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- EMDB-10539: Processive human polymerase delta holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10539
タイトルProcessive human polymerase delta holoenzyme
マップデータ
試料
  • 複合体: Toolbelt
    • 複合体: DNA polymerase
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta catalytic subunit
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 4
    • 複合体: Proliferating cell nuclear antigen
      • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
    • 複合体: DNA primer, template
      • DNA: DNA primer
      • DNA: DNA template
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードProtein / REPLICATION
機能・相同性
機能・相同性情報


delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / nucleotide-excision repair complex / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity ...delta DNA polymerase complex / DNA synthesis involved in UV-damage excision repair / nucleotide-excision repair complex / zeta DNA polymerase complex / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / Cytosolic iron-sulfur cluster assembly / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / MutLalpha complex binding / Polymerase switching / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / replisome / aggresome / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / nucleotide-excision repair, DNA gap filling / response to L-glutamate / DNA replication proofreading / 3'-5'-DNA exonuclease activity / DNA strand elongation involved in DNA replication / histone acetyltransferase binding / DNA synthesis involved in DNA repair / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / DNA biosynthetic process / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / response to dexamethasone / replication fork processing / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / estrous cycle / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / fatty acid homeostasis / error-prone translesion synthesis / mismatch repair / translesion synthesis / response to cadmium ion / DNA polymerase binding / response to UV / positive regulation of endothelial cell proliferation / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / base-excision repair, gap-filling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / replication fork / positive regulation of DNA replication / male germ cell nucleus / liver regeneration / nuclear estrogen receptor binding / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Termination of translesion DNA synthesis / Translesion Synthesis by POLH / HDR through Homologous Recombination (HRR) / Dual Incision in GG-NER / receptor tyrosine kinase binding / DNA-templated DNA replication / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / response to estradiol / protein-macromolecule adaptor activity / heart development / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / DNA replication / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / DNA-directed DNA polymerase / DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear body / DNA repair / nucleotide binding / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / extracellular exosome
類似検索 - 分子機能
DNA polymerase delta, subunit 4 / DNA polymerase delta, subunit 4 / DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 3 superfamily / DNA polymerase subunit Cdc27 / DNA polymerase delta subunit, OB-fold domain / DNA polymerase delta subunit 2, C-terminal domain / DNA polymerase delta subunit OB-fold domain / DNA polymerase delta/II small subunit family / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta ...DNA polymerase delta, subunit 4 / DNA polymerase delta, subunit 4 / DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 3 superfamily / DNA polymerase subunit Cdc27 / DNA polymerase delta subunit, OB-fold domain / DNA polymerase delta subunit 2, C-terminal domain / DNA polymerase delta subunit OB-fold domain / DNA polymerase delta/II small subunit family / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / C4-type zinc-finger of DNA polymerase delta / DNA polymerase alpha/delta/epsilon, subunit B / DNA polymerase alpha/epsilon subunit B / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / DNA polymerase family B, thumb domain / DNA polymerase family B signature. / DNA-directed DNA polymerase, family B, conserved site / : / DNA polymerase family B / DNA polymerase family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, exonuclease domain / DNA-directed DNA polymerase, family B, multifunctional domain / DNA polymerase, palm domain superfamily / DNA polymerase type-B family / DNA-directed DNA polymerase, family B / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen / DNA polymerase delta catalytic subunit / DNA polymerase delta subunit 2 / DNA polymerase delta subunit 3 / DNA polymerase delta subunit 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Lancey C / Hamdan SM
資金援助 英国, 1件
OrganizationGrant number国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: Structure of the processive human Pol δ holoenzyme.
著者: Claudia Lancey / Muhammad Tehseen / Vlad-Stefan Raducanu / Fahad Rashid / Nekane Merino / Timothy J Ragan / Christos G Savva / Manal S Zaher / Afnan Shirbini / Francisco J Blanco / Samir M ...著者: Claudia Lancey / Muhammad Tehseen / Vlad-Stefan Raducanu / Fahad Rashid / Nekane Merino / Timothy J Ragan / Christos G Savva / Manal S Zaher / Afnan Shirbini / Francisco J Blanco / Samir M Hamdan / Alfredo De Biasio /
要旨: In eukaryotes, DNA polymerase δ (Pol δ) bound to the proliferating cell nuclear antigen (PCNA) replicates the lagging strand and cooperates with flap endonuclease 1 (FEN1) to process the Okazaki ...In eukaryotes, DNA polymerase δ (Pol δ) bound to the proliferating cell nuclear antigen (PCNA) replicates the lagging strand and cooperates with flap endonuclease 1 (FEN1) to process the Okazaki fragments for their ligation. We present the high-resolution cryo-EM structure of the human processive Pol δ-DNA-PCNA complex in the absence and presence of FEN1. Pol δ is anchored to one of the three PCNA monomers through the C-terminal domain of the catalytic subunit. The catalytic core sits on top of PCNA in an open configuration while the regulatory subunits project laterally. This arrangement allows PCNA to thread and stabilize the DNA exiting the catalytic cleft and recruit FEN1 to one unoccupied monomer in a toolbelt fashion. Alternative holoenzyme conformations reveal important functional interactions that maintain PCNA orientation during synthesis. This work sheds light on the structural basis of Pol δ's activity in replicating the human genome.
履歴
登録2019年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月18日-
マップ公開2019年12月18日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0095
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0095
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 原子モデル: PDB-6tny
  • 表面レベル: 0.0095
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10539.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10539.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.87 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0095 / ムービー #1: 0.0095
最小 - 最大-0.022090377 - 0.06058694
平均 (標準偏差)0.00009167447 (±0.0010096)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 348.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.870.870.87
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z348.000348.000348.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0220.0610.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Toolbelt

全体名称: Toolbelt
要素
  • 複合体: Toolbelt
    • 複合体: DNA polymerase
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta catalytic subunit
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 2
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 3
      • タンパク質・ペプチド: DNA polymerase delta subunit 4
    • 複合体: Proliferating cell nuclear antigen
      • タンパク質・ペプチド: Proliferating cell nuclear antigen
    • 複合体: DNA primer, template
      • DNA: DNA primer
      • DNA: DNA template
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Toolbelt

超分子名称: Toolbelt / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5, #7

+
超分子 #2: DNA polymerase

超分子名称: DNA polymerase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: Proliferating cell nuclear antigen

超分子名称: Proliferating cell nuclear antigen / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #4: DNA primer, template

超分子名称: DNA primer, template / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)

+
分子 #1: DNA polymerase delta catalytic subunit

分子名称: DNA polymerase delta catalytic subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed DNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 123.785922 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDGKRRPGPG PGVPPKRARG GLWDDDDAPR PSQFEEDLAL MEEMEAEHRL QEQEEEELQS VLEGVADGQV PPSAIDPRWL RPTPPALDP QTEPLIFQQL EIDHYVGPAQ PVPGGPPPSR GSVPVLRAFG VTDEGFSVCC HIHGFAPYFY TPAPPGFGPE H MGDLQREL ...文字列:
MDGKRRPGPG PGVPPKRARG GLWDDDDAPR PSQFEEDLAL MEEMEAEHRL QEQEEEELQS VLEGVADGQV PPSAIDPRWL RPTPPALDP QTEPLIFQQL EIDHYVGPAQ PVPGGPPPSR GSVPVLRAFG VTDEGFSVCC HIHGFAPYFY TPAPPGFGPE H MGDLQREL NLAISRDSRG GRELTGPAVL AVELCSRESM FGYHGHGPSP FLRITVALPR LVAPARRLLE QGIRVAGLGT PS FAPYEAN VDFEIRFMVD TDIVGCNWLE LPAGKYALRL KEKATQCQLE ADVLWSDVVS HPPEGPWQRI APLRVLSFDI ECA GRKGIF PEPERDPVIQ ICSLGLRWGE PEPFLRLALT LRPCAPILGA KVQSYEKEED LLQAWSTFIR IMDPDVITGY NIQN FDLPY LISRAQTLKV QTFPFLGRVA GLCSNIRDSS FQSKQTGRRD TKVVSMVGRV QMDMLQVLLR EYKLRSYTLN AVSFH FLGE QKEDVQHSII TDLQNGNDQT RRRLAVYCLK DAYLPLRLLE RLMVLVNAVE MARVTGVPLS YLLSRGQQVK VVSQLL RQA MHEGLLMPVV KSEGGEDYTG ATVIEPLKGY YDVPIATLDF SSLYPSIMMA HNLCYTTLLR PGTAQKLGLT EDQFIRT PT GDEFVKTSVR KGLLPQILEN LLSARKRAKA ELAKETDPLR RQVLDGRQLA LKVSANSVYG FTGAQVGKLP CLEISQSV T GFGRQMIEKT KQLVESKYTV ENGYSTSAKV VYGDTDSVMC RFGVSSVAEA MALGREAADW VSGHFPSPIR LEFEKVYFP YLLISKKRYA GLLFSSRPDA HDRMDCKGLE AVRRDNCPLV ANLVTASLRR LLIDRDPEGA VAHAQDVISD LLCNRIDISQ LVITKELTR AASDYAGKQA HVELAERMRK RDPGSAPSLG DRVPYVIISA AKGVAAYMKS EDPLFVLEHS LPIDTQYYLE Q QLAKPLLR IFEPILGEGR AEAVLLRGDH TRCKTVLTGK VGGLLAFAKR RNCCIGCRTV LSHQGAVCEF CQPRESELYQ KE VSHLNAL EERFSRLWTQ CQRCQGSLHE DVICTSRDCP IFYMRKKVRK DLEDQEQLLR RFGPPGPEAW

UniProtKB: DNA polymerase delta catalytic subunit

+
分子 #2: DNA polymerase delta subunit 2

分子名称: DNA polymerase delta subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 51.338168 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MFSEQAAQRA HTLLSPPSAN NATFARVPVA TYTNSSQPFR LGERSFSRQY AHIYATRLIQ MRPFLENRAQ QHWGSGVGVK KLCELQPEE KCCVVGTLFK AMPLQPSILR EVSEEHNLLP QPPRSKYIHP DDELVLEDEL QRIKLKGTID VSKLVTGTVL A VFGSVRDD ...文字列:
MFSEQAAQRA HTLLSPPSAN NATFARVPVA TYTNSSQPFR LGERSFSRQY AHIYATRLIQ MRPFLENRAQ QHWGSGVGVK KLCELQPEE KCCVVGTLFK AMPLQPSILR EVSEEHNLLP QPPRSKYIHP DDELVLEDEL QRIKLKGTID VSKLVTGTVL A VFGSVRDD GKFLVEDYCF ADLAPQKPAP PLDTDRFVLL VSGLGLGGGG GESLLGTQLL VDVVTGQLGD EGEQCSAAHV SR VILAGNL LSHSTQSRDS INKAKYLTKK TQAASVEAVK MLDEILLQLS ASVPVDVMPG EFDPTNYTLP QQPLHPCMFP LAT AYSTLQ LVTNPYQATI DGVRFLGTSG QNVSDIFRYS SMEDHLEILE WTLRVRHISP TAPDTLGCYP FYKTDPFIFP ECPH VYFCG NTPSFGSKII RGPEDQTVLL VTVPDFSATQ TACLVNLRSL ACQPISFSGF GAEDDDLGGL GLGP

UniProtKB: DNA polymerase delta subunit 2

+
分子 #3: DNA polymerase delta subunit 3

分子名称: DNA polymerase delta subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 52.5285 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MWSHPQFEKA DQLYLENIDE FVTDQNKIVT YKWLSYTLGV HVNQAKQMLY DYVERKRKEN SGAQLHVTYL VSGSLIQNGH SCHKVAVVR EDKLEAVKSK LAVTASIHVY SIQKAMLKDS GPLFNTDYDI LKSNLQNCSK FSAIQCAAAV PRAPAESSSS S KKFEQSHL ...文字列:
MWSHPQFEKA DQLYLENIDE FVTDQNKIVT YKWLSYTLGV HVNQAKQMLY DYVERKRKEN SGAQLHVTYL VSGSLIQNGH SCHKVAVVR EDKLEAVKSK LAVTASIHVY SIQKAMLKDS GPLFNTDYDI LKSNLQNCSK FSAIQCAAAV PRAPAESSSS S KKFEQSHL HMSSETQANN ELTTNGHGPP ASKQVSQQPK GIMGMFASKA AAKTQETNKE TKTEAKEVTN ASAAGNKAPG KG NMMSNFF GKAAMNKFKV NLDSEQAVKE EKIVEQPTVS VTEPKLATPA GLKKSSKKAE PVKVLQKEKK RGKRVALSDD ETK ETENMR KKRRRIKLPE SDSSEDEVFP DSPGAYEAES PSPPPPPSPP LEPVPKTEPE PPSVKSSSGE NKRKRKRVLK SKTY LDGEG CIVTEKVYES ESCTDSEEEL NMKTSSVHRP PAMTVKKEPR EERKGPKKGT AALGKANRQV SITGFFQRK

UniProtKB: DNA polymerase delta subunit 3

+
分子 #4: DNA polymerase delta subunit 4

分子名称: DNA polymerase delta subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.274323 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MHHHHHHSRA WRHPQFGGHH HHHHENLYFQ SGRKRLITDS YPVVKRREGP AGHSKGELAP ELGEEPQPRD EEEAELELLR QFDLAWQYG PCTGITRLQR WCRAKQMGLE PPPEVWQVLK THPGDPRFQC SLWHLYPL

UniProtKB: DNA polymerase delta subunit 4

+
分子 #5: Proliferating cell nuclear antigen

分子名称: Proliferating cell nuclear antigen / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 29.088061 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: GPHMFEARLV QGSILKKVLE ALKDLINEAC WDISSSGVNL QSMDSSHVSL VQLTLRSEGF DTYRCDRNLA MGVNLTSMSK ILKCAGNED IITLRAEDNA DTLALVFEAP NQEKVSDYEM KLMDLDVEQL GIPEQEYSCV VKMPSGEFAR ICRDLSHIGD A VVISCAKD ...文字列:
GPHMFEARLV QGSILKKVLE ALKDLINEAC WDISSSGVNL QSMDSSHVSL VQLTLRSEGF DTYRCDRNLA MGVNLTSMSK ILKCAGNED IITLRAEDNA DTLALVFEAP NQEKVSDYEM KLMDLDVEQL GIPEQEYSCV VKMPSGEFAR ICRDLSHIGD A VVISCAKD GVKFSASGEL GNGNIKLSQT SNVDKEEEAV TIEMNEPVQL TFALRYLNFF TKATPLSSTV TLSMSADVPL VV EYKIADM GHLKYYLAPK IEDEEGS

UniProtKB: Proliferating cell nuclear antigen

+
分子 #6: DNA primer

分子名称: DNA primer / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 7.665987 KDa
配列文字列:
(DA)(DG)(DC)(DT)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC)(DC) (DA)(DT)(DG)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DOC)

+
分子 #7: DNA template

分子名称: DNA template / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 11.677539 KDa
配列文字列:
(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DA)(DA)(DT) (DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC) (DG)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DA)(DT)(DG) (DG)(DT)(DC)(DA)(DT)(DA)(DG)(DC)(DT)

+
分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #9: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #10: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / 式: TTP
分子量理論値: 482.168 Da
Chemical component information

ChemComp-TTP:
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC8H18N2O4SHEPES
100.0 mMCH3CO2KPotassium Acetate
10.0 mMCaCl2Calcium Chloride
0.02 %H(C2H4O)nO(C6H4)C9H19NP-40
0.4 mMC10H16N2O3SBiotin
1.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 300 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細Complex separated by gel filtration

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 77.0 K / 最高: 77.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 11520 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 8184 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5071 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 44.0 e/Å2 / 詳細: Data were collected in super resolution mode
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 倍率（補正後）: 57471 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 1.1 µm / 倍率（公称値）: 105000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Relion initial model
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 288920
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1)
最終 3次元分類クラス数: 8
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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