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万見
- SASDFX4: Conformation of R11-19 human dystrophin fragment (Human dystrophi... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFX4
試料Conformation of R11-19 human dystrophin fragment
  • Human dystrophin central domain R11-19 fragment (protein)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / motile cilium assembly / peptide biosynthetic process ...regulation of muscle system process / regulation of cellular response to growth factor stimulus / regulation of skeletal muscle contraction / syntrophin complex / synaptic signaling / cardiac muscle cell action potential / dystrophin-associated glycoprotein complex / cell-substrate junction / motile cilium assembly / peptide biosynthetic process / dystroglycan binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / vinculin binding / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / regulation of sodium ion transmembrane transport / costamere / muscle cell development / regulation of calcium ion transmembrane transport / neuron projection terminus / Striated Muscle Contraction / filopodium membrane / structural constituent of muscle / maintenance of blood-brain barrier / muscle organ development / muscle cell cellular homeostasis / myosin binding / nitric-oxide synthase binding / Non-integrin membrane-ECM interactions / neuron development / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / skeletal muscle tissue development / cardiac muscle contraction / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / response to muscle stretch / positive regulation of neuron differentiation / regulation of heart rate / filopodium / sarcolemma / positive regulation of neuron projection development / structural constituent of cytoskeleton / Z disc / intracellular protein localization / actin binding / protein-containing complex assembly / postsynaptic membrane / cytoskeleton / membrane raft / synapse / cell surface / protein-containing complex / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats ...Dystrophin/utrophin / EF-hand domain, type 1 / EF-hand domain, type 2 / EF hand / EF-hand / : / Spectrin repeat / Spectrin repeat / Spectrin/alpha-actinin / Spectrin repeats / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Calponin homology (CH) domain / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
登録者
  • Raphael Dos Santos Morais (University of Lorraine)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2932
タイプ: atomic / カイ2乗値: 12.122
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試料

試料名称: Conformation of R11-19 human dystrophin fragment
バッファ名称: NaP 20 mM, NaCl 300 mM, EDTA 1 mM, Glycerol 2% / pH: 7.5
要素 #1574タイプ: protein / 記述: Human dystrophin central domain R11-19 fragment / 分子量: 116.685 / 分子数: 1 / 参照: UniProt: P11532
配列: MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGRSL VPRGSSFQKP ANFEQRLQES KMILDEVKMH LPALETKSVE QEVVQSQLNH CVNLYKSLSE VKSEVEMVIK TGRQIVQKKQ TENPKELDER VTALKLHYNE LGAKVTERKQ QLEKCLKLSR KMRKEMNVLT EWLAATDMEL ...配列:
MSYYHHHHHH DYDIPTTENL YFQGAMGRSL VPRGSSFQKP ANFEQRLQES KMILDEVKMH LPALETKSVE QEVVQSQLNH CVNLYKSLSE VKSEVEMVIK TGRQIVQKKQ TENPKELDER VTALKLHYNE LGAKVTERKQ QLEKCLKLSR KMRKEMNVLT EWLAATDMEL TKRSAVEGMP SNLDSEVAWG KATQKEIEKQ KVHLKSITEV GEALKTVLGK KETLVEDKLS LLNSNWIAVT SRAEEWLNLL LEYQKHMETF DQNVDHITKW IIQADTLLDE SEKKKPQQKE DVLKRLKAEL NDIRPKVDST RDQAANLMAN RHDHCRKLVE PQISELNHRF AAISHRIKTG KASIPLKELE QFNSDIQKLL EPLEAEIQQG VNLKEEDFNK DMNEDNEGTV KELLQRGDNL QQRITDERKR EEIKIKQQLL QTKHNALKDL RSQRRKKALE ISHQWYQYKR QADDLLKCLD DIEKKLASLP EPRDERKIKE IDRELQKKKE ELNAVRRQAE GLSEDGAAMA VEPTQIQLSK RWREIESKFA QFRRLNFAQI HTVREETMMV MTEDMPLEIS YVPSTYLTEI THVSQALLEV EQLLNAPDLC AKDFEDLFKQ EESLKNIKDS LQQSSGRIDI IHSKKTAALQ SATPVERVKL QEALSQLDFQ WEKVNKMYKD RQGRFDRSVE KWRRFHYDIK IFNQWLTEAE QFLRKTQIPE NWEHAKYKWY LKELQDGIGQ RQTVVRTLNA TGEEIIQQSS KTDASILQEK LGSLNLRWQE VCKQLSDRKK RLEEQKNILS EFQRDLNEFV LWLEEADNIA SIPLEPGKEQ QLKEKLEQVK LLVEELPLRQ GRILKQLNET GGPVLVSAPI SPEEQDKLEN KLKQTNLQWI KVSRALPEKQ GEIEAQIKDL GQLEKKLEDL EEQLNHLLLW LSPIRNQLEI YNQPNQEGPF DVQETEIAVQ AKQPDVEEIL SKGQHLYKEK PATQPVKRKL EDLSSEWKAV NRLLQEL

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実験情報

ビーム設備名称: SOLEIL SWING / 地域: Saint-Aubin / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1033 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.8 mm
検出器名称: AVIEX PCCD170170 / タイプ: CCD
スキャン
タイトル: Conformation of R11-19 human dystrophin fragment
測定日: 2017年5月11日 / セル温度: 15 °C / 照射時間: 0.75 sec. / フレーム数: 21 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0062 0.6143
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 349 /
MinMax
Q0.006762 0.2028
P(R) point1 349
R0 375
結果
カーブのタイプ: sec
コメント: SEC-SAXS was performed at 15°C using the following parameters: Column: BioSEC5-500A (4.6 mm id * 300 mm); Flow rate: 0.3 mL/min; Sample injection concentration: 4.5 mg/mL; Injection ...コメント: SEC-SAXS was performed at 15°C using the following parameters: Column: BioSEC5-500A (4.6 mm id * 300 mm); Flow rate: 0.3 mL/min; Sample injection concentration: 4.5 mg/mL; Injection volume: 70 μL. The data were collected through the SEC peak of the protein as a series of 21 x 1.5 second exposures. The experimental molecular weight was determined from the volume of correlation, Vc.
実験値Porod
分子量120 kDa-
体積-513 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I01.08 1.08 0.01
慣性半径, Rg 9.14 nm8.83 nm0.13

MinMax
D-37.5
Guinier point1 11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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