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万見
- EMDB-1170: Structural roles for human translation factor eIF3 in initiation ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1170
タイトルStructural roles for human translation factor eIF3 in initiation of protein synthesis.
マップデータCryo-EM density of human translation initiation factor eIF3.
試料
  • 試料: Human eIF3
  • タンパク質・ペプチド: eIF3
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 33.0 Å
データ登録者Siridechadilok B / Fraser CS / Hall RJ / Doudna JA / Nogales E
引用ジャーナル: Science / 年: 2005
タイトル: Structural roles for human translation factor eIF3 in initiation of protein synthesis.
著者: Bunpote Siridechadilok / Christopher S Fraser / Richard J Hall / Jennifer A Doudna / Eva Nogales /
要旨: Protein synthesis in mammalian cells requires initiation factor eIF3, a approximately 750-kilodalton complex that controls assembly of 40S ribosomal subunits on messenger RNAs (mRNAs) bearing either ...Protein synthesis in mammalian cells requires initiation factor eIF3, a approximately 750-kilodalton complex that controls assembly of 40S ribosomal subunits on messenger RNAs (mRNAs) bearing either a 5'-cap or an internal ribosome entry site (IRES). Cryo-electron microscopy reconstructions show that eIF3, a five-lobed particle, interacts with the hepatitis C virus (HCV) IRES RNA and the 5'-cap binding complex eIF4F via the same domain. Detailed modeling of eIF3 and eIF4F onto the 40S ribosomal subunit reveals that eIF3 uses eIF4F or the HCV IRES in structurally similar ways to position the mRNA strand near the exit site of 40S, promoting initiation complex assembly.
履歴
登録2005年10月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年10月19日-
マップ公開2006年10月19日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.140707752
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.140707752
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1170.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1170.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 10.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM density of human translation initiation factor eIF3.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.08 Å/pix.
x 140 pix.
= 711.2 Å		5.08 Å/pix.
x 140 pix.
= 711.2 Å		5.08 Å/pix.
x 140 pix.
= 711.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.08 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0185 / ムービー #1: 0.1407078
最小 - 最大-0.45879 - 1.08984
平均 (標準偏差)0.000505202 (±0.0180367)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ140140140
Spacing140140140
セルA=B=C: 711.2 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z5.085.085.08
M x/y/z140140140
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z711.200711.200711.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-77-770
NX/NY/NZ15515578
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS140140140
D min/max/mean-0.4591.0900.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human eIF3

全体名称: Human eIF3
要素
  • 試料: Human eIF3
  • タンパク質・ペプチド: eIF3

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超分子 #1000: Human eIF3

超分子名称: Human eIF3 / タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: human eIF3 purified from HeLa cytosol lysate. / Number unique components: 1
分子量理論値: 750 KDa

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分子 #1: eIF3

分子名称: eIF3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 集合状態: monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: HeLa / Organelle: Cytosol / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 750 KDa
組換発現生物種: HeLa

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.08 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
詳細: 20mM Tris pH7.5, 100mM KCl, 3mM MgCl2, 1mM DTT,0.1mM CHAPS, 2% Trehalose
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: cryo
グリッド詳細: holey-carbon with thin layer of carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 22 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / 平均電子線量: 20 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 50000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.2 mm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

CTF補正詳細: Phase flip
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 33.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER, IMAGIC / 使用した粒子像数: 12000

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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