / 倍率（公称値）: 37000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Alignment and dose-weighting performed using motioncor2
粒子像選択詳細: Particles were selected in multiple rounds using BOXER and then TOPAZ before subregions were extracted based on vectors from initial 3D reconstructions
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
詳細: CTFs determined with CTFFIND 4, then filtering performed during reconstruction in RELION 3
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: EMAN initial model from negative stain data
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 詳細: RELION 3 AUTOREFINE / 使用した粒子像数: 58307
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 15.0 degrees
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 詳細: RELION 3 - HEALPIX 1
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Angular sampling: 0.9375 degrees
ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 詳細: RELION 3 - HEALPIX 5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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