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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11235 | |||||||||
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タイトル | Respiratory complex I from Thermus thermophilus, NAD+ dataset, major state | |||||||||
![]() | Postprocessed map, NAD dataset, major state | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() NADH dehydrogenase complex / : / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial respiratory chain complex I assembly ...NADH dehydrogenase complex / : / トランスロカーゼ; ヒドロンの輸送の触媒; 酸化還元酵素反応を伴う / NADH:ubiquinone reductase (non-electrogenic) activity / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / molybdopterin cofactor binding / respiratory chain complex I / iron-sulfur cluster assembly / NADH dehydrogenase activity / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / ubiquinone binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / aerobic respiration / ferric iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / NAD binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / iron ion binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å | |||||||||
![]() | Kaszuba K / Tambalo M / Gallagher GT / Sazanov LA | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Key role of quinone in the mechanism of respiratory complex I. 著者: Javier Gutiérrez-Fernández / Karol Kaszuba / Gurdeep S Minhas / Rozbeh Baradaran / Margherita Tambalo / David T Gallagher / Leonid A Sazanov / ![]() ![]() ![]() 要旨: Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in ...Complex I is the first and the largest enzyme of respiratory chains in bacteria and mitochondria. The mechanism which couples spatially separated transfer of electrons to proton translocation in complex I is not known. Here we report five crystal structures of T. thermophilus enzyme in complex with NADH or quinone-like compounds. We also determined cryo-EM structures of major and minor native states of the complex, differing in the position of the peripheral arm. Crystal structures show that binding of quinone-like compounds (but not of NADH) leads to a related global conformational change, accompanied by local re-arrangements propagating from the quinone site to the nearest proton channel. Normal mode and molecular dynamics analyses indicate that these are likely to represent the first steps in the proton translocation mechanism. Our results suggest that quinone binding and chemistry play a key role in the coupling mechanism of complex I. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 479.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 29.7 KB 29.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 18 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 212.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 279.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 278.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 15.6 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6zjlMC ![]() 6i0dC ![]() 6i1pC ![]() 6q8oC ![]() 6q8wC ![]() 6q8xC ![]() 6y11C ![]() 6ziyC ![]() 6zjnC ![]() 6zjyC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Postprocessed map, NAD dataset, major state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.72 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
+全体 : Respiratory complex I from Thermus thermophilus
+超分子 #1: Respiratory complex I from Thermus thermophilus
+分子 #1: NADH-quinone oxidoreductase subunit 1
+分子 #2: NADH-quinone oxidoreductase subunit 2
+分子 #3: NADH-quinone oxidoreductase subunit 3
+分子 #4: NADH-quinone oxidoreductase subunit 4
+分子 #5: NADH-quinone oxidoreductase subunit 5
+分子 #6: NADH-quinone oxidoreductase subunit 6
+分子 #7: NADH-quinone oxidoreductase subunit 9
+分子 #8: NADH-quinone oxidoreductase subunit 15
+分子 #9: NADH-quinone oxidoreductase subunit 7
+分子 #10: NADH-quinone oxidoreductase subunit 10
+分子 #11: NADH-quinone oxidoreductase subunit 11
+分子 #12: NADH-quinone oxidoreductase subunit 12
+分子 #13: NADH-quinone oxidoreductase subunit 13
+分子 #14: NADH-quinone oxidoreductase subunit 14
+分子 #15: NADH-quinone oxidoreductase subunit 8
+分子 #16: IRON/SULFUR CLUSTER
+分子 #17: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
+分子 #18: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 6.0 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 6 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
詳細 | with 5 mM NAD+ |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-34 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 710 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 34.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 4.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 2.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |