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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-11063 | |||||||||
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タイトル | Structure of SMG1-8-9 kinase complex bound to UPF1-LSQ | |||||||||
マップデータ | SMG1-8-9 with bound UPF1-LSQ | |||||||||
試料 |
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キーワード | Cryo-EM / Structural Biology / Nonsense-mediated mRNA decay / RNA quality control / PIKK / NMD / Substrate / Phosphorylation / TRANSFERASE | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 double-stranded DNA helicase activity / supraspliceosomal complex / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of protein kinase activity / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of translational termination ...double-stranded DNA helicase activity / supraspliceosomal complex / positive regulation of mRNA cis splicing, via spliceosome / exon-exon junction complex / telomere maintenance via semi-conservative replication / regulation of protein kinase activity / positive regulation of mRNA catabolic process / cell cycle phase transition / diacylglycerol-dependent serine/threonine kinase activity / regulation of translational termination / chromatoid body / histone mRNA catabolic process / eye development / 3'-UTR-mediated mRNA destabilization / regulation of telomere maintenance / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, nonsense-mediated decay / DNA duplex unwinding / telomeric DNA binding / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / cellular response to interleukin-1 / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / mRNA export from nucleus / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / helicase activity / P-body / brain development / heart development / peptidyl-serine phosphorylation / cellular response to lipopolysaccharide / DNA helicase / in utero embryonic development / protein autophosphorylation / DNA replication / chromosome, telomeric region / RNA helicase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / RNA helicase / protein serine kinase activity / DNA repair / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / negative regulation of apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / RNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.97 Å | |||||||||
データ登録者 | Langer LM / Gat Y | |||||||||
引用 | ジャーナル: Elife / 年: 2020 タイトル: Structure of substrate-bound SMG1-8-9 kinase complex reveals molecular basis for phosphorylation specificity. 著者: Lukas M Langer / Yair Gat / Fabien Bonneau / Elena Conti / 要旨: PI3K-related kinases (PIKKs) are large Serine/Threonine (Ser/Thr)-protein kinases central to the regulation of many fundamental cellular processes. PIKK family member SMG1 orchestrates progression of ...PI3K-related kinases (PIKKs) are large Serine/Threonine (Ser/Thr)-protein kinases central to the regulation of many fundamental cellular processes. PIKK family member SMG1 orchestrates progression of an RNA quality control pathway, termed nonsense-mediated mRNA decay (NMD), by phosphorylating the NMD factor UPF1. Phosphorylation of UPF1 occurs in its unstructured N- and C-terminal regions at Serine/Threonine-Glutamine (SQ) motifs. How SMG1 and other PIKKs specifically recognize SQ motifs has remained unclear. Here, we present a cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of a human SMG1-8-9 kinase complex bound to a UPF1 phosphorylation site at an overall resolution of 2.9 Å. This structure provides the first snapshot of a human PIKK with a substrate-bound active site. Together with biochemical assays, it rationalizes how SMG1 and perhaps other PIKKs specifically phosphorylate Ser/Thr-containing motifs with a glutamine residue at position +1 and a hydrophobic residue at position -1, thus elucidating the molecular basis for phosphorylation site recognition. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_11063.map.gz | 9.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-11063-v30.xml emd-11063.xml | 21.4 KB 21.4 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_11063_fsc.xml | 11.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_11063.png | 86.9 KB | ||
Filedesc metadata | emd-11063.cif.gz | 9.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-11063 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-11063 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_11063_validation.pdf.gz | 243.7 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_11063_full_validation.pdf.gz | 242.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_11063_validation.xml.gz | 12.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-11063 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-11063 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_11063.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | SMG1-8-9 with bound UPF1-LSQ | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.096 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : SMG1-8-9 bound to AMPPNP and UPF1-LSQ
+超分子 #1: SMG1-8-9 bound to AMPPNP and UPF1-LSQ
+超分子 #2: SMG1-8-9
+超分子 #3: UPF1-LSQ
+分子 #1: Serine/threonine-protein kinase SMG1,Serine/threonine-protein kin...
+分子 #2: Protein SMG8
+分子 #3: Protein SMG9
+分子 #4: Regulator of nonsense transcripts 1
+分子 #5: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER
+分子 #6: INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE
+分子 #7: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
+分子 #8: MAGNESIUM ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | モデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 6293 / 平均露光時間: 5.5 sec. / 平均電子線量: 68.75 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |