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- EMDB-1145: The structure of the poliovirus 135S cell entry intermediate at 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1145
タイトルThe structure of the poliovirus 135S cell entry intermediate at 10-angstrom resolution reveals the location of an externalized polypeptide that binds to membranes.
マップデータPoliovirus 135S cell-entry intermediate produced by heating native virus for 3min at 50degrees in 20mM HEPES pH 7.4, 2mM CaCl2. 135S particles were digested by Staphylococcus areus V8 protease. Images were corrected for the CTF (by deconvolution) and decay before reconstruction.
試料
  • 試料: Poliovirus 135S particle
  • ウイルス: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid ...symbiont-mediated suppression of host translation initiation / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MDA-5 activity / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of MAVS activity / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / host cell cytoplasmic vesicle membrane / endocytosis involved in viral entry into host cell / nucleoside-triphosphate phosphatase / channel activity / monoatomic ion transmembrane transport / RNA helicase activity / induction by virus of host autophagy / RNA-directed RNA polymerase / viral RNA genome replication / cysteine-type endopeptidase activity / RNA-dependent RNA polymerase activity / virus-mediated perturbation of host defense response / DNA-templated transcription / host cell nucleus / virion attachment to host cell / structural molecule activity / proteolysis / RNA binding / ATP binding / membrane / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral ...Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Bubeck D / Filman DJ / Cheng N / Steven AC / Hogle JM / Belnap DM
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2005
タイトル: The structure of the poliovirus 135S cell entry intermediate at 10-angstrom resolution reveals the location of an externalized polypeptide that binds to membranes.
著者: Doryen Bubeck / David J Filman / Naiqian Cheng / Alasdair C Steven / James M Hogle / David M Belnap /
要旨: Poliovirus provides a well-characterized system for understanding how nonenveloped viruses enter and infect cells. Upon binding its receptor, poliovirus undergoes an irreversible conformational ...Poliovirus provides a well-characterized system for understanding how nonenveloped viruses enter and infect cells. Upon binding its receptor, poliovirus undergoes an irreversible conformational change to the 135S cell entry intermediate. This transition involves shifts of the capsid protein beta barrels, accompanied by the externalization of VP4 and the N terminus of VP1. Both polypeptides associate with membranes and are postulated to facilitate entry by forming a translocation pore for the viral RNA. We have calculated cryo-electron microscopic reconstructions of 135S particles that permit accurate placement of the beta barrels, loops, and terminal extensions of the capsid proteins. The reconstructions and resulting models indicate that each N terminus of VP1 exits the capsid though an opening in the interface between VP1 and VP3 at the base of the canyon that surrounds the fivefold axis. Comparison with reconstructions of 135S particles in which the first 31 residues of VP1 were proteolytically removed revealed that the externalized N terminus is located near the tips of propeller-like features surrounding the threefold axes rather than at the fivefold axes, as had been proposed in previous models. These observations have forced a reexamination of current models for the role of the 135S particle in transmembrane pore formation and suggest testable alternatives.
履歴
登録2004年11月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2005年8月4日-
マップ公開2005年9月2日-
更新2012年10月24日-
現状2012年10月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 90
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 90
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1xyr
  • Jmolによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1145.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1145.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 19.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Poliovirus 135S cell-entry intermediate produced by heating native virus for 3min at 50degrees in 20mM HEPES pH 7.4, 2mM CaCl2. 135S particles were digested by Staphylococcus areus V8 protease. Images were corrected for the CTF (by deconvolution) and decay before reconstruction.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.69 Å/pix.
x 173 pix.
= 465.37 Å		2.69 Å/pix.
x 173 pix.
= 465.37 Å		2.69 Å/pix.
x 173 pix.
= 465.37 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.69 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 97.0 / ムービー #1: 90
最小 - 最大-266.0 - 364.0
平均 (標準偏差)5.94248 (±43.591500000000003)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-86-86-86
サイズ173173173
Spacing173173173
セルA=B=C: 465.37 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.692.692.69
M x/y/z173173173
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z465.370465.370465.370
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-90-90-190
NX/NY/NZ180180380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-86-86-86
NC/NR/NS173173173
D min/max/mean-266.000364.0005.942

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Poliovirus 135S particle

全体名称: Poliovirus 135S particle
要素
  • 試料: Poliovirus 135S particle
  • ウイルス: Human poliovirus 1 Mahoney (ポリオウイルス)

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超分子 #1000: Poliovirus 135S particle

超分子名称: Poliovirus 135S particle / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: Sedimentation coefficient = 135S. Poliovirus 135S particle produced by heating 160S particles at 50 deg. C for 3 minutes.
集合状態: icosahedrally ordered capsid, 60 copies of VP1, VP2, VP3
Number unique components: 1

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超分子 #1: Human poliovirus 1 Mahoney

超分子名称: Human poliovirus 1 Mahoney / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: poliovirus / 詳細: 135S particle / NCBI-ID: 12081 / 生物種: Human poliovirus 1 Mahoney / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: poliovirus
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: capsid / 直径: 339 Å / T番号(三角分割数): 1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM HEPES, 2 mM CaCl2
凍結凍結剤: ETHANE / 詳細: Vitrification occurred in ambient atmosphere. / 手法: Plunge frozen in liquid ethane.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI 20
撮影デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7.0 µm / 実像数: 40 / 平均電子線量: 10 e/Å2 / 詳細: 20 defocal pairs were scanned. / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry, liquid nitrogen-cooled, cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN

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画像解析

詳細A thin layer of carbon was applied to one side of the grid to ensure a good distribution of particles in the holey carbon grids. Defocal pairs were used. Here, corresponding particle images from each micrograph are counted as one.
CTF補正詳細: CTF and decay correction of each particle image
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.33 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EM3DR2 / 使用した粒子像数: 4381
最終 角度割当詳細: Determined via PFT2 (used both amplitude and phase information to determine "best" view).

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原子モデル構築 1

詳細Protocol: rigid body. see paper for details of the model fitting
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-1xyr:
Poliovirus 135S cell entry intermediate

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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