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万見
- EMDB-0655: Structural basis of Dot1L stimulation by histone H2B lysine 120 u... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0655
タイトルStructural basis of Dot1L stimulation by histone H2B lysine 120 ubiquitination. 4.9A reconstruction of Dot1L on unmodified nucleosome
マップデータCryoSparc reconstruction, unsharpened. This density is rotated to fit with the final model.
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of human Dot1L bound to unmodified nucleosome at 4.9A resolution
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.9 Å
データ登録者Valencia-Sanchez MI / De Ioannes P / Wang M / Vasilyev N / Chen R / Nudler E / Armache J-P / Armache K-J
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute5R01GM115882-03 米国
Other privateDavid and Lucille Packard Foundation 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2019
タイトル: Structural Basis of Dot1L Stimulation by Histone H2B Lysine 120 Ubiquitination.
著者: Marco Igor Valencia-Sánchez / Pablo De Ioannes / Miao Wang / Nikita Vasilyev / Ruoyu Chen / Evgeny Nudler / Jean-Paul Armache / Karim-Jean Armache /
要旨: The essential histone H3 lysine 79 methyltransferase Dot1L regulates transcription and genomic stability and is deregulated in leukemia. The activity of Dot1L is stimulated by mono-ubiquitination of ...The essential histone H3 lysine 79 methyltransferase Dot1L regulates transcription and genomic stability and is deregulated in leukemia. The activity of Dot1L is stimulated by mono-ubiquitination of histone H2B on lysine 120 (H2BK120Ub); however, the detailed mechanism is not understood. We report cryo-EM structures of human Dot1L bound to (1) H2BK120Ub and (2) unmodified nucleosome substrates at 3.5 Å and 4.9 Å, respectively. Comparison of both structures, complemented with biochemical experiments, provides critical insights into the mechanism of Dot1L stimulation by H2BK120Ub. Both structures show Dot1L binding to the same extended surface of the histone octamer. In yeast, this surface is used by silencing proteins involved in heterochromatin formation, explaining the mechanism of their competition with Dot1. These results provide a strong foundation for understanding conserved crosstalk between histone modifications found at actively transcribed genes and offer a general model of how ubiquitin might regulate the activity of chromatin enzymes.
履歴
登録2019年3月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年4月24日-
更新2019年6月19日-
現状2019年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.25
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0655.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0655.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoSparc reconstruction, unsharpened. This density is rotated to fit with the final model.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å		1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å		1.22 Å/pix.
x 256 pix.
= 311.194 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2156 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.25 / ムービー #1: 0.25
最小 - 最大-0.21787588 - 0.837591
平均 (標準偏差)-0.0010382133 (±0.039305508)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 311.1936 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21560156251.21560156251.2156015625
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z311.194311.194311.194
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.2180.838-0.001

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添付データ

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追加マップ: CryoSparc reconstruction, mildly sharpened. This density is rotated...

ファイルemd_0655_additional.map
注釈CryoSparc reconstruction, mildly sharpened. This density is rotated to fit with the final model.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoSparc half-map1. This map is in its original...

ファイルemd_0655_half_map_1.map
注釈CryoSparc half-map1. This map is in its original position, not in line with the final model
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: CryoSparc half-map2. This map is in its original...

ファイルemd_0655_half_map_2.map
注釈CryoSparc half-map2. This map is in its original position, not in line with the final model
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of human Dot1L bound to unmodified nucleosome a...

全体名称: Cryo-EM structure of human Dot1L bound to unmodified nucleosome at 4.9A resolution
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of human Dot1L bound to unmodified nucleosome at 4.9A resolution

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超分子 #1: Cryo-EM structure of human Dot1L bound to unmodified nucleosome a...

超分子名称: Cryo-EM structure of human Dot1L bound to unmodified nucleosome at 4.9A resolution
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換株: BL21(DE3)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 295.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I
詳細: 3 ul of Dot1L-nucleosome complexes were applied to a glow discharged Quantifoil holey carbon grid (1.2 um hole size, 200 mesh), blotted in a Vitrobot Mark III (FEI Company) using 1.5 seconds ...詳細: 3 ul of Dot1L-nucleosome complexes were applied to a glow discharged Quantifoil holey carbon grid (1.2 um hole size, 200 mesh), blotted in a Vitrobot Mark III (FEI Company) using 1.5 seconds blotting at 100% humidity, and then plunge-frozen in liquid ethane cooled by liquid nitrogen..
詳細This sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / 平均電子線量: 41.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Frames were motion corrected using MotionCor2 with dose-weighting
粒子像選択選択した数: 705378
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Generated using cryosparc ab initio run
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 107368
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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