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- EMDB-11162: amyloid fibril morphology i (in vitro) from murine SAA1 protein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-11162
タイトルamyloid fibril morphology i (in vitro) from murine SAA1 protein
マップデータin vitro mSAA amyloid fibril morphology i
試料
  • 複合体: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Serum amyloid A-2 protein
キーワードsystemic amyloidosis / misfolding disease / inflammation / prion / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性Serum amyloid A protein / Serum amyloid A protein / Serum amyloid A proteins signature. / Serum amyloid A proteins / response to stilbenoid / high-density lipoprotein particle / acute-phase response / Serum amyloid A-2 protein
機能・相同性情報
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Bansal A / Schmidt M
資金援助 ドイツ, 6件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)DFG SCHM 3276/1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/15 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/23 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG FA 456/27 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG HA 7138/3 ドイツ
German Research Foundation (DFG)DFG HA 7138/2 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: AA amyloid fibrils from diseased tissue are structurally different from in vitro formed SAA fibrils.
著者: Akanksha Bansal / Matthias Schmidt / Matthies Rennegarbe / Christian Haupt / Falk Liberta / Sabrina Stecher / Ioana Puscalau-Girtu / Alexander Biedermann / Marcus Fändrich /
要旨: Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo ...Systemic AA amyloidosis is a world-wide occurring protein misfolding disease of humans and animals. It arises from the formation of amyloid fibrils from serum amyloid A (SAA) protein. Using cryo electron microscopy we here show that amyloid fibrils which were purified from AA amyloidotic mice are structurally different from fibrils formed from recombinant SAA protein in vitro. Ex vivo amyloid fibrils consist of fibril proteins that contain more residues within their ordered parts and possess a higher β-sheet content than in vitro fibril proteins. They are also more resistant to proteolysis than their in vitro formed counterparts. These data suggest that pathogenic amyloid fibrils may originate from proteolytic selection, allowing specific fibril morphologies to proliferate and to cause damage to the surrounding tissue.
履歴
登録2020年6月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月17日-
マップ公開2021年2月17日-
更新2024年5月1日-
現状2024年5月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6zcf
  • 表面レベル: 14
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6zcf
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_11162.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_11162.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈in vitro mSAA amyloid fibril morphology i
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.04 Å/pix.
x 130 pix.
= 135.2 Å		1.04 Å/pix.
x 130 pix.
= 135.2 Å		1.04 Å/pix.
x 130 pix.
= 135.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.04 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 14.0 / ムービー #1: 14
最小 - 最大-18.113465999999999 - 46.909799999999997
平均 (標準偏差)0.5272712 (±2.798952)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 135.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.041.041.04
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z135.200135.200135.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ130130130
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-18.11346.9100.527

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添付データ

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ハーフマップ: in vitro mSAA amyloid fibril morphology i half map 1

ファイルemd_11162_half_map_1.map
注釈in vitro mSAA amyloid fibril morphology i half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: in vitro mSAA amyloid fibril morphology i half map 2

ファイルemd_11162_half_map_2.map
注釈in vitro mSAA amyloid fibril morphology i half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril

全体名称: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril
要素
  • 複合体: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril
    • タンパク質・ペプチド: Serum amyloid A-2 protein

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超分子 #1: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril

超分子名称: Serum amyloid A1 (SAA1) amyloid fibril / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: in vitro murine SAA amyloid fibril morphology i
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

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分子 #1: Serum amyloid A-2 protein

分子名称: Serum amyloid A-2 protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 11.622629 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
GFFSFIGEAF QGAGDMWRAY TDMKEAGWKD GDKYFHARGN YDAAQRGPGG VWAAEKISDA RESFQEFFGR GHEDTMADQE ANRHGRSGK DPNYYRPPGL PAKY

UniProtKB: Serum amyloid A-2 protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 8.5 / 構成要素 - 濃度: 10.0 mM / 構成要素 - 式: (HOCH2)3CNH2 / 構成要素 - 名称: Tris(hydroxymethyl)aminomethane / 詳細: 10mM Tris(hydroxymethyl)aminomethane (Tris)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 96 % / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均露光時間: 12.0 sec. / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 2.3719 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 178.93 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.1) / 使用した粒子像数: 93347
Segment selection選択した数: 94220
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: BACKBONE TRACE / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6zcf:
Amyloid fibril morphology i (in vitro) from murine SAA1.1 protein

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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