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- EMDB-10649: Cryo-EM structure of the prefusion state of canine distemper viru... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10649
タイトルCryo-EM structure of the prefusion state of canine distemper virus fusion protein ectodomain
マップデータ
試料
  • 複合体: Canine distemper virus fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F2
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F1
キーワードfusion protein / prefusion state / VIRAL PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


fusion of virus membrane with host plasma membrane / viral envelope / symbiont entry into host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Precursor fusion glycoprotein F0, Paramyxoviridae / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - ドメイン・相同性
Fusion glycoprotein F0 / Fusion glycoprotein F0
類似検索 - 構成要素
生物種Canine morbillivirus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Kalbermatter D / Fotiadis D
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science FoundationSinergia, Ref. No. 183481 スイス
引用ジャーナル: J Struct Biol X / 年: 2020
タイトル: Cryo-EM structure of the prefusion state of canine distemper virus fusion protein ectodomain.
著者: David Kalbermatter / Neeta Shrestha / Flavio M Gall / Marianne Wyss / Rainer Riedl / Philippe Plattet / Dimitrios Fotiadis /
要旨: Measles virus (MeV) and canine distemper virus (CDV), two members of the genus, are still causing important global diseases of humans and animals, respectively. To enter target cells, ...Measles virus (MeV) and canine distemper virus (CDV), two members of the genus, are still causing important global diseases of humans and animals, respectively. To enter target cells, morbilliviruses rely on an envelope-anchored machinery, which is composed of two interacting glycoproteins: a tetrameric receptor binding (H) protein and a trimeric fusion (F) protein. To execute membrane fusion, the F protein initially adopts a metastable, prefusion state that refolds into a highly stable postfusion conformation as the result of a finely coordinated activation process mediated by the H protein. Here, we employed cryo-electron microscopy (cryo-EM) and single particle reconstruction to elucidate the structure of the prefusion state of the CDV F protein ectodomain (solF) at 4.3 Å resolution. Stabilization of the prefusion solF trimer was achieved by fusing the GCNt trimerization sequence at the C-terminal protein region, and expressing and purifying the recombinant protein in the presence of a morbilliviral fusion inhibitor class compound. The three-dimensional cryo-EM map of prefusion CDV solF in complex with the inhibitor clearly shows density for the ligand at the protein binding site suggesting common mechanisms of membrane fusion activation and inhibition employed by different morbillivirus members.
履歴
登録2020年1月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月12日-
マップ公開2020年7月22日-
更新2024年10月23日-
現状2024年10月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xye
  • 表面レベル: 0.02
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10649.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10649.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.02 Å/pix.
x 160 pix.
= 163.36 Å		1.02 Å/pix.
x 160 pix.
= 163.36 Å		1.02 Å/pix.
x 160 pix.
= 163.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.021 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.02 / ムービー #1: 0.02
最小 - 最大-0.054617725 - 0.075741984
平均 (標準偏差)0.00048568187 (±0.0038229106)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 163.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0211.0211.021
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z163.360163.360163.360
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0550.0760.000

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添付データ

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ハーフマップ: half map 1

ファイルemd_10649_half_map_1.map
注釈half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: half map 2

ファイルemd_10649_half_map_2.map
注釈half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Canine distemper virus fusion protein

全体名称: Canine distemper virus fusion protein
要素
  • 複合体: Canine distemper virus fusion protein
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F2
    • タンパク質・ペプチド: Fusion glycoprotein F1

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超分子 #1: Canine distemper virus fusion protein

超分子名称: Canine distemper virus fusion protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Canine morbillivirus (ウイルス)

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分子 #1: Fusion glycoprotein F2

分子名称: Fusion glycoprotein F2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Canine morbillivirus (ウイルス)
分子量理論値: 10.128781 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
QIHWNNLSTI GIIGTDSVHY KIMTRPSHQY LVIKLMPNVS LIDNCTKAEL GEYEKLLNSV LEPINQALTL MTKNVKPLQS VGSGRRQRR

UniProtKB: Fusion glycoprotein F0

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分子 #2: Fusion glycoprotein F1

分子名称: Fusion glycoprotein F1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Canine morbillivirus (ウイルス)
分子量理論値: 47.511637 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: FAGVVLAGAA LGVATAAQIT AGIALHQSNL NAQAIQSLRT SLEQSNKAIE EIREATQETV IAVQGVQDYV NNELVPAMQH MSCELVGQR LGLKLLRYYT ELLSIFGPSL RDPISAEISI QALSYALGGE IHKILEKLGY SGNDMIAILE SRGIKTKITH V DLPGKLII ...文字列:
FAGVVLAGAA LGVATAAQIT AGIALHQSNL NAQAIQSLRT SLEQSNKAIE EIREATQETV IAVQGVQDYV NNELVPAMQH MSCELVGQR LGLKLLRYYT ELLSIFGPSL RDPISAEISI QALSYALGGE IHKILEKLGY SGNDMIAILE SRGIKTKITH V DLPGKLII LSISYPTLSE VKGVIVHRLE AVSYNIGSQE WYTTVPRYVA TNGYLISNFD ESPCVFVSES AICSQNSLYP MS PLLQQCI RGDTSSCART LVSGTMGNKF ILSKGNIVAN CASILCKCYS TGTIINQSPD KLLTFIASDT CPLVEIDGVT IQV GGRQYP DMVYESKVAL GPAISLERLD VGTNLGNALK KLDDAKVLID SSNQILETVR RSSFNFGSLL SVPILICTAL ALLL LIYCC KRRYQQTLKQ NAKVDPTFKP DLTGTSKSYV RSL

UniProtKB: Fusion glycoprotein F0

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.23 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMTRIS2-Amino-2-hydroxymethyl-propane-1,3-diol
100.0 mMNaClsodium chloride
0.1 mMEDTA2,2',2'',2'''-(Ethane-1,2-diyldinitrilo)tetraacetic acid
0.075 mM3GN-(3-cyanophenyl)-2-phenylacetamide
グリッドモデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 120 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 0.025 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1604 / 平均電子線量: 73.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 491315
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 3 / 想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3) / 使用した粒子像数: 115248
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
最終 3次元分類クラス数: 200 / 平均メンバー数/クラス: 1034 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5yzc

chain_id: A, residue_range: 24-104, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5yzc

chain_id: B, residue_range: 115-471, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6xye:
Cryo-EM structure of the prefusion state of canine distemper virus fusion protein ectodomain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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