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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0016 | |||||||||
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タイトル | Symmetry-free cryo-EM map of TRiC in apo state (nucleotide free) | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Bos taurus (ウシ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Milicic G / Balchin D / Hayer-Hartl M / Hartl FU | |||||||||
引用 | ジャーナル: Cell / 年: 2018 タイトル: Pathway of Actin Folding Directed by the Eukaryotic Chaperonin TRiC. 著者: David Balchin / Goran Miličić / Mike Strauss / Manajit Hayer-Hartl / F Ulrich Hartl / 要旨: The hetero-oligomeric chaperonin of eukarya, TRiC, is required to fold the cytoskeletal protein actin. The simpler bacterial chaperonin system, GroEL/GroES, is unable to mediate actin folding. Here, ...The hetero-oligomeric chaperonin of eukarya, TRiC, is required to fold the cytoskeletal protein actin. The simpler bacterial chaperonin system, GroEL/GroES, is unable to mediate actin folding. Here, we use spectroscopic and structural techniques to determine how TRiC promotes the conformational progression of actin to the native state. We find that actin fails to fold spontaneously even in the absence of aggregation but populates a kinetically trapped, conformationally dynamic state. Binding of this frustrated intermediate to TRiC specifies an extended topology of actin with native-like secondary structure. In contrast, GroEL stabilizes bound actin in an unfolded state. ATP binding to TRiC effects an asymmetric conformational change in the chaperonin ring. This step induces the partial release of actin, priming it for folding upon complete release into the chaperonin cavity, mediated by ATP hydrolysis. Our results reveal how the unique features of TRiC direct the folding pathway of an obligate eukaryotic substrate. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0016.map.gz | 5.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0016-v30.xml emd-0016.xml | 7.1 KB 7.1 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_0016_fsc.xml | 9.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_0016.png | 23.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0016 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0016 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0016_validation.pdf.gz | 237.9 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0016_full_validation.pdf.gz | 237 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0016_validation.xml.gz | 10.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0016 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0016 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0016.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 75.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.85 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Bovine TRiC in nucleotide free state
全体 | 名称: Bovine TRiC in nucleotide free state |
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要素 |
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-超分子 #1: Bovine TRiC in nucleotide free state
超分子 | 名称: Bovine TRiC in nucleotide free state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Bos taurus (ウシ) |
分子量 | 理論値: 1 MDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 18.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |