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万見
- EMDB-0323: Structural insights into the ability of nucleoplasmin to assemble... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0323
タイトルStructural insights into the ability of nucleoplasmin to assemble and chaperone histone octamers for DNA deposition
マップデータComplex between two nucleoplasmin molecules (each one a homopentamer) and an histone octamer
試料
  • 複合体: Nucleoplasmin-histone octamer complex
    • 複合体: Nucleoplasmin
      • タンパク質・ペプチド: Nucleoplasmin
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Gallus gallus (ニワトリ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 14.7 Å
データ登録者Valpuesta JM / Arranz R / Martin-Benito J
資金援助 スペイン, 1件
OrganizationGrant number国
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBFU2016-75984 スペイン
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2019
タイトル: Structural insights into the ability of nucleoplasmin to assemble and chaperone histone octamers for DNA deposition.
著者: Aitor Franco / Rocío Arranz / Noelia Fernández-Rivero / Adrián Velázquez-Campoy / Jaime Martín-Benito / Joan Segura / Adelina Prado / José M Valpuesta / Arturo Muga /
要旨: Nucleoplasmin (NP) is a pentameric histone chaperone that regulates the condensation state of chromatin in different cellular processes. We focus here on the interaction of NP with the histone ...Nucleoplasmin (NP) is a pentameric histone chaperone that regulates the condensation state of chromatin in different cellular processes. We focus here on the interaction of NP with the histone octamer, showing that NP could bind sequentially the histone components to assemble an octamer-like particle, and crosslinked octamers with high affinity. The three-dimensional reconstruction of the NP/octamer complex generated by single-particle cryoelectron microscopy, revealed that several intrinsically disordered tail domains of two NP pentamers, facing each other through their distal face, encage the histone octamer in a nucleosome-like conformation and prevent its dissociation. Formation of this complex depended on post-translational modification and exposure of the acidic tract at the tail domain of NP. Finally, NP was capable of transferring the histone octamers to DNA in vitro, assembling nucleosomes. This activity may have biological relevance for processes in which the histone octamer must be rapidly removed from or deposited onto the DNA.
履歴
登録2018年10月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月17日-
マップ公開2019年7月17日-
更新2019年7月17日-
現状2019年7月17日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.094
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.094
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0323.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0323.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 549.8 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Complex between two nucleoplasmin molecules (each one a homopentamer) and an histone octamer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
4.35 Å/pix.
x 52 pix.
= 226.2 Å		4.35 Å/pix.
x 52 pix.
= 226.2 Å		4.35 Å/pix.
x 52 pix.
= 226.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.35 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.094 / ムービー #1: 0.094
最小 - 最大-0.07121008 - 0.26907974
平均 (標準偏差)0.011250387 (±0.03724214)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ525252
Spacing525252
セルA=B=C: 226.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.354.354.35
M x/y/z525252
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z226.200226.200226.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS525252
D min/max/mean-0.0710.2690.011

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Nucleoplasmin-histone octamer complex

全体名称: Nucleoplasmin-histone octamer complex
要素
  • 複合体: Nucleoplasmin-histone octamer complex
    • 複合体: Nucleoplasmin
      • タンパク質・ペプチド: Nucleoplasmin
    • 複合体: Histones
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4

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超分子 #1: Nucleoplasmin-histone octamer complex

超分子名称: Nucleoplasmin-histone octamer complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 320 KDa

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超分子 #2: Nucleoplasmin

超分子名称: Nucleoplasmin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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超分子 #3: Histones

超分子名称: Histones / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#5
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)

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分子 #1: Nucleoplasmin

分子名称: Nucleoplasmin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASTVSNTSK LEKPVSLIW G CELNEQDK TF EFKVEDD EEK CEHQLA LRTV CLGDK AKDEF NIVE IVTQEE GAE KSVPIAT LK PSILPMAT M VGIELTPPV TFRLKAGSGP LYISGQHVA M EEDYSWAE EE DEGEAEG EEE EEEEED QESP PKAVK ...文字列:
MASTVSNTSK LEKPVSLIW G CELNEQDK TF EFKVEDD EEK CEHQLA LRTV CLGDK AKDEF NIVE IVTQEE GAE KSVPIAT LK PSILPMAT M VGIELTPPV TFRLKAGSGP LYISGQHVA M EEDYSWAE EE DEGEAEG EEE EEEEED QESP PKAVK RPAAT KKAG QAKKKK LDK EDESSEE DS PTKKGKGA G RGRKPAAKK

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分子 #2: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKSRS S RAGLQFPV GR VHRLLRK GNY AERVGA GAPV YLAAV LEYLT AEIL ELAGNA ARD NKKTRII PR HLQLAIRN D EELNKLLGK

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分子 #3: Histone H2B

分子名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
配列文字列:
MPEPAKSAPA PKKGSKKAV T KTQKKGDK KR KKSRKES YSI YVYKVL KQVH PDTGI SSKAM GIMN SFVNDI FER IAGEASR LA HYNKRSTI T SREIQTAVR LLLPGELAKH AVSEGTKAV T KYTSSK

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分子 #4: Histone H3

分子名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
配列文字列:
MARTKQTARK FTGGKAPRK Q LATKAARK SA PSTGGVK KPH RYRPGT VALR EIRRY QKSTE LLIR KLPFQR LVR EIAQDFK TD LRFQSAAI G ALQEASEAY LVGLFEDTNL CAIHAKRVT I MPKDIQLA RR IRGERA

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分子 #5: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Gallus gallus (ニワトリ)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRH R KVLRDNIQ GI TKPAIRR LAR RGGVKR ISGL IYEET RGVLK VFLE NVIRDA VTY TEHAKRK TV TAMDVVYA L KRQGRTLYG FGG

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 240 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 25 mM Hepes pH 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER/RHODIUM / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: LEICA EM CPC

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 撮影したグリッド数: 5 / 実像数: 897 / 平均電子線量: 2.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 80500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 166976
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 14.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 11438
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: Xmipp
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION

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原子モデル構築 1

初期モデル(PDB ID:

1k5j

,

1aoi

)
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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