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万見
- SASDFM3: Complex with 1H histone chaperone Asf1 and histones H3 and H4, 2H... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFM3
試料Complex with 1H histone chaperone Asf1 and histones H3 and H4, 2H histone acetyltransferase Rtt109 and histone chaperone Vps75 (1H Asf1-H3:H4, 2H Rtt109-Vps75) acquired in 100% v/v D2O
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 75 (1-225 aa) (protein), Vps75 1-225, Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
  • Histone acetyltransferase RTT109 (protein), Rtt109, Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
  • Histone chaperone ASF1 (protein), Asf1
  • Histone H3.2 (35-135 aa) (protein), H3 (35-135), Xenopus laevis
  • Histone H4 (protein), H4, Xenopus laevis
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange ...histone H3K23 acetyltransferase activity / histone H3K56 acetyltransferase activity / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / H3 histone acetyltransferase complex / histone H3K14 acetyltransferase activity / regulation of double-strand break repair via nonhomologous end joining / histone H3K9 acetyltransferase activity / maintenance of rDNA / acetyltransferase activator activity / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / transposable element silencing / histone H3 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / histone H3K27 acetyltransferase activity / nucleosome disassembly / silent mating-type cassette heterochromatin formation / peptide-lysine-N-acetyltransferase activity / negative regulation of DNA damage checkpoint / subtelomeric heterochromatin formation / regulation of DNA repair / histone acetyltransferase / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / protein modification process / double-strand break repair via nonhomologous end joining / structural constituent of chromatin / nucleosome / protein transport / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / regulation of gene expression / chromosome, telomeric region / protein heterodimerization activity / DNA damage response / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone deposition protein Asf1 / Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone ...Histone acetyltransferase Rtt109 / : / Rtt109-type histone acetyltransferase (HAT) domain profile. / Histone deposition protein Asf1 / Nucleosome assembly protein (NAP) / NAP-like superfamily / Nucleosome assembly protein (NAP) / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone acetyltransferase Rtt109/CBP / Histone acetylation protein / Histone acetylation protein / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 75 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone acetyltransferase RTT109
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Histone chaperone exploits intrinsic disorder to switch acetylation specificity.
著者: Nataliya Danilenko / Lukas Lercher / John Kirkpatrick / Frank Gabel / Luca Codutti / Teresa Carlomagno /
要旨: Histones, the principal protein components of chromatin, contain long disordered sequences, which are extensively post-translationally modified. Although histone chaperones are known to control both ...Histones, the principal protein components of chromatin, contain long disordered sequences, which are extensively post-translationally modified. Although histone chaperones are known to control both the activity and specificity of histone-modifying enzymes, the mechanisms promoting modification of highly disordered substrates, such as lysine-acetylation within the N-terminal tail of histone H3, are not understood. Here, to understand how histone chaperones Asf1 and Vps75 together promote H3 K9-acetylation, we establish the solution structural model of the acetyltransferase Rtt109 in complex with Asf1 and Vps75 and the histone dimer H3:H4. We show that Vps75 promotes K9-acetylation by engaging the H3 N-terminal tail in fuzzy electrostatic interactions with its disordered C-terminal domain, thereby confining the H3 tail to a wide central cavity faced by the Rtt109 active site. These fuzzy interactions between disordered domains achieve localization of lysine residues in the H3 tail to the catalytic site with minimal loss of entropy, and may represent a common mechanism of enzymatic reactions involving highly disordered substrates.
登録者
  • Nataliya Danilenko (Leibniz University of Hannover, Germany)

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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モデル

モデル #2826
タイプ: atomic / カイ2乗値: 15.132
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試料

試料名称: Complex with 1H histone chaperone Asf1 and histones H3 and H4, 2H histone acetyltransferase Rtt109 and histone chaperone Vps75 (1H Asf1-H3:H4, 2H Rtt109-Vps75) acquired in 100% v/v D2O
試料濃度: 3.85-3.85 / Entity id: 1488 / 1489 / 1490 / 1491 / 1492
バッファ名称: 50 mM citrate, 150 mM NaCl, 5 mM BME, 100% D2O / pH: 6.5
要素 #1488名称: Vps75 1-225 / タイプ: protein
記述: Vacuolar protein sorting-associated protein 75 (1-225 aa)
分子量: 26.554 / 分子数: 2
由来: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
参照: UniProt: P53853
配列: MMSDQENENE HAKAFLGLAK CEEEVDAIER EVELYRLNKM KPVYEKRDAY IDEIAEFWKI VLSQHVSFAN YIRASDFKYI DTIDKIKVEW LALESEMYDT RDFSITFHFH GIEGDFKEQQ VTKVFQIKKG KDDQEDGILT SEPVPIEWPQ SYDSINPDLI KDKRSPEGKK ...配列:
MMSDQENENE HAKAFLGLAK CEEEVDAIER EVELYRLNKM KPVYEKRDAY IDEIAEFWKI VLSQHVSFAN YIRASDFKYI DTIDKIKVEW LALESEMYDT RDFSITFHFH GIEGDFKEQQ VTKVFQIKKG KDDQEDGILT SEPVPIEWPQ SYDSINPDLI KDKRSPEGKK KYRQGMKTIF GWFRWTGLKP GKEFPHGDSL ASLFSEEIYP FCVKYYAEAQ RDLED
要素 #1489名称: Rtt109 / タイプ: protein / 記述: Histone acetyltransferase RTT109 / 分子量: 50.095 / 分子数: 1
由来: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c)
参照: UniProt: Q07794
配列: MSLNDFLSSV LPVSEQFEYL SLQSIPLETH AVVTPNKDDK RVPKSTIKTQ HFFSLFHQGK VFFSLEVYVY VTLWDEADAE RLIFVSKADT NGYCNTRVSV RDITKIILEF ILSIDPNYYL QKVKPAIRSY KKISPELISA ASTPARTLRI LARRLKQSGS TVLKEIESPR ...配列:
MSLNDFLSSV LPVSEQFEYL SLQSIPLETH AVVTPNKDDK RVPKSTIKTQ HFFSLFHQGK VFFSLEVYVY VTLWDEADAE RLIFVSKADT NGYCNTRVSV RDITKIILEF ILSIDPNYYL QKVKPAIRSY KKISPELISA ASTPARTLRI LARRLKQSGS TVLKEIESPR FQQDLYLSFT CPREILTKIC LFTRPASQYL FPDSSKNSKK HILNGEELMK WWGFILDRLL IECFQNDTQA KLRIPGEDPA RVRSYLRGMK YPLWQVGDIF TSKENSLAVY NIPLFPDDPK ARFIHQLAEE DRLLKVSLSS FWIELQERQE FKLSVTSSVM GISGYSLATP SLFPSSADVI VPKSRKQFRA IKKYITGEEY DTEEGAIEAF TNIRDFLLLR MATNLQSLTG KREHRERNQP VPASNINTLA ITMLKPRKKA KALPKT
要素 #1490名称: Asf1 / タイプ: protein / 記述: Histone chaperone ASF1 / 分子量: 19.125 / 分子数: 1 / 参照: UniProt: P32447
配列:
MSIVSLLGIK VLNNPAKFTD PYEFEITFEC LESLKHDLEW KLTYVGSSRS LDHDQELDSI LVGPVPVGVN KFVFSADPPS AELIPASELV SVTVILLSCS YDGREFVRVG YYVNNEYDEE ELRENPPAKV QVDHIVRNIL AEKPRVTRFN IVWDNENEGD LYPPEQPGV
要素 #1491名称: H3 (35-135) / タイプ: protein / 記述: Histone H3.2 (35-135 aa) / 分子量: 11.747 / 分子数: 1 / 由来: Xenopus laevis / 参照: UniProt: P84233
配列:
VKKPHRYRPG TVALREIRRY QKSTELLIRK LPFQRLVREI AQDFKTDLRF QSAAIGALQE ASEAYLVGLF EDTNLCAIHA KRVTIMPKDI QLARRIRGER A
要素 #1492名称: H4 / タイプ: protein / 記述: Histone H4 / 分子量: 11.367 / 分子数: 1 / 由来: Xenopus laevis / 参照: UniProt: P62799
配列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVYA LKRQGRTLYG FGG

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実験情報

ビーム設備名称: FRM2 KWS1 / 地域: Munich / 国: Germany / 線源: neutron source / 波長: 0.5 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 4 mm
検出器名称: 6Li-Scintillator 1 mm thickness + photomultiplier / タイプ: SANS / Pixsize x: 5.3 mm
スキャン
タイトル: Complex with 1H histone chaperone Asf1 and histones H3 and H4, 2H histone acetyltransferase Rtt109 and histone chaperone Vps75 (1H Asf1-H3:H4, 2H Rtt109-Vps75) acquired in 100% v/v D2O
測定日: 2017年3月4日 / 保管温度: 25 °C / セル温度: 25 °C / 照射時間: 21600 sec. / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0127 0.3455
結果Experimental MW: 145 kDa / カーブのタイプ: single_conc
GuinierGuinier error
前方散乱 I00.017 0.0063
慣性半径, Rg -2.81 nm0.327

MinMax
Guinier point3 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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