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- EMDB-1095: A mutant chaperonin with rearranged inter-ring electrostatic cont... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1095
タイトルA mutant chaperonin with rearranged inter-ring electrostatic contacts and temperature-sensitive dissociation.
マップデータMap of the E461K mutant of GroEL made from 1477 images picked from 7 cryo micrographs. Big-endian bypte order.
試料
  • 試料: E461K mutant of GroEL
  • タンパク質・ペプチド: E461K mutant of GroEL
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Sewell BT / Best RB / Chen S / Roseman AM / Farr GW / Horwich AR / Saibil HR
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2004
タイトル: A mutant chaperonin with rearranged inter-ring electrostatic contacts and temperature-sensitive dissociation.
著者: B Trevor Sewell / Robert B Best / Shaoxia Chen / Alan M Roseman / George W Farr / Arthur L Horwich / Helen R Saibil /
要旨: The chaperonin GroEL assists protein folding through ATP-dependent, cooperative movements that alternately create folding chambers in its two rings. The substitution E461K at the interface between ...The chaperonin GroEL assists protein folding through ATP-dependent, cooperative movements that alternately create folding chambers in its two rings. The substitution E461K at the interface between these two rings causes temperature-sensitive, defective protein folding in Escherichia coli. To understand the molecular defect, we have examined the mutant chaperonin by cryo-EM. The normal out-of-register alignment of contacts between subunits of opposing wild-type rings is changed in E461K to an in-register one. This is associated with loss of cooperativity in ATP binding and hydrolysis. Consistent with the loss of negative cooperativity between rings, the cochaperonin GroES binds simultaneously to both E461K rings. These GroES-bound structures were unstable at higher temperature, dissociating into complexes of single E461K rings associated with GroES. Lacking the allosteric signal from the opposite ring, these complexes cannot release their GroES and become trapped, dead-end states.
履歴
登録2004年9月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年9月1日-
マップ公開2005年9月1日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025209
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025209
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1095.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1095.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1001 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Map of the E461K mutant of GroEL made from 1477 images picked from 7 cryo micrographs. Big-endian bypte order.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
6.67 Å/pix.
x 64 pix.
= 426.88 Å		6.67 Å/pix.
x 64 pix.
= 426.88 Å		6.67 Å/pix.
x 64 pix.
= 426.88 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 6.67 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.017 / ムービー #1: 0.025209
最小 - 最大-0.0751354 - 0.084824
平均 (標準偏差)-0.000167728 (±0.00857093)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ646464
Spacing646464
セルA=B=C: 426.88 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z6.676.676.67
M x/y/z646464
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z426.880426.880426.880
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-96-56-288
NX/NY/NZ192112576
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS646464
D min/max/mean-0.0750.085-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : E461K mutant of GroEL

全体名称: E461K mutant of GroEL
要素
  • 試料: E461K mutant of GroEL
  • タンパク質・ペプチド: E461K mutant of GroEL

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超分子 #1000: E461K mutant of GroEL

超分子名称: E461K mutant of GroEL / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: homo tetradecamer / Number unique components: 1
分子量実験値: 840 KDa / 理論値: 840 KDa / 手法: sequencing, gel-filtration

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分子 #1: E461K mutant of GroEL

分子名称: E461K mutant of GroEL / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: E461K / 詳細: homo tetradecamer / コピー数: 14 / 集合状態: homo tetradecamer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: E. coli
分子量実験値: 840 KDa / 理論値: 840 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.84 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris, 5 mM KCl, 10 mM MgCl2, pH 7.4
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: grids were flash frozen by plunging into liquid ethane at -170 degrees C. No stain was used.
グリッド詳細: copper grid, holey carbon films
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: Home made plunger
手法: grids were blotted prior to plunging for approximately two seconds

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2010HT
温度最低: 100 K / 最高: 100 K / 平均: 100 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 10 µm / 実像数: 7 / 平均電子線量: 10 e/Å2
詳細: Scanned on a Leafscan 45 at 2540 pixels per inch. Subsequently pixels were averaged in 2x2 blocks.
ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系倍率（補正後）: 30000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: Oxford CT3500 / 試料ホルダーモデル: OTHER

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画像解析

詳細Side views only were used in the reconstruction
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: Spider
詳細: Seven fold symmetry was imposed on the reconstruction.
使用した粒子像数: 1477
最終 角度割当詳細: Spider euler angles file as follows: 1 3 90.0 90.000 0.00000E+00 2 3 90.0 90.000 3.2143 3 3 90.0 90.000 6.4286 4 3 90.0 90.000 9.6429 5 3 90.0 90.000 12.857 6 3 90.0 90.000 16.071 7 3 90.0 90. ...詳細: Spider euler angles file as follows: 1 3 90.0 90.000 0.00000E+00 2 3 90.0 90.000 3.2143 3 3 90.0 90.000 6.4286 4 3 90.0 90.000 9.6429 5 3 90.0 90.000 12.857 6 3 90.0 90.000 16.071 7 3 90.0 90.000 19.286 8 3 90.0 90.000 22.500 9 3 90.0 90.000 25.714 10 3 90.0 90.000 28.929 11 3 90.0 90.000 32.143 12 3 90.0 90.000 35.357 13 3 90.0 90.000 38.572 14 3 90.0 90.000 41.786 15 3 90.0 90.000 45.000 16 3 90.0 90.000 48.214 17 3 90.0 96.429 0.00000E+00 18 3 90.0 96.429 3.2143 19 3 90.0 96.429 6.4286 20 3 90.0 96.429 9.6429 21 3 90.0 96.429 12.857 22 3 90.0 96.429 16.071 23 3 90.0 96.429 19.286 24 3 90.0 96.429 22.500 25 3 90.0 96.429 25.714 26 3 90.0 96.429 28.929 27 3 90.0 96.429 32.143 28 3 90.0 96.429 35.357 29 3 90.0 96.429 38.572 30 3 90.0 96.429 41.786 31 3 90.0 96.429 45.000 32 3 90.0 96.429 48.214 33 3 90.0 102.857 0.0 34 3 90.0 102.857 6.4825 35 3 90.0 102.857 12.857 36 3 90.0 102.857 19.2885 37 3 90.0 102.857 25.714 38 3 90.0 102.857 32.1425 39 3 90.0 102.857 38.571 40 3 90.0 102.857 45.0
最終 2次元分類クラス数: 40

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1ems

詳細The seven membered rings of GroEL (1EMS) were docked separately into the reconstructed density. This was done manually using the programme O.
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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