[日本語] English
万見
- EMDB-0376: Hsp104DWB open conformation -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0376
タイトルHsp104DWB open conformation
マップデータHsp104DWB in open conformation, primary map
試料
  • 複合体: Hexamer of Hsp104 with ATP
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 104
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードHsp104 / ClpB / protein disaggregase / molecular chaperone / AAA+ / ATPase / cryo-EM / CHAPERONE
機能・相同性
機能・相同性情報


trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding ...trehalose metabolism in response to heat stress / TRC complex / cellular heat acclimation / protein folding in endoplasmic reticulum / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / stress granule disassembly / chaperone cofactor-dependent protein refolding / protein unfolding / nuclear periphery / ADP binding / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / protein refolding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. ...ClpA/B, conserved site 2 / Chaperonins clpA/B signature 2. / ClpA/B, conserved site 1 / Chaperonins clpA/B signature 1. / ClpA/ClpB, AAA lid domain / AAA lid domain / Clp amino terminal domain, pathogenicity island component / : / Clp, repeat (R) domain / Clp repeat (R) domain profile. / Clp, N-terminal domain superfamily / ClpA/B family / Clp ATPase, C-terminal / AAA domain (Cdc48 subfamily) / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / C-terminal, D2-small domain, of ClpB protein / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock protein 104
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9.3 Å
データ登録者Lee S / Rho SH
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2019
タイトル: Cryo-EM Structures of the Hsp104 Protein Disaggregase Captured in the ATP Conformation.
著者: Sukyeong Lee / Soung Hun Roh / Jungsoon Lee / Nuri Sung / Jun Liu / Francis T F Tsai /
要旨: Hsp104 is a ring-forming, ATP-driven molecular machine that recovers functional protein from both stress-denatured and amyloid-forming aggregates. Although Hsp104 shares a common architecture with ...Hsp104 is a ring-forming, ATP-driven molecular machine that recovers functional protein from both stress-denatured and amyloid-forming aggregates. Although Hsp104 shares a common architecture with Clp/Hsp100 protein unfoldases, different and seemingly conflicting 3D structures have been reported. Examining the structure of Hsp104 poses considerable challenges because Hsp104 readily hydrolyzes ATP, whereas ATP analogs can be slowly turned over and are often contaminated with other nucleotide species. Here, we present the single-particle electron cryo-microscopy (cryo-EM) structures of a catalytically inactive Hsp104 variant (Hsp104) in the ATP-bound state determined between 7.7 Å and 9.3 Å resolution. Surprisingly, we observe that the Hsp104 hexamer adopts distinct ring conformations (closed, extended, and open) despite being in the same nucleotide state. The latter underscores the structural plasticity of Hsp104 in solution, with different conformations stabilized by nucleotide binding. Our findings suggest that, in addition to ATP hydrolysis-driven conformational changes, Hsp104 uses stochastic motions to translocate unfolded polypeptides.
履歴
登録2018年11月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年1月2日-
マップ公開2019年1月2日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6n8v
  • 表面レベル: 0.08
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0376.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0376.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 15.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Hsp104DWB in open conformation, primary map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.68 Å/pix.
x 160 pix.
= 268.8 Å		1.68 Å/pix.
x 160 pix.
= 268.8 Å		1.68 Å/pix.
x 160 pix.
= 268.8 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.68 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.08 / ムービー #1: 0.08
最小 - 最大-0.081778206 - 0.21484551
平均 (標準偏差)0.002123656 (±0.018801225)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ160160160
Spacing160160160
セルA=B=C: 268.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.681.681.68
M x/y/z160160160
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z268.800268.800268.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS160160160
D min/max/mean-0.0820.2150.002

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Hexamer of Hsp104 with ATP

全体名称: Hexamer of Hsp104 with ATP
要素
  • 複合体: Hexamer of Hsp104 with ATP
    • タンパク質・ペプチド: Heat shock protein 104
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

-
超分子 #1: Hexamer of Hsp104 with ATP

超分子名称: Hexamer of Hsp104 with ATP / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Hsp 104 double Walker B mutant
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 600 KDa

-
分子 #1: Heat shock protein 104

分子名称: Heat shock protein 104 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 99.046859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: QFTERALTIL TLAQKLASDH QHPQLQPIHI LAAFIETPED GSVPYLQNLI EKGRYDYDLF KKVVNRNLVR IPQQQPAPAE ITPSYALGK VLQDAAKIQK QQKDSFIAQD HILFALFNDS SIQQIFKEAQ VDIEAIKQQA LELRGNTRID SRGADTNTPL E YLSKYAID ...文字列:
QFTERALTIL TLAQKLASDH QHPQLQPIHI LAAFIETPED GSVPYLQNLI EKGRYDYDLF KKVVNRNLVR IPQQQPAPAE ITPSYALGK VLQDAAKIQK QQKDSFIAQD HILFALFNDS SIQQIFKEAQ VDIEAIKQQA LELRGNTRID SRGADTNTPL E YLSKYAID MTEQARQGKL DPVIGREEEI RSTIRVLARR IKSNPCLIGE PGIGKTAIIE GVAQRIIDDD VPTILQGAKL FS LDLAALT AGAKYKGDFE ERFKGVLKEI EESKTLIVLF IDEIHMLMGN GKDDAANILK PALSRGQLKV IGATTNNEYR SIV EKDGAF ERRFQKIEVA EPSVRQTVAI LRGLQPKYEI HHGVRILDSA LVTAAQLAKR YLPYRRLPDS ALDLVDISCA GVAV ARDSK PEELDSKERQ LQLIQVEIKA LERDEDADST TKDRLKLARQ KEASLQEELE PLRQRYNEEK HGHEELTQAK KKLDE LENK ALDAERRYDT ATAADLRYFA IPDIKKQIEK LEDQVAEEER RAGANSMIQN VVDSDTISET AARLTGIPVK KLSESE NEK LIHMERDLSS EVVGQMDAIK AVSNAVRLSR SGLANPRQPA SFLFLGLSGS GKTELAKKVA GFLFNDEDMM IRVDCSE LS EKYAVSKLLG TTAGYVGYDE GGFLTNQLQY KPYSVLLFDE VEKAHPDVLT VMLQMLDDGR ITSGQGKTID CSNCIVIM T SNLGAEFINS QQGSKIQEST KNLVMGAVRQ HFRPEFLNRI SSIVIFNKLS RKAIHKIVDI RLKEIEERFE QNDKHYKLN LTQEAKDFLA KYGYSDDMGA RPLNRLIQNE ILNKLALRIL KNEIKDKETV NVVLKKGKSR DENVPEEAEE CLEVLPNHE

UniProtKB: Heat shock protein 104

-
分子 #2: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 11 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC7H15NO4SMOPS
10.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
5.0 mMC10H16N5O13P3ATP

詳細: Buffer solution is freshly prepared.
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 297 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot for 3 seconds before plunging.
詳細This sample was mono disperse.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 1394 / 平均露光時間: 7.6 sec. / 平均電子線量: 38.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 9.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 25582
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る