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万見
- EMDB-0055: Cryo-EM reconstruction of yeast 80S ribosome in complex with mRNA... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0055
タイトルCryo-EM reconstruction of yeast 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 (GDP+AlF4/sordarin): SSU-focused map
マップデータ
試料
  • 複合体: 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 in presence of GDP, AlF4 and anti-fungal drug (sordarin)
    • 複合体: 80S ribosome
    • 複合体: mRNA
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Pellegrino S / Yusupov M / Yusupova G / Hashem Y
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2018
タイトル: Structural Insights into the Role of Diphthamide on Elongation Factor 2 in mRNA Reading-Frame Maintenance.
著者: Simone Pellegrino / Natalia Demeshkina / Eder Mancera-Martinez / Sergey Melnikov / Angelita Simonetti / Alexander Myasnikov / Marat Yusupov / Gulnara Yusupova / Yaser Hashem /
要旨: One of the most critical steps of protein biosynthesis is the coupled movement of mRNA, which encodes genetic information, with tRNAs on the ribosome. In eukaryotes, this process is catalyzed by a ...One of the most critical steps of protein biosynthesis is the coupled movement of mRNA, which encodes genetic information, with tRNAs on the ribosome. In eukaryotes, this process is catalyzed by a conserved G-protein, the elongation factor 2 (eEF2), which carries a unique post-translational modification, called diphthamide, found in all eukaryotic species. Here we present near-atomic resolution cryo-electron microscopy structures of yeast 80S ribosome complexes containing mRNA, tRNA and eEF2 trapped in different GTP-hydrolysis states which provide further structural insights into the role of diphthamide in the mechanism of translation fidelity in eukaryotes.
履歴
登録2018年6月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年7月11日-
マップ公開2018年7月11日-
更新2020年4月1日-
現状2020年4月1日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0055.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0055.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.1 Å/pix.
x 360 pix.
= 396. Å		1.1 Å/pix.
x 360 pix.
= 396. Å		1.1 Å/pix.
x 360 pix.
= 396. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.1 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.035
最小 - 最大-0.16047029 - 0.308272
平均 (標準偏差)0.0010391705 (±0.010803084)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 396.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 in presence of G...

全体名称: 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 in presence of GDP, AlF4 and anti-fungal drug (sordarin)
要素
  • 複合体: 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 in presence of GDP, AlF4 and anti-fungal drug (sordarin)
    • 複合体: 80S ribosome
    • 複合体: mRNA

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超分子 #1: 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 in presence of G...

超分子名称: 80S ribosome in complex with mRNA, tRNA and eEF2 in presence of GDP, AlF4 and anti-fungal drug (sordarin)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
分子量理論値: 3.4 MDa

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超分子 #2: 80S ribosome

超分子名称: 80S ribosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#81, #83-#84
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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超分子 #3: mRNA

超分子名称: mRNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #82
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式
10.0 mMHepes-KOH
5.0 mMMg(OAc)2
40.0 mMKOAc
10.0 mMNH4Cl
1.0 mMDTT
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot force 4, blot waiting time 30 s.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4ug0

最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 77200
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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