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基本情報
登録情報 | ![]() | |||||||||
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タイトル | XaxAB pore complex from Xenorhabdus nematophila | |||||||||
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![]() | bacterial toxin / pore forming-toxins / TOXIN | |||||||||
機能・相同性 | : / membrane / XaxA / XaxB![]() | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å | |||||||||
![]() | Schubert E / Vetter IR / Prumbaum D / Penczek PA / Raunser S | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Membrane insertion of α-xenorhabdolysin in near-atomic detail. 著者: Evelyn Schubert / Ingrid R Vetter / Daniel Prumbaum / Pawel A Penczek / Stefan Raunser / ![]() ![]() 要旨: α-Xenorhabdolysins (Xax) are α-pore-forming toxins (α-PFT) that form 1-1.3 MDa large pore complexes to perforate the host cell membrane. PFTs are used by a variety of bacterial pathogens to attack ...α-Xenorhabdolysins (Xax) are α-pore-forming toxins (α-PFT) that form 1-1.3 MDa large pore complexes to perforate the host cell membrane. PFTs are used by a variety of bacterial pathogens to attack host cells. Due to the lack of structural information, the molecular mechanism of action of Xax toxins is poorly understood. Here, we report the cryo-EM structure of the XaxAB pore complex from and the crystal structures of the soluble monomers of XaxA and XaxB. The structures reveal that XaxA and XaxB are built similarly and appear as heterodimers in the 12-15 subunits containing pore, classifying XaxAB as bi-component α-PFT. Major conformational changes in XaxB, including the swinging out of an amphipathic helix are responsible for membrane insertion. XaxA acts as an activator and stabilizer for XaxB that forms the actual transmembrane pore. Based on our results, we propose a novel structural model for the mechanism of Xax intoxication. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
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添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 14.3 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 13 KB 13 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 141.2 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 420.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 419.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 7.9 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : XaxAB complex (13 XaxA + 13 XaxB)
全体 | 名称: XaxAB complex (13 XaxA + 13 XaxB) |
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要素 |
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-超分子 #1: XaxAB complex (13 XaxA + 13 XaxB)
超分子 | 名称: XaxAB complex (13 XaxA + 13 XaxB) / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-超分子 #2: XaxA protomer
超分子 | 名称: XaxA protomer / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1 / 詳細: 13 XaxA protomers in the XaxAB pore complex |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-超分子 #3: XaxB protomer
超分子 | 名称: XaxB protomer / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 / 詳細: 13 XaxB protomers in the XaxAB pore complex |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
-分子 #1: XaxA
分子 | 名称: XaxA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 47.465859 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MENDMSSNQT LAEKKIPVSE VPSATLKMLT SQAEGVARPG GIFTKGDLIN IKLYVKHSLE LPFTLEGVKE YIGYNDIDID GLKPAKMAT LFKEIHDHAL SWSGVESKVQ QQSIDLENAG KQITLTGDEI ISVIDQMPII ERVKNKLGDL TDKQLAEITY T NDDKEIAV ...文字列: MENDMSSNQT LAEKKIPVSE VPSATLKMLT SQAEGVARPG GIFTKGDLIN IKLYVKHSLE LPFTLEGVKE YIGYNDIDID GLKPAKMAT LFKEIHDHAL SWSGVESKVQ QQSIDLENAG KQITLTGDEI ISVIDQMPII ERVKNKLGDL TDKQLAEITY T NDDKEIAV ELGNILESMK KDIKRQQENT QKVKTAVSDF KLKLIGGELS DGTIAQGLQP QISSKKKLMD DNNLSTTIKD LQ SKIDEKN KEIDQFQKDY NKYVGLAFSG MVGGIISWAI TGGIFGDKAE KARKQKNKLI DEVKDLQSQV KDKSALQTSV QNL SLSFAG IHTSMVDAEE ALNHLDFMWN TMLTQITTSR DKFDDINDAL KLTSFVIAFK QVIEPWRDVQ GSAAQLIQTF DEAL AEYKK LYHGTLEVLF QGPHHHHHH UniProtKB: XaxA |
-分子 #2: XaxB
分子 | 名称: XaxB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 13 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 38.518688 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: YPEINIKAMN QAVNTIWLLA QRQTSGIEII NDKVKRISAY SREFDEMMRD SLAQLAPVLK QLTSDAAFQT IAQIDEALAD PSLSKDDRE ALTLERNNLI QNLSKHIDNV IVSFTGRTSK LTNKISDISD MVIAERLQDL VTQTESQKTE LQSDIDPKTE K RNKLDADR ...文字列: YPEINIKAMN QAVNTIWLLA QRQTSGIEII NDKVKRISAY SREFDEMMRD SLAQLAPVLK QLTSDAAFQT IAQIDEALAD PSLSKDDRE ALTLERNNLI QNLSKHIDNV IVSFTGRTSK LTNKISDISD MVIAERLQDL VTQTESQKTE LQSDIDPKTE K RNKLDADR EKIIESQDVI RQNNIADMFK DFIPSAKDID GLDFTQPKKE AIKQAIKQGA EIARKILGKV SEGLKYIDLA DA RMKLSDQ IDQLITETDE LKAKIREVEL RLSGLKDVMQ IDTERTTLLT EAVKIEQVWI SFAEQLHKLS NDEINQQDLS NLI NGQLDF LNNLTLQYNK LK UniProtKB: XaxB |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
グリッド | モデル: C-flat-2/1 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 298.15 K / 装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 44.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |