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万見
- EMDB-10352: MoxR AAA-ATPase RavA, spiral open ring conformation -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-10352
タイトルMoxR AAA-ATPase RavA, spiral open ring conformation
マップデータMoxR AAA-ATPase RavA, spiral open ring conformation
試料
  • 複合体: RavA + Mg-ADP
    • タンパク質・ペプチド: RavA + Mg-ADP
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードAAA+ ATPase / MoxR / Escherichia coli / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・物質の膜輸送を触媒する / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / ATPase, RavA, C-terminal / ATPase RavA / ATPase RavA-like, AAA lid domain / MoxR domain / ATPase RavA, LARA domain / ATPase RavA, LARA domain superfamily / ATPase, RavA, C-terminal / AAA lid domain / MoxR domain in the MoxR-vWA-beta-propeller ternary systems ...: / ATPase, RavA, C-terminal / ATPase RavA / ATPase RavA-like, AAA lid domain / MoxR domain / ATPase RavA, LARA domain / ATPase RavA, LARA domain superfamily / ATPase, RavA, C-terminal / AAA lid domain / MoxR domain in the MoxR-vWA-beta-propeller ternary systems / ATPase, RavA, LARA domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.0 Å
データ登録者Jessop M / Felix J
資金援助1件
OrganizationGrant number国
European Research Council
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2020
タイトル: Structural insights into ATP hydrolysis by the MoxR ATPase RavA and the LdcI-RavA cage-like complex.
著者: Matthew Jessop / Benoit Arragain / Roger Miras / Angélique Fraudeau / Karine Huard / Maria Bacia-Verloop / Patrice Catty / Jan Felix / Hélène Malet / Irina Gutsche /
要旨: The hexameric MoxR AAA+ ATPase RavA and the decameric lysine decarboxylase LdcI form a 3.3 MDa cage, proposed to assist assembly of specific respiratory complexes in E. coli. Here, we show that ...The hexameric MoxR AAA+ ATPase RavA and the decameric lysine decarboxylase LdcI form a 3.3 MDa cage, proposed to assist assembly of specific respiratory complexes in E. coli. Here, we show that inside the LdcI-RavA cage, RavA hexamers adopt an asymmetric spiral conformation in which the nucleotide-free seam is constrained to two opposite orientations. Cryo-EM reconstructions of free RavA reveal two co-existing structural states: an asymmetric spiral, and a flat C2-symmetric closed ring characterised by two nucleotide-free seams. The closed ring RavA state bears close structural similarity to the pseudo two-fold symmetric crystal structure of the AAA+ unfoldase ClpX, suggesting a common ATPase mechanism. Based on these structures, and in light of the current knowledge regarding AAA+ ATPases, we propose different scenarios for the ATP hydrolysis cycle of free RavA and the LdcI-RavA cage-like complex, and extend the comparison to other AAA+ ATPases of clade 7.
履歴
登録2019年10月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年2月19日-
マップ公開2020年2月19日-
更新2024年5月22日-
現状2024年5月22日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6szb
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_10352.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_10352.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈MoxR AAA-ATPase RavA, spiral open ring conformation
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.21 Å/pix.
x 256 pix.
= 309.76 Å		1.21 Å/pix.
x 256 pix.
= 309.76 Å		1.21 Å/pix.
x 256 pix.
= 309.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.21 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.018453171 - 0.05764445
平均 (標準偏差)0.0002209819 (±0.001995764)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 309.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.211.211.21
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z309.760309.760309.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0180.0580.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RavA + Mg-ADP

全体名称: RavA + Mg-ADP
要素
  • 複合体: RavA + Mg-ADP
    • タンパク質・ペプチド: RavA + Mg-ADP
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: RavA + Mg-ADP

超分子名称: RavA + Mg-ADP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 336 KDa

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分子 #1: RavA + Mg-ADP

分子名称: RavA + Mg-ADP / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 56.454586 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MAHPHLLAER ISRLSSSLEK GLYERSHAIR LCLLAALSGE SVFLLGPPGI AKSLIARRLK FAFQNARAFE YLMTRFSTPE EVFGPLSIQ ALKDEGRYER LTSGYLPEAE IVFLDEIWKA GPAILNTLLT AINERQFRNG AHVEKIPMRL LVAASNELPE A DSSLEALY ...文字列:
MAHPHLLAER ISRLSSSLEK GLYERSHAIR LCLLAALSGE SVFLLGPPGI AKSLIARRLK FAFQNARAFE YLMTRFSTPE EVFGPLSIQ ALKDEGRYER LTSGYLPEAE IVFLDEIWKA GPAILNTLLT AINERQFRNG AHVEKIPMRL LVAASNELPE A DSSLEALY DRMLIRLWLD KVQDKANFRS MLTSQQDEND NPVPDALQVT DEEYERWQKE IGEITLPDHV FELIFMLRQQ LD KLPDAPY VSDRRWKKAI RLLQASAFFS GRSAVAPVDL ILLKDCLWYD AQSLNLIQQQ IDVLMTGHAW QQQGMLTRLG AIV QRHLQL QQQQSDKTAL TVIRLGGIFS RRQQYQLPVN VTASTLTLLL QKPLKLHDME VVHISFERSA LEQWLSKGGE IRGK LNGIG FAQKLNLEVD SAQHLVVRDV SLQGSTLALP GSSAEGLPGE IKQQLEELES DWRKQHALFS EQQKCLFIPG DWLGR IEAS LQDVGAQIRQ AQQC

UniProtKB: ATPase RavA

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 924000
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 69000
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

3nbx


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-6szb:
MoxR AAA-ATPase RavA, spiral open ring conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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