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- EMDB-0721: Pore structure of Iota toxin binding component (Ib) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0721
タイトルPore structure of Iota toxin binding component (Ib)
マップデータ
試料
  • 複合体: Pore structure of Iota toxin binding component (Ib)
    • タンパク質・ペプチド: Iota toxin component Ib
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードBacterial binary toxin / Protein translocation channel / ADP-ribosylation / TOXIN
機能・相同性
機能・相同性情報


protein homooligomerization / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Bacterial exotoxin B / Protective antigen, heptamerisation domain / Protective antigen, Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA, domain 3 / Protective antigen, heptamerisation domain superfamily / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA Ca-binding domain / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 2 / Clostridial binary toxin B/anthrax toxin PA domain 3 / PA14 / PA14 domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Iota toxin component Ib
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Yoshida T / Yamada T
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number
Japan Society for the Promotion of Science18K06170 日本
Japan Society for the Promotion of Science17K15095 日本
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / : 2020
タイトル: Cryo-EM structures reveal translocational unfolding in the clostridial binary iota toxin complex.
著者: Tomohito Yamada / Toru Yoshida / Akihiro Kawamoto / Kaoru Mitsuoka / Kenji Iwasaki / Hideaki Tsuge /
要旨: The iota toxin produced by Clostridium perfringens type E is a binary toxin comprising two independent polypeptides: Ia, an ADP-ribosyltransferase, and Ib, which is involved in cell binding and ...The iota toxin produced by Clostridium perfringens type E is a binary toxin comprising two independent polypeptides: Ia, an ADP-ribosyltransferase, and Ib, which is involved in cell binding and translocation of Ia across the cell membrane. Here we report cryo-EM structures of the translocation channel Ib-pore and its complex with Ia. The high-resolution Ib-pore structure demonstrates a similar structural framework to that of the catalytic ϕ-clamp of the anthrax protective antigen pore. However, the Ia-bound Ib-pore structure shows a unique binding mode of Ia: one Ia binds to the Ib-pore, and the Ia amino-terminal domain forms multiple weak interactions with two additional Ib-pore constriction sites. Furthermore, Ib-binding induces tilting and partial unfolding of the Ia N-terminal α-helix, permitting its extension to the ϕ-clamp gate. This new mechanism of N-terminal unfolding is crucial for protein translocation.
履歴
登録2019年7月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年1月15日-
マップ公開2020年1月15日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6klx
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6klx
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0721.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 361.6 Å
1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 361.6 Å
1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 361.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.13 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.035 / ムービー #1: 0.035
最小 - 最大-0.20332393 - 0.33123884
平均 (標準偏差)0.00024220705 (±0.0059767906)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 361.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.131.131.13
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z361.600361.600361.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.2030.3310.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Pore structure of Iota toxin binding component (Ib)

全体名称: Pore structure of Iota toxin binding component (Ib)
要素
  • 複合体: Pore structure of Iota toxin binding component (Ib)
    • タンパク質・ペプチド: Iota toxin component Ib
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Pore structure of Iota toxin binding component (Ib)

超分子名称: Pore structure of Iota toxin binding component (Ib) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
分子量理論値: 520 KDa

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分子 #1: Iota toxin component Ib

分子名称: Iota toxin component Ib / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Clostridium perfringens (ウェルシュ菌)
分子量理論値: 74.37882 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: SAAWEDEDLD TDNDNIPDAY EKNGYTIKDS IAVKWNDSFA EQGYKKYVSS YLESNTAGDP YTDYQKASGS IDKAIKLEAR DPLVAAYPV VGVGMENLII STNEHASSDQ GKTVSRATTN SKTDANTVGV SISAGYQNGF TGNITTSYSH TTDNSTAVQD S NGESWNTG ...文字列:
SAAWEDEDLD TDNDNIPDAY EKNGYTIKDS IAVKWNDSFA EQGYKKYVSS YLESNTAGDP YTDYQKASGS IDKAIKLEAR DPLVAAYPV VGVGMENLII STNEHASSDQ GKTVSRATTN SKTDANTVGV SISAGYQNGF TGNITTSYSH TTDNSTAVQD S NGESWNTG LSINKGESAY INANVRYYNT GTAPMYKVTP TTNLVLDGET LATIKAQDNQ IGNNLSPNET YPKKGLSPLA LN TMDQFNA RLIPINYDQL KKLDSGKQIK LETTQVSGNY GTKNSQGQII TEGNSWSNYI SQIDSVSASI ILDTGSQTFE RRV AAKEQG NPEDKTPEIT IGEAIKKAFS ATKNGELLYF NGIPIDESCV ELIFDDNTSE IIKEQLKYLD DKKIYNVKLE RGMN ILIKV PSYFTNFDEY NNFPASWSNI DTKNQDGLQS VANKLSGETK IIIPMSKLKP YKRYVFSGYS KDPSTSNSIT VNIKS KEQK TDYLVPEKDY TKFSYEFETT GKDSSDIEIT LTSSGVIFLD NLSITELNST PEILKEPEIK VPSDQEILDA HNKYYA DIK LDTNTGNTYI DGIYFEPTQT NKEALDYIQK YRVEATLQYS GFKDIGTKDK EIRNYLGDQN QPKTNYINFR SYFTSGE NV MTYKKLRIYA VTPDNRELLV LSVN

UniProtKB: Iota toxin component Ib

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分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 14 / : CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.38 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
10.0 mMHEPES
1.0 mMcalcium chlorideCaCl2
0.01 %LMNG
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 78.9 K / 最高: 78.9 K
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2120 / 平均露光時間: 84.09 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 299491
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C7 (7回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 38433
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 46
得られたモデル

PDB-6klx:
Pore structure of Iota toxin binding component (Ib)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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