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万見
- EMDB-1077: Visualization of ribosome-recycling factor on the Escherichia col... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1077
タイトルVisualization of ribosome-recycling factor on the Escherichia coli 70S ribosome: functional implications.
マップデータComplex of e.coli 70S ribosome and ribosome recycling factor (RRF).
試料
  • 試料: 70S-RRF complex of e.coli
  • 複合体: 70S
  • タンパク質・ペプチド: RRF
機能・相同性Ribosome recycling factor / Ribosome recycling factor domain / RRF superfamily / Ribosome recycling factor / translational termination / cytoplasm / Ribosome-recycling factor
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 12.0 Å
データ登録者Agrawal RK
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2004
タイトル: Visualization of ribosome-recycling factor on the Escherichia coli 70S ribosome: functional implications.
著者: Rajendra K Agrawal / Manjuli R Sharma / Michael C Kiel / Go Hirokawa / Timothy M Booth / Christian M T Spahn / Robert A Grassucci / Akira Kaji / Joachim Frank /
要旨: After the termination step of protein synthesis, a deacylated tRNA and mRNA remain associated with the ribosome. The ribosome-recycling factor (RRF), together with elongation factor G (EF-G), ...After the termination step of protein synthesis, a deacylated tRNA and mRNA remain associated with the ribosome. The ribosome-recycling factor (RRF), together with elongation factor G (EF-G), disassembles this posttermination complex into mRNA, tRNA, and the ribosome. We have obtained a three-dimensional cryo-electron microscopic map of a complex of the Escherichia coli 70S ribosome and RRF. We find that RRF interacts mainly with the segments of the large ribosomal subunit's (50S) rRNA helices that are involved in the formation of two central intersubunit bridges, B2a and B3. The binding of RRF induces considerable conformational changes in some of the functional domains of the ribosome. As compared to its binding position derived previously by hydroxyl radical probing study, we find that RRF binds further inside the intersubunit space of the ribosome such that the tip of its domain I is shifted (by approximately 13 A) toward protein L5 within the central protuberance of the 50S subunit, and domain II is oriented more toward the small ribosomal subunit (30S). Overlapping binding sites of RRF, EF-G, and the P-site tRNA suggest that the binding of EF-G would trigger the removal of deacylated tRNA from the P site by moving RRF toward the ribosomal E site, and subsequent removal of mRNA may be induced by a shift in the position of 16S rRNA helix 44, which harbors part of the mRNA.
履歴
登録2004年4月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2004年4月14日-
マップ公開2005年4月14日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.0012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1t1m, PDB-1t1o
  • 表面レベル: 0.0012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1t1m
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1t1o
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1077.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1077.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Complex of e.coli 70S ribosome and ribosome recycling factor (RRF).
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å		2.82 Å/pix.
x 130 pix.
= 366.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.82 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 0.0017 / ムービー #1: 0.0012
最小 - 最大-0.00396945 - 0.00668052
平均 (標準偏差)0.000286843 (±0.000751109)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-65-65-65
サイズ130130130
Spacing130130130
セルA=B=C: 366.6 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.822.822.82
M x/y/z130130130
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.600366.600366.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ128128128
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-65-65-65
NC/NR/NS130130130
D min/max/mean-0.0040.0070.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 70S-RRF complex of e.coli

全体名称: 70S-RRF complex of e.coli
要素
  • 試料: 70S-RRF complex of e.coli
  • 複合体: 70S
  • タンパク質・ペプチド: RRF

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超分子 #1000: 70S-RRF complex of e.coli

超分子名称: 70S-RRF complex of e.coli / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2
分子量実験値: 2.5 MDa / 理論値: 2.5 MDa / 手法: sedimentation

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超分子 #1: 70S

超分子名称: 70S / タイプ: complex / ID: 1 / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
分子量実験値: 2.48 MDa / 理論値: 2.48 MDa

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分子 #1: RRF

分子名称: RRF / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: e.coli / 別称: bacteria / 細胞: bacteria / 細胞中の位置: cytosol
分子量実験値: 20 KDa / 理論値: 20 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
詳細: 52 mM Tris-HCL (pH7.5), 25 mM KCL, 5.5 mM NH4Cl, 11 mM Mg(OAc)2 0.3 mM Beta-ME
グリッド詳細: quantifoil grids with holy carbon
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 30 % / チャンバー内温度: 93 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: Vitrification instrument: two side blotting plunger / 手法: Blot for 2 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度平均: 93 K
日付2002年6月1日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 14 µm / 実像数: 76 / 平均電子線量: 20 e/Å2 / Od range: 1.2 / ビット/ピクセル: 12
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 49696 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.4 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Cryo transfer / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: defocus groups
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 12.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
詳細: Final map was calculated from 23 CTF corrected defocus groups
使用した粒子像数: 51217
最終 角度割当詳細: SPIDER: theta 15 degrees, phi 15 degrees

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: manual
詳細Protocol: Rigid Body. the RRF was fitted as single rigid body
精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-1t1m:
Binding position of ribosome recycling factor (RRF) on the E. coli 70S ribosome

PDB-1t1o:
Components of the control 70S ribosome to provide reference for the RRF binding site

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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