[日本語] English
万見
- EMDB-1057: The structure of echovirus type 12 bound to a two-domain fragment... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1057
タイトルThe structure of echovirus type 12 bound to a two-domain fragment of its cellular attachment protein decay-accelerating factor (CD 55).
マップデータThree dimensional reconstruction of echovirus type 12 bound to domains three and four of its cellular receptor decay-accelerating factor. Calculated from cryo-negative stain images
試料
  • 試料: Echovirus type 12 bound to decay accelerating factor domains 3 and 4
  • ウイルス: Human echovirus 12 (ウイルス)
  • 細胞器官・細胞要素: Decay accelerating factor domains 3 and 4
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane ...regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of complement activation / regulation of complement-dependent cytotoxicity / regulation of complement activation / respiratory burst / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell activation / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / Class B/2 (Secretin family receptors) / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of RIG-I activity / ficolin-1-rich granule membrane / complement activation, classical pathway / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / side of membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / secretory granule membrane / Regulation of Complement cascade / picornain 2A / symbiont-mediated suppression of host mRNA export from nucleus / symbiont genome entry into host cell via pore formation in plasma membrane / picornain 3C / T=pseudo3 icosahedral viral capsid / positive regulation of T cell cytokine production / host cell cytoplasmic vesicle membrane / nucleoside-triphosphate phosphatase / virus receptor activity / channel activity / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / monoatomic ion transmembrane transport / DNA replication / RNA helicase activity / membrane raft / endocytosis involved in viral entry into host cell / symbiont-mediated activation of host autophagy / Golgi membrane / innate immune response / RNA-directed RNA polymerase / cysteine-type endopeptidase activity / viral RNA genome replication / RNA-directed RNA polymerase activity / DNA-templated transcription / lipid binding / Neutrophil degranulation / virion attachment to host cell / host cell nucleus / structural molecule activity / cell surface / ATP hydrolysis activity / proteolysis / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / ATP binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein ...: / Sushi repeat (SCR repeat) / Domain abundant in complement control proteins; SUSHI repeat; short complement-like repeat (SCR) / Picornavirus coat protein VP4 superfamily / Sushi/SCR/CCP domain / Sushi/CCP/SCR domain profile. / Sushi/SCR/CCP superfamily / Poliovirus 3A protein-like / Poliovirus 3A protein like / Picornavirus 2B protein / Poliovirus core protein 3a, soluble domain / Picornavirus 2B protein / Peptidase C3, picornavirus core protein 2A / Picornavirus core protein 2A / Picornavirus coat protein VP4 / Picornavirus coat protein (VP4) / Peptidase C3A/C3B, picornaviral / 3C cysteine protease (picornain 3C) / Picornavirales 3C/3C-like protease domain / Picornavirales 3C/3C-like protease domain profile. / Picornavirus capsid / picornavirus capsid protein / Helicase, superfamily 3, single-stranded RNA virus / Superfamily 3 helicase of positive ssRNA viruses domain profile. / Helicase, superfamily 3, single-stranded DNA/RNA virus / RNA helicase / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / RNA-directed RNA polymerase, C-terminal domain / Viral RNA-dependent RNA polymerase / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / RNA-directed RNA polymerase, catalytic domain / RdRp of positive ssRNA viruses catalytic domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / DNA/RNA polymerase superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Complement decay-accelerating factor / Genome polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human echovirus 12 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 16.0 Å
データ登録者Bhella D / Goodfellow IG / Roversi P / Pettigrew D / Chaudhry Y / Evans DJ / Lea SM
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2004
タイトル: The structure of echovirus type 12 bound to a two-domain fragment of its cellular attachment protein decay-accelerating factor (CD 55).
著者: David Bhella / Ian G Goodfellow / Pietro Roversi / David Pettigrew / Yasmin Chaudhry / David J Evans / Susan M Lea /
要旨: Echovirus type 12 (EV12), an Enterovirus of the Picornaviridae family, uses the complement regulator decay-accelerating factor (DAF, CD55) as a cellular receptor. We have calculated a three- ...Echovirus type 12 (EV12), an Enterovirus of the Picornaviridae family, uses the complement regulator decay-accelerating factor (DAF, CD55) as a cellular receptor. We have calculated a three-dimensional reconstruction of EV12 bound to a fragment of DAF consisting of short consensus repeat domains 3 and 4 from cryo-negative stain electron microscopy data (EMD code 1057). This shows that, as for an earlier reconstruction of the related echovirus type 7 bound to DAF, attachment is not within the viral canyon but occurs close to the 2-fold symmetry axes. Despite this general similarity our reconstruction reveals a receptor interaction that is quite different from that observed for EV7. Fitting of the crystallographic co-ordinates for DAF(34) and EV11 into the reconstruction shows a close agreement between the crystal structure of the receptor fragment and the density for the virus-bound receptor, allowing unambiguous positioning of the receptor with respect to the virion (PDB code 1UPN). Our finding that the mode of virus-receptor interaction in EV12 is distinct from that seen for EV7 raises interesting questions regarding the evolution and biological significance of the DAF binding phenotype in these viruses.
履歴
登録2003年10月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2003年10月8日-
マップ公開2003年11月25日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-1upn
  • 表面レベル: 65
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-1upn
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1057.gif

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1057.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 20 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Three dimensional reconstruction of echovirus type 12 bound to domains three and four of its cellular receptor decay-accelerating factor. Calculated from cryo-negative stain images
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
3.42 Å/pix.
x 175 pix.
= 598.5 Å		3.42 Å/pix.
x 175 pix.
= 598.5 Å		3.42 Å/pix.
x 175 pix.
= 598.5 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 3.42 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 169.0 / ムービー #1: 65
最小 - 最大0.0 - 255.0
平均 (標準偏差)66.186300000000003 (±31.677700000000002)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-87-87-87
サイズ175175175
Spacing175175175
セルA=B=C: 598.5 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z3.423.423.42
M x/y/z175175175
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z598.500598.500598.500
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ0052
NX/NY/NZ12812855
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-87-87-87
NC/NR/NS175175175
D min/max/mean0.000255.00066.186

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Echovirus type 12 bound to decay accelerating factor domains 3 and 4

全体名称: Echovirus type 12 bound to decay accelerating factor domains 3 and 4
要素
  • 試料: Echovirus type 12 bound to decay accelerating factor domains 3 and 4
  • ウイルス: Human echovirus 12 (ウイルス)
  • 細胞器官・細胞要素: Decay accelerating factor domains 3 and 4

-
超分子 #1000: Echovirus type 12 bound to decay accelerating factor domains 3 and 4

超分子名称: Echovirus type 12 bound to decay accelerating factor domains 3 and 4
タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 2

-
超分子 #1: Human echovirus 12

超分子名称: Human echovirus 12 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: EV12 / NCBI-ID: 35293 / 生物種: Human echovirus 12 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: SEROTYPE / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: EV12
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES

-
超分子 #2: Decay accelerating factor domains 3 and 4

超分子名称: Decay accelerating factor domains 3 and 4 / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / Name.synonym: DAF34 / コピー数: 60 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Komagataella pastoris (菌類)

-
実験情報

-
構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.2 mg/mL
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS A
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Protein absorbed to grid, floated onto 20% ammonium molybdate (pH 7.4), blotted and plunged into liquid ethane
グリッド詳細: 400 mesh Quantifoils
凍結凍結剤: ETHANE / 手法: blot for 2 seconds, wait for 2 seconds plunge

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 1200EXII
アライメント法Legacy - 非点収差: objective astigmatism corrected at 200k x
詳細MICROSCOPE JEOL 1200 EX with OXFORD INSTRUMENTS CRYO-TRANSFER STAGE
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: OTHER / デジタル化 - サンプリング間隔: 3.42 µm / 実像数: 16 / 詳細: Images scanned on a Dunvegan HiScan / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系倍率（補正後）: 29200 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 3.4 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.3 µm / 倍率（公称値）: 30000
試料ステージ試料ホルダー: side entry / 試料ホルダーモデル: OTHER

-
画像解析

CTF補正詳細: Merged individual particles from focal pairs
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 16.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EM3DR2, PFT2, CTFMIX
詳細: Particles were aligned using a model based strategy starting with a model derived from the crystallographic co-ordinates of EV-1, filtered to 16 Angstroms resolution. The program is called ...詳細: Particles were aligned using a model based strategy starting with a model derived from the crystallographic co-ordinates of EV-1, filtered to 16 Angstroms resolution. The program is called PFT (Polar Fourier Transform). The reconstructions were calculated using the EM3DR2 program which is based on the standard method of calculating icosahedral reconstructions as described by Crowther,'Fourier-Bessel'.
使用した粒子像数: 903

-
原子モデル構築 1

詳細3D crystal structure fitting details lodged with PDB 1UPN
得られたモデル

PDB-1upn:
COMPLEX OF ECHOVIRUS TYPE 12 WITH DOMAINS 3 AND 4 OF ITS RECEPTOR DECAY ACCELERATING FACTOR (CD55) BY CRYO ELECTRON MICROSCOPY AT 16 A

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る