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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-10011 | |||||||||||||||||||||
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タイトル | Atomic structure of the Epstein-Barr portal, structure II | |||||||||||||||||||||
マップデータ | ||||||||||||||||||||||
試料 |
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キーワード | Viral protein / DNA packaging protein | |||||||||||||||||||||
機能・相同性 | Herpesvirus portal protein / Herpesvirus UL6 like / chromosome organization / virion component / host cell nucleus / BBRF1 / Portal protein 機能・相同性情報 | |||||||||||||||||||||
生物種 | Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) / Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス) | |||||||||||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.59 Å | |||||||||||||||||||||
データ登録者 | Machon C / Fabrega-Ferrer M | |||||||||||||||||||||
資金援助 | スペイン, 6件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Atomic structure of the Epstein-Barr virus portal. 著者: Cristina Machón / Montserrat Fàbrega-Ferrer / Daming Zhou / Ana Cuervo / José L Carrascosa / David I Stuart / Miquel Coll / 要旨: Herpesviridae is a vast family of enveloped DNA viruses that includes eight distinct human pathogens, responsible for diseases that range from almost asymptomatic to severe and life-threatening. ...Herpesviridae is a vast family of enveloped DNA viruses that includes eight distinct human pathogens, responsible for diseases that range from almost asymptomatic to severe and life-threatening. Epstein-Barr virus infects B-cells and epithelial cells, causing infectious mononucleosis, as well as a number of cancers. Epstein-Barr infection cannot be cured since neither vaccine nor antiviral drug treatments are available. All herpesviruses contain a linear double-stranded DNA genome, enclosed within an icosahedral capsid. Viral portal protein plays a key role in the procapsid assembly and DNA packaging. The portal is the entrance and exit pore for the viral genome, making it an attractive pharmacological target for the development of new antivirals. Here we present the atomic structure of the portal protein of Epstein-Barr virus, solved by cryo-electron microscopy at 3.5 Å resolution. The detailed architecture of this protein suggests that it plays a functional role in DNA retention during packaging. | |||||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_10011.map.gz | 85.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-10011-v30.xml emd-10011.xml | 11.5 KB 11.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_10011.png | 486.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-10011.cif.gz | 5.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10011 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-10011 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_10011_validation.pdf.gz | 597.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_10011_full_validation.pdf.gz | 596.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_10011_validation.xml.gz | 6.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_10011_validation.cif.gz | 7.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10011 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-10011 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_10011.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 91.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : DNA packaging viral protein
全体 | 名称: DNA packaging viral protein |
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要素 |
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-超分子 #1: DNA packaging viral protein
超分子 | 名称: DNA packaging viral protein / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Human gammaherpesvirus 4 (ヘルペスウイルス) |
-分子 #1: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Epstein-Barr virus (strain GD1) (ヘルペスウイルス) 株: GD1 |
分子量 | 理論値: 68.539641 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MFNMNVDESA SGALGSSAIP VHPTPASVRL FEILQGKYAY VQGQTIYANL RNPGVFSRQV FTHLFKRAIS HCTYDDVLHD WNKFEACIQ KRWPSDDSCA SRFRESTFES WSTTMKLTVR DLLTTNIYRV LHSRSVLSYE RYVDWICATG MVPAVKKPIT Q ELHSKIKS ...文字列: MFNMNVDESA SGALGSSAIP VHPTPASVRL FEILQGKYAY VQGQTIYANL RNPGVFSRQV FTHLFKRAIS HCTYDDVLHD WNKFEACIQ KRWPSDDSCA SRFRESTFES WSTTMKLTVR DLLTTNIYRV LHSRSVLSYE RYVDWICATG MVPAVKKPIT Q ELHSKIKS LRDRCVCREL GHERTIRSIG TELYEATKEI IESLNSTFIP QFTEVTIEYL PRSDEYVAYY CGRRIRLHVL FP PAIFAGT VTFDSPVQRL YQNIFMCYRT LEHAKICQLL NTAPLKAIVG HGGRDMYKDI LAHLEQNSQR KDPKKELLNL LVK LSENKT ISGVTDVVEE FITDASNNLV DRNRLFGQPG ETAAQGLKKK VSNTVVKCLT DQINEQFDQI NGLEKERELY LKKI RSMES QLQASLGPGG NNPAASAPAA VAAEAASVDI LTGSTASAIE KLFNSPSASL GARVSGHNES ILNSFVSQYI PPSRE MTKD LTELWESELF NTFKLTPVVD NQGQRLYVRY SSDTISILLG PFTYLVAELS PVELVTDVYA TLGIVEIIDE LYRSSR LAI YIEDLGRKYC PASATGGDHG IRQAPSARGD TEPDHAKSKP ARDPPPGAGS UniProtKB: BBRF1 |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: NONE |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C12 (12回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.59 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 35063 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |