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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11158 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the nitrilase from Pseudomonas fluorescens EBC191 at 3.3 Angstroms | |||||||||
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![]() | bacterial nitrilase / arylacetonitrilase / hydrolase | |||||||||
機能・相同性 | ![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | |||||||||
![]() | Eppinger E / Stolz A | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structure of the nitrilase from Pseudomonas fluorescens EBC191 at 3.3 Angstroms 著者: Eppinger E / Stolz A / Sewell BT | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 9.1 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 10.8 KB 10.8 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 10.7 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 107.3 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 673 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 672.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 9.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 13.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.048 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Active helical nitrilase homooligomer
全体 | 名称: Active helical nitrilase homooligomer |
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要素 |
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-超分子 #1: Active helical nitrilase homooligomer
超分子 | 名称: Active helical nitrilase homooligomer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: NitA
分子 | 名称: NitA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 37.740746 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MTVHKKQYKV AAVQAAPAFL DLEAGVAKAI GLIAQAAAEG ASLVAFPEAW LPGYPWWIWL DSPAGGMRFV QRNFDNALEV GSEPFERLC RAAAQHKIYV VLGFTERSGG TLYLAQAIID DCGRVVATRR KLKPTHVERS VYGEGDGSDL AVHDTTLGRL G ALCCAEHI ...文字列: MTVHKKQYKV AAVQAAPAFL DLEAGVAKAI GLIAQAAAEG ASLVAFPEAW LPGYPWWIWL DSPAGGMRFV QRNFDNALEV GSEPFERLC RAAAQHKIYV VLGFTERSGG TLYLAQAIID DCGRVVATRR KLKPTHVERS VYGEGDGSDL AVHDTTLGRL G ALCCAEHI QPLSKYAMYA QHEQVHIAAW PSFSVYRGAA FQLSAQANNA ASQVYALEGQ CFVLAPCATV SKEMLDELID SP AKAELLL EGGGFAMIYG PDGAPLCTPL AETEEGILYA DIDLGVIGVA KAAYDPVGHY SRPDVLRLLV NREPMTRVHY VQP QSLPET SVLAFGAGAD AIRSEENPEE QGDK UniProtKB: NitA |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
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試料調製
濃度 | 0.15 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.8 |
グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK I 詳細: The sample (2.5 ul) was applied to the grid and incubated for 30 seconds at 100% humidity before blotting and plunging.. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 実像数: 2929 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 43.1 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.5 µm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL 当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient |
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得られたモデル | ![]() PDB-6zby: |