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- EMDB-0695: Cryo-EM structure of human MLL1-NCP complex, binding mode2 -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0695
タイトルCryo-EM structure of human MLL1-NCP complex, binding mode2
マップデータMain map of human MLL1-NCP complex, binding mode2
試料
  • 複合体: Human MLL1 complex associated with an unmodified nucleosome, binding mode 2
    • 複合体: Human MLL1 complex
      • タンパク質・ペプチド: x 8種
      • DNA: x 2種
    • 複合体: unmodified nucleosome
  • リガンド: x 2種
キーワードhistone modification / nucleosome / MLL / TRANSCRIPTION / TRANSCRIPTION-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity ...negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / ATAC complex / NSL complex / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / Cardiogenesis / anterior/posterior pattern specification / T-helper 2 cell differentiation / embryonic hemopoiesis / exploration behavior / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / hemopoiesis / regulation of cell division / regulation of embryonic development / MLL1 complex / histone acetyltransferase complex / membrane depolarization / negative regulation of fibroblast proliferation / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / spleen development / homeostasis of number of cells within a tissue / : / positive regulation of gluconeogenesis / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / post-embryonic development / gluconeogenesis / skeletal system development / : / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / circadian regulation of gene expression / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / euchromatin / visual learning / protein modification process / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / Transcriptional regulation of granulopoiesis / mitotic spindle / structural constituent of chromatin / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / protein-containing complex assembly / fibroblast proliferation / methylation / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein heterodimerization activity / apoptotic process / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / chromatin binding / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 ...: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Zinc finger PHD-type profile. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / Zinc finger, PHD-finger / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / WD repeat-containing protein 5 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-lysine N-methyltransferase 2A / Retinoblastoma-binding protein 5 / Histone H2A / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Huang J / Xue H
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Science Foundation (China) 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2019
タイトル: Structural basis of nucleosome recognition and modification by MLL methyltransferases.
著者: Han Xue / Tonghui Yao / Mi Cao / Guanjun Zhu / Yan Li / Guiyong Yuan / Yong Chen / Ming Lei / Jing Huang /
要旨: Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and ...Methyltransferases of the mixed-lineage leukaemia (MLL) family-which include MLL1, MLL2, MLL3, MLL4, SET1A and SET1B-implement methylation of histone H3 on lysine 4 (H3K4), and have critical and distinct roles in the regulation of transcription in haematopoiesis, adipogenesis and development. The C-terminal catalytic SET (Su(var.)3-9, enhancer of zeste and trithorax) domains of MLL proteins are associated with a common set of regulatory factors (WDR5, RBBP5, ASH2L and DPY30) to achieve specific activities. Current knowledge of the regulation of MLL activity is limited to the catalysis of histone H3 peptides, and how H3K4 methyl marks are deposited on nucleosomes is poorly understood. H3K4 methylation is stimulated by mono-ubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2BK120ub1), a prevalent histone H2B mark that disrupts chromatin compaction and favours open chromatin structures, but the underlying mechanism remains unknown. Here we report cryo-electron microscopy structures of human MLL1 and MLL3 catalytic modules associated with nucleosome core particles that contain H2BK120ub1 or unmodified H2BK120. These structures demonstrate that the MLL1 and MLL3 complexes both make extensive contacts with the histone-fold and DNA regions of the nucleosome; this allows ease of access to the histone H3 tail, which is essential for the efficient methylation of H3K4. The H2B-conjugated ubiquitin binds directly to RBBP5, orienting the association between MLL1 or MLL3 and the nucleosome. The MLL1 and MLL3 complexes display different structural organizations at the interface between the WDR5, RBBP5 and MLL1 (or the corresponding MLL3) subunits, which accounts for the opposite roles of WDR5 in regulating the activity of the two enzymes. These findings transform our understanding of the structural basis for the regulation of MLL activity at the nucleosome level, and highlight the pivotal role of nucleosome regulation in histone-tail modification.
履歴
登録2019年7月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年9月11日-
マップ公開2019年9月11日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.007
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.007
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  • 原子モデル: PDB-6kiz
  • 表面レベル: 0.007
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0695.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0695.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Main map of human MLL1-NCP complex, binding mode2
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 270 pix.
= 297. Å		1.1 Å/pix.
x 270 pix.
= 297. Å		1.1 Å/pix.
x 270 pix.
= 297. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.005 / ムービー #1: 0.007
最小 - 最大-0.018888574 - 0.043704677
平均 (標準偏差)-0.000027539041 (±0.0018504456)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ270270270
Spacing270270270
セルA=B=C: 297.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.11.11.1
M x/y/z270270270
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z297.000297.000297.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS270270270
D min/max/mean-0.0190.044-0.000

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添付データ

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追加マップ: Additional map shows good density of RBBP5 WD40 domain.

ファイルemd_0695_additional.map
注釈Additional map shows good density of RBBP5 WD40 domain.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Additional map shows good density of RBBP5 WD40 domain.

ファイルemd_0695_additional_1.map
注釈Additional map shows good density of RBBP5 WD40 domain.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human MLL1 complex associated with an unmodified nucleosome, bind...

全体名称: Human MLL1 complex associated with an unmodified nucleosome, binding mode 2
要素
  • 複合体: Human MLL1 complex associated with an unmodified nucleosome, binding mode 2
    • 複合体: Human MLL1 complex
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • DNA: DNA (145-MER)
      • DNA: DNA (145-MER)
      • タンパク質・ペプチド: Retinoblastoma-binding protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase 2A
      • タンパク質・ペプチド: WD repeat-containing protein 5
      • タンパク質・ペプチド: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
    • 複合体: unmodified nucleosome
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Human MLL1 complex associated with an unmodified nucleosome, bind...

超分子名称: Human MLL1 complex associated with an unmodified nucleosome, binding mode 2
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10

+
超分子 #2: Human MLL1 complex

超分子名称: Human MLL1 complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
超分子 #3: unmodified nucleosome

超分子名称: unmodified nucleosome / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
分子 #1: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.30393 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
ARTKQTARKS TGGKAPRKQL ATKAARKSAP ATGGVKKPHR YRPGTVALRE IRRYQKSTEL LIRKLPFQRL VREIAQDFKT DLRFQSSAV MALQEASEAY LVALFEDTNL CAIHAKRVTI MPKDIQLARR IRGERA

UniProtKB: Histone H3

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.263231 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKGGKGL GKGGAKRHRK VLRDNIQGIT KPAIRRLARR GGVKRISGLI YEETRGVLKV FLENVIRDAV TYTEHAKRKT VTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.978241 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SGRGKQGGKT RAKAKTRSSR AGLQFPVGRV HRLLRKGNYA ERVGAGAPVY LAAVLEYLTA EILELAGNAA RDNKKTRIIP RHLQLAVRN DEELNKLLGR VTIAQGGVLP NIQSVLLPKK TESSKSAKSK

UniProtKB: Histone H2A

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.498715 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
AKSAPAPKKG SKKAVTKTQK KDGKKRRKTR KESYAIYVYK VLKQVHPDTG ISSKAMSIMN SFVNDVFERI AGEASRLAHY NKRSTITSR EIQTAVRLLL PGELAKHAVS EGTKAVTCYT SAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #7: Retinoblastoma-binding protein 5

分子名称: Retinoblastoma-binding protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 59.223477 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT ...文字列:
MNLELLESFG QNYPEEADGT LDCISMALTC TFNRWGTLLA VGCNDGRIVI WDFLTRGIAK IISAHIHPVC SLCWSRDGHK LVSASTDNI VSQWDVLSGD CDQRFRFPSP ILKVQYHPRD QNKVLVCPMK SAPVMLTLSD SKHVVLPVDD DSDLNVVASF D RRGEYIYT GNAKGKILVL KTDSQDLVAS FRVTTGTSNT TAIKSIEFAR KGSCFLINTA DRIIRVYDGR EILTCGRDGE PE PMQKLQD LVNRTPWKKC CFSGDGEYIV AGSARQHALY IWEKSIGNLV KILHGTRGEL LLDVAWHPVR PIIASISSGV VSI WAQNQV ENWSAFAPDF KELDENVEYE ERESEFDIED EDKSEPEQTG ADAAEDEEVD VTSVDPIAAF CSSDEELEDS KALL YLPIA PEVEDPEENP YGPPPDAVQT SLMDEGASSE KKRQSSADGS QPPKKKPKTT NIELQGVPND EVHPLLGVKG DGKSK KKQA GRPKGSKGKE KDSPFKPKLY KGDRGLPLEG SAKGKVQAEL SQPLTAGGAI SELL

UniProtKB: Retinoblastoma-binding protein 5

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分子 #8: Histone-lysine N-methyltransferase 2A

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase 2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: histone-lysine N-methyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.970539 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: NEPPLNPHGS ARAEVHLRKS AFDMFNFLAS KHRQPPEYNP NDEEEEEVQL KSARRATSMD LPMPMRFRHL KKTSKEAVGV YRSPIHGRG LFCKRNIDAG EMVIEYAGNV IRSIQTDKRE KYYDSKGIGC YMFRIDDSEV VDATMHGNAA RFINHSCEPN C YSRVINID ...文字列:
NEPPLNPHGS ARAEVHLRKS AFDMFNFLAS KHRQPPEYNP NDEEEEEVQL KSARRATSMD LPMPMRFRHL KKTSKEAVGV YRSPIHGRG LFCKRNIDAG EMVIEYAGNV IRSIQTDKRE KYYDSKGIGC YMFRIDDSEV VDATMHGNAA RFINHSCEPN C YSRVINID GQKHIVIFAM RKIYRGEELT YDYKFPIEDA SNKLPCNCGA KKCRKFLN

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase 2A

+
分子 #9: WD repeat-containing protein 5

分子名称: WD repeat-containing protein 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.635438 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MATEEKKPET EAARAQPTPS SSATQSKPTP VKPNYALKFT LAGHTKAVSS VKFSPNGEWL ASSSADKLIK IWGAYDGKFE KTISGHKLG ISDVAWSSDS NLLVSASDDK TLKIWDVSSG KCLKTLKGHS NYVFCCNFNP QSNLIVSGSF DESVRIWDVK T GKCLKTLP ...文字列:
MATEEKKPET EAARAQPTPS SSATQSKPTP VKPNYALKFT LAGHTKAVSS VKFSPNGEWL ASSSADKLIK IWGAYDGKFE KTISGHKLG ISDVAWSSDS NLLVSASDDK TLKIWDVSSG KCLKTLKGHS NYVFCCNFNP QSNLIVSGSF DESVRIWDVK T GKCLKTLP AHSDPVSAVH FNRDGSLIVS SSYDGLCRIW DTASGQCLKT LIDDDNPPVS FVKFSPNGKY ILAATLDNTL KL WDYSKGK CLKTYTGHKN EKYCIFANFS VTGGKWIVSG SEDNLVYIWN LQTKEIVQKL QGHTDVVIST ACHPTENIIA SAA LENDKT IKLWKSDC

UniProtKB: WD repeat-containing protein 5

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分子 #10: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

分子名称: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.288758 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDTQAGSVDE ENGRQLGEVE LQCGICTKWF TADTFGIDTS SCLPFMTNYS FHCNVCHHSG NTYFLRKQAN LKEMCLSALA NLTWQSRTQ DEHPKTMFSK DKDIIPFIDK YWECMTTRQR PGKMTWPNNI VKTMSKERDV FLVKEHPDPG SKDPEEDYPK F GLLDQDLS ...文字列:
MDTQAGSVDE ENGRQLGEVE LQCGICTKWF TADTFGIDTS SCLPFMTNYS FHCNVCHHSG NTYFLRKQAN LKEMCLSALA NLTWQSRTQ DEHPKTMFSK DKDIIPFIDK YWECMTTRQR PGKMTWPNNI VKTMSKERDV FLVKEHPDPG SKDPEEDYPK F GLLDQDLS NIGPAYDNQK QSSAVSTSGN LNGGIAAGSS GKGRGAKRKQ QDGGTTGTTK KARSDPLFSA QRLPPHGYPL EH PFNKDGY RYILAEPDPH APDPEKLELD CWAGKPIPGD LYRACLYERV LLALHDRAPQ LKISDDRLTV VGEKGYSMVR ASH GVRKGA WYFEITVDEM PPDTAARLGW SQPLGNLQAP LGYDKFSYSW RSKKGTKFHQ SIGKHYSSGY GQGDVLGFYI NLPE DTETA KSLPDTYKDK ALIKFKSYLY FEEKDFVDKA EKSLKQTPHS EIIFYKNGVN QGVAYKDIFE GVYFPAISLY KSCTV SINF GPCFKYPPKD LTYRPMSDMG WGAVVEHTLA DVLYHVETEV DGRRSPPWEP

UniProtKB: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2

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分子 #5: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.521367 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
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+
分子 #6: DNA (145-MER)

分子名称: DNA (145-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 44.992648 KDa
配列文字列: (DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT) (DA)(DT)(DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DA)(DC)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA) (DG) (DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG) (DG)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG) (DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DC)(DT)(DA)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA) (DA)(DT)(DT)(DG)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DC)(DT)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DC)(DT)(DC) (DG)(DA)

+
分子 #11: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

+
分子 #12: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 31882
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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