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万見
- EMDB-1001: Real space refinement of acto-myosin structures from sectioned muscle. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1001
タイトルReal space refinement of acto-myosin structures from sectioned muscle.
マップデータActo-myosin structures from sectioned muscle
試料
  • 試料: Rigor insect flight muscle from Lethocerus maximus
  • 細胞器官・細胞要素: thick, myosin-containing filament
  • 細胞器官・細胞要素: thin, actin-containing filament
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of myosin II filament assembly / contractile muscle fiber / Striated Muscle Contraction / myosin filament / myosin complex / myosin II complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding ...regulation of myosin II filament assembly / contractile muscle fiber / Striated Muscle Contraction / myosin filament / myosin complex / myosin II complex / cytoskeletal motor activator activity / microfilament motor activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / myofibril / filamentous actin / mesenchyme migration / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / skeletal muscle tissue development / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / muscle contraction / actin filament / filopodium / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / lamellipodium / cell body / calmodulin binding / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...: / EF-hand domain / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / : / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / EF-hand, calcium binding motif / ATPase, nucleotide binding domain / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 1, skeletal muscle isoform / Myosin light chain 3, skeletal muscle isoform / Myosin regulatory light chain 11 / Myosin heavy chain, skeletal muscle, adult / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Lethocerus (昆虫)
手法電子線トモグラフィー法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 40.0 Å
データ登録者Chen LF / Blanc E / Chapman MS / Taylor KA
引用ジャーナル: J Struct Biol / 年: 2001
タイトル: Real space refinement of acto-myosin structures from sectioned muscle.
著者: L F Chen / E Blanc / M S Chapman / K A Taylor /
要旨: We have adapted a real space refinement protocol originally developed for high-resolution crystallographic analysis for use in fitting atomic models of actin filaments and myosin subfragment 1 (S1) ...We have adapted a real space refinement protocol originally developed for high-resolution crystallographic analysis for use in fitting atomic models of actin filaments and myosin subfragment 1 (S1) to 3-D images of thin-sectioned, plastic-embedded whole muscle. The rationale for this effort is to obtain a refinement protocol that will optimize the fit of the model to the density obtained by electron microscopy and correct for poor geometry introduced during the manual fitting of a high-resolution atomic model into a lower resolution 3-D image. The starting atomic model consisted of a rigor acto-S1 model obtained by X-ray crystallography and helical reconstruction of electron micrographs. This model was rebuilt to fit 3-D images of rigor insect flight muscle at a resolution of 7 nm obtained by electron tomography and image averaging. Our highly constrained real space refinement resulted in modest improvements in the agreement of model and reconstruction but reduced the number of conflicting atomic contacts by 70% without loss of fit to the 3-D density. The methodology seems to be well suited to the derivation of stereochemically reasonable atomic models that are consistent with experimentally determined 3-D reconstructions computed from electron micrographs.
履歴
登録2002年6月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2002年6月20日-
マップ公開2002年6月20日-
更新2012年12月26日-
現状2012年12月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • ソリッド表示（ボリュームレンダリング）
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 拡大図
  • ソリッド表示（ボリュームレンダリング）
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: -0.5
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1001.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1001.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 40.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Acto-myosin structures from sectioned muscle
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
15.47 Å/pix.
x 30 pix.
= 464. Å		15.47 Å/pix.
x 600 pix.
= 9280. Å		15.47 Å/pix.
x 600 pix.
= 9280. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 15.4667 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 81.200000000000003
最小 - 最大-417.992000000000019 - 366.680000000000007
平均 (標準偏差)1.85973 (±47.791600000000003)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin00-15
サイズ60060030
Spacing60060030
セルA: 9280 Å / B: 9280 Å / C: 464 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z15.46666666666715.46666666666715.466666666667
M x/y/z60060030
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z9280.0009280.000464.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS00-15
NC/NR/NS60060030
D min/max/mean-417.992366.6801.860

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添付データ

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セグメンテーションマップ: #2

ファイルemd_1001_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #11

ファイルemd_1001_msk_10.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #12

ファイルemd_1001_msk_11.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #13

ファイルemd_1001_msk_12.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #14

ファイルemd_1001_msk_13.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #15

ファイルemd_1001_msk_14.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #16

ファイルemd_1001_msk_15.map
投影像・断面図
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セグメンテーションマップ: #17

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投影像・断面図
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セグメンテーションマップ: #18

ファイルemd_1001_msk_17.map
投影像・断面図
軸ZYX

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セグメンテーションマップ: #19

ファイルemd_1001_msk_18.map
投影像・断面図
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セグメンテーションマップ: #20

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投影像・断面図
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セグメンテーションマップ: #3

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投影像・断面図
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密度ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #21

ファイルemd_1001_msk_20.map
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #22

ファイルemd_1001_msk_21.map
投影像・断面図
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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #23

ファイルemd_1001_msk_22.map
投影像・断面図
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ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #24

ファイルemd_1001_msk_23.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
セグメンテーションマップ: #25

ファイルemd_1001_msk_24.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #26

ファイルemd_1001_msk_25.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

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ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #1

ファイルemd_1001_msk_26.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #4

ファイルemd_1001_msk_3.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

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セグメンテーションマップ: #5

ファイルemd_1001_msk_4.map
投影像・断面図
軸ZYX

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #6

ファイルemd_1001_msk_5.map
投影像・断面図
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投影像

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #7

ファイルemd_1001_msk_6.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #8

ファイルemd_1001_msk_7.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #9

ファイルemd_1001_msk_8.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

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密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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セグメンテーションマップ: #10

ファイルemd_1001_msk_9.map
投影像・断面図
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投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Rigor insect flight muscle from Lethocerus maximus

全体名称: Rigor insect flight muscle from Lethocerus maximus
要素
  • 試料: Rigor insect flight muscle from Lethocerus maximus
  • 細胞器官・細胞要素: thick, myosin-containing filament
  • 細胞器官・細胞要素: thin, actin-containing filament

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超分子 #1000: Rigor insect flight muscle from Lethocerus maximus

超分子名称: Rigor insect flight muscle from Lethocerus maximus / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: The sample is a single filament layer cut from myofibrils by ultramicrotomy. The section thickness is ~25 nm. Specimen has been chemically fixed, dehydrated, embedded in Araldite and ...詳細: The sample is a single filament layer cut from myofibrils by ultramicrotomy. The section thickness is ~25 nm. Specimen has been chemically fixed, dehydrated, embedded in Araldite and sectioned with a diamond knife.
集合状態: Thick myosin containing filament and thin actin-containing filaments.
Number unique components: 2

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超分子 #1: thick, myosin-containing filament

超分子名称: thick, myosin-containing filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / Name.synonym: myosin / 詳細: Filaments contain more than just myosin / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Lethocerus (昆虫) / 別称: water bug, Lethocerus maximus / 組織: Indirect flight muscles / 細胞: muscle fibers / Organelle: myofibrils / 細胞中の位置: myofibrils

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超分子 #2: thin, actin-containing filament

超分子名称: thin, actin-containing filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 2 / Name.synonym: actin / 詳細: filaments contain more than just actin
集合状態: polar, 2-stranded helical filament, helical symmetry is 28/13
組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Lethocerus (昆虫) / 別称: water bug, Lethocerus maximus / 組織: Indirect flight muscles / 細胞: Muscle fibers / Organelle: myofibrils / 細胞中の位置: myofibrils

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析電子線トモグラフィー法

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試料調製

凍結凍結剤: NONE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS EM400
温度最低: 25 K / 最高: 25 K / 平均: 25 K
撮影デジタル化 - スキャナー: PERKIN ELMER / デジタル化 - サンプリング間隔: 25 µm / 実像数: 24 / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 100 kV / 電子線源: TUNGSTEN HAIRPIN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 17000
試料ステージ試料ホルダー: Philips rotation-tilt holder / 試料ホルダーモデル: PHILIPS ROTATION HOLDER / Tilt series - Axis1 - Min angle: 4.3 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 59.4 ° / Tilt series - Axis1 - Angle increment: 10 °

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画像解析

詳細Double axis tilt series collected on film. Digitized on PDS 1010M densitometer. Other relevent references K. A. Taylor, M. C. Reedy, L. Cordova and M. K. Reedy. 3-D structure of insect flight muscle in rigor from tilted thin sections. Nature 310, 28 5-291 (1984). Hanspeter Winkler and Kenneth A. Taylor. Multivariate statistical analysis of three-dimensional cross-bridge motifs in insect flight muscle. Ultramicroscopy 77, 141-152 (1999). Chen, Li Fan, Winkler, Hanspeter, Reedy, Michael K., Ree dy, Mary C. and Taylor, Kenneth A.. Molecular Modeling of Averaged Rigor Crossbridges from Tomograms of Insect Flight Muscle. J. Struct. Biol. 138(2), 92-104 (2002)
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 40.0 Å / 解像度の算出法: OTHER
詳細: The reconstruction was done by aligning the members of the tilt series using crosscorrelation functions, such as phase only and the VanHeel Mutual Correlation Function. The sampling in each ...詳細: The reconstruction was done by aligning the members of the tilt series using crosscorrelation functions, such as phase only and the VanHeel Mutual Correlation Function. The sampling in each micrographof a tilted specimen was match by interpolation to th e lower angle members of the tilt series. This matching of areas and sampling was done by a 4 parameter grid search. Once aligned and scaled, the data were combined in Fourier space using a Whittaker-Shannon interpolation scheme. The map was calculated using a reverse Fourier transformation. The software used for the reconstruction was in-house and adapted from in some cases from MRC software.
使用した粒子像数: 30
CTF補正詳細: none

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原子モデル構築 1

ソフトウェア名称: RSref
詳細Protocol: real space rigid body. Domains were fit manually into the density using O. The entire light chain domain consisting of heavy chain residues from G710 to K843 and the two light chains were repositioned using G710 of the myosin heavy chain using O.Real space refinement done using 7 rigid bodies and 4 hinge points.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
当てはまり具合の基準: poor atom-atom contacts and cross correlation coefficient
得られたモデル

PDB-1m8q:
Molecular Models of Averaged Rigor Crossbridges from Tomograms of Insect Flight Muscle

PDB-1mvw:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o18:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o19:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1a:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1b:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1c:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1d:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1e:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1f:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

PDB-1o1g:
MOLECULAR MODELS OF AVERAGED RIGOR CROSSBRIDGES FROM TOMOGRAMS OF INSECT FLIGHT MUSCLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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