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万見
- EMDB-10545: bacterial RNA polymerase rrnTAC delta S4 global state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10545
タイトルbacterial RNA polymerase rrnTAC delta S4 global state
マップデータ
試料
  • 複合体: bacterial rRNA transcription anti-termination complex
機能・相同性
機能・相同性情報


: / glycerol-2-phosphatase activity / lithium ion binding / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / DNA-templated transcription elongation / inositol metabolic process / rRNA primary transcript binding ...: / glycerol-2-phosphatase activity / lithium ion binding / inositol-phosphate phosphatase / inositol monophosphate 3-phosphatase activity / inositol monophosphate 4-phosphatase activity / inositol monophosphate 1-phosphatase activity / DNA-templated transcription elongation / inositol metabolic process / rRNA primary transcript binding / RNA polymerase complex / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / protein complex oligomerization / transcription antitermination factor activity, RNA binding / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / DNA-directed RNA polymerase complex / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / DNA-templated transcription initiation / transcription antitermination / cell motility / DNA-templated transcription termination / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / DNA-directed RNA polymerase / ribosome biogenesis / small ribosomal subunit / response to heat / cytosolic small ribosomal subunit / protein-containing complex assembly / cytoplasmic translation / intracellular iron ion homeostasis / tRNA binding / protein dimerization activity / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / response to antibiotic / nucleotide binding / DNA-templated transcription / magnesium ion binding / signal transduction / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / membrane / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Inositol monophosphatase SuhB-like / NusB antitermination factor / NusB/RsmB/TIM44 / NusB family / NusB-like superfamily / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication ...Inositol monophosphatase SuhB-like / NusB antitermination factor / NusB/RsmB/TIM44 / NusB family / NusB-like superfamily / Inositol monophosphatase / Inositol monophosphatase, conserved site / Inositol monophosphatase family signature 2. / Inositol monophosphatase, metal-binding site / Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / Inositol monophosphatase family signature 1. / Inositol monophosphatase-like / Inositol monophosphatase family / : / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. / NusG-like / Transcription termination factor nusG / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Type-1 KH domain profile. / NusG, N-terminal domain superfamily / Helix-hairpin-helix domain / S1 domain profile. / DNA-directed RNA polymerase, omega subunit / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / Ribosomal protein S10, conserved site / Ribosomal protein S10 signature. / Ribosomal protein S10 / K homology domain superfamily, prokaryotic type / K homology domain-like, alpha/beta / Ribosomal protein S10p/S20e / Ribosomal protein S10 domain / Ribosomal protein S10 domain superfamily / Ribosomal protein S10p/S20e / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW motif
類似検索 - ドメイン・相同性
30S ribosomal protein S10 / Transcription termination/antitermination protein NusA / Transcription antitermination protein NusB / Inositol-1-monophosphatase / Transcription antitermination protein NusB / Small ribosomal subunit protein uS10 / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit beta ...30S ribosomal protein S10 / Transcription termination/antitermination protein NusA / Transcription antitermination protein NusB / Inositol-1-monophosphatase / Transcription antitermination protein NusB / Small ribosomal subunit protein uS10 / DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / Nus factor SuhB / Transcription termination/antitermination protein NusA / Transcription termination/antitermination protein NusG / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / Transcription termination/antitermination protein NusG
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Hilal T / Huang Y / Wahl MC
資金援助 ドイツ, 2件
OrganizationGrant number国
German Research Foundation (DFG)RTG 2473-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)INST 130/1014-1 FUGG ドイツ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2020
タイトル: Structure-Based Mechanisms of a Molecular RNA Polymerase/Chaperone Machine Required for Ribosome Biosynthesis.
著者: Yong-Heng Huang / Tarek Hilal / Bernhard Loll / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Christoph Böttcher / Nelly Said / Markus C Wahl /
要旨: Bacterial ribosomal RNAs are synthesized by a dedicated, conserved transcription-elongation complex that transcribes at high rates, shields RNA polymerase from premature termination, and supports co- ...Bacterial ribosomal RNAs are synthesized by a dedicated, conserved transcription-elongation complex that transcribes at high rates, shields RNA polymerase from premature termination, and supports co-transcriptional RNA folding, modification, processing, and ribosomal subunit assembly by presently unknown mechanisms. We have determined cryo-electron microscopy structures of complete Escherichia coli ribosomal RNA transcription elongation complexes, comprising RNA polymerase; DNA; RNA bearing an N-utilization-site-like anti-termination element; Nus factors A, B, E, and G; inositol mono-phosphatase SuhB; and ribosomal protein S4. Our structures and structure-informed functional analyses show that fast transcription and anti-termination involve suppression of NusA-stabilized pausing, enhancement of NusG-mediated anti-backtracking, sequestration of the NusG C-terminal domain from termination factor ρ, and the ρ blockade. Strikingly, the factors form a composite RNA chaperone around the RNA polymerase RNA-exit tunnel, which supports co-transcriptional RNA folding and annealing of distal RNA regions. Our work reveals a polymerase/chaperone machine required for biosynthesis of functional ribosomes.
履歴
登録2019年12月16日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月16日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2021年4月14日-
現状2021年4月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 3
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10545.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10545.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.24 Å/pix.
x 300 pix.
= 372. Å		1.24 Å/pix.
x 300 pix.
= 372. Å		1.24 Å/pix.
x 300 pix.
= 372. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.24 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.0 / ムービー #1: 3
最小 - 最大-4.8850107 - 13.634404
平均 (標準偏差)-0.0006425428 (±0.4881471)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 372.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.241.241.24
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z372.000372.000372.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-4.88513.634-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : bacterial rRNA transcription anti-termination complex

全体名称: bacterial rRNA transcription anti-termination complex
要素
  • 複合体: bacterial rRNA transcription anti-termination complex

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超分子 #1: bacterial rRNA transcription anti-termination complex

超分子名称: bacterial rRNA transcription anti-termination complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 633 kDa/nm

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/4 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 10 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 実像数: 4780 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -0.5 µm / 倍率（公称値）: 31000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 300412
CTF補正ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 100968
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cisTEM
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cisTEM
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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