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万見
- SASDFL5: Plasmodium falciparum Hsp70/Hsp90 organizing protein, Hop -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDFL5
試料Plasmodium falciparum Hsp70/Hsp90 organizing protein, Hop
  • STI1-like protein (protein), PfHop, Plasmodium falciparum (isolate 3D7)
機能・相同性
機能・相同性情報


HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Hsp90 protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / : / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. ...STI1/HOP, DP domain / STI1/HOP, DP domain / : / Heat shock chaperonin-binding / Heat shock chaperonin-binding motif. / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Plasmodium falciparum (isolate 3D7) (マラリア病原虫)
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Proteins Proteom / 年: 2020
タイトル: Structural studies of the Hsp70/Hsp90 organizing protein of Plasmodium falciparum and its modulation of Hsp70 and Hsp90 ATPase activities.
著者: Noeli S M Silva / Dayane E Bertolino-Reis / Paulo R Dores-Silva / Fátima B Anneta / Thiago V Seraphim / Leandro R S Barbosa / Júlio C Borges /
要旨: HOP is a cochaperone belonging to the foldosome, a system formed by the cytoplasmic Hsp70 and Hsp90 chaperones. HOP acts as an adapter protein capable of transferring client proteins from the first ...HOP is a cochaperone belonging to the foldosome, a system formed by the cytoplasmic Hsp70 and Hsp90 chaperones. HOP acts as an adapter protein capable of transferring client proteins from the first to the second molecular chaperone. HOP is a modular protein that regulates the ATPase activity of Hsp70 and Hsp90 to perform its function. To obtain more detailed information on the structure and function of this protein, we produced the recombinant HOP of Plasmodium falciparum (PfHOP). The protein was obtained in a folded form, with a high content of α-helix secondary structure. Unfolding experiments showed that PfHOP unfolds through two transitions, suggesting the presence of at least two domains with different stabilities. In addition, PfHOP primarily behaved as an elongated dimer in equilibrium with the monomer. Small-angle X-ray scattering data corroborated this interpretation and led to the reconstruction of a PfHOP ab initio model as a dimer. Finally, the PfHOP protein was able to inhibit and to stimulate the ATPase activity of the recombinant Hsp90 and Hsp70-1, respectively, of P. falciparum. Our results deepened the knowledge of the structure and function of PfHOP and further clarified its participation in the P. falciparum foldosome.
登録者
  • Júlio Borges (Instituto de Química de São Carlos, São Carlos - SP - Brasil)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2962
タイプ: dummy / ソフトウェア: (DAMFILT 5.) / ダミー原子の半径: 3.00 A / 対称性: P2 / カイ2乗値: -1.000
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #2973
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 3.00 A / 対称性: P2 / カイ2乗値: -1.000
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Plasmodium falciparum Hsp70/Hsp90 organizing protein, Hop
試料濃度: 1.00-2.80
バッファ名称: 25 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 1 mM EDTA, 1 mM β-mercaptoethanol
pH: 8
要素 #1620名称: PfHop / タイプ: protein / 記述: STI1-like protein / 分子量: 68.219 / 分子数: 2 / 由来: Plasmodium falciparum (isolate 3D7) / 参照: UniProt: Q8ILC1
配列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MVNKEEAQRL KELGNKCFQE GKYEEAVKYF SDAITNDPLD HVLYSNLSGA FASLGRFYEA LESANKCISI KKDWPKGYIR KGCAEHGLRQ LSNAEKTYLE GLKIDPNNKS LQDALSKVRN ENMLENAQLI AHLNNIIEND PQLKSYKEEN ...配列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MVNKEEAQRL KELGNKCFQE GKYEEAVKYF SDAITNDPLD HVLYSNLSGA FASLGRFYEA LESANKCISI KKDWPKGYIR KGCAEHGLRQ LSNAEKTYLE GLKIDPNNKS LQDALSKVRN ENMLENAQLI AHLNNIIEND PQLKSYKEEN SNYPHELLNT IKSINSNPMN IRIILSTCHP KISEGVEKFF GFKFTGEGND AEERQRQQRE EEERRKKKEE EERKKKEEEE MKKQNRTPEQ IQGDEHKLKG NEFYKQKKFD EALKEYEEAI QINPNDIMYH YNKAAVHIEM KNYDKAVETC LYAIENRYNF KAEFIQVAKL YNRLAISYIN MKKYDLAIEA YRKSLVEDNN RATRNALKEL ERRKEKEEKE AYIDPDKAEE HKNKGNEYFK NNDFPNAKKE YDEAIRRNPN DAKLYSNRAA ALTKLIEYPS ALEDVMKAIE LDPTFVKAYS RKGNLHFFMK DYYKALQAYN KGLELDPNNK ECLEGYQRCA FKIDEMSKSE KVDEEQFKKS MADPEIQQII SDPQFQIILQ KLNENPNSIS EYIKDPKIFN GLQKLIAAGI LKVR

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実験情報

ビーム設備名称: Brazilian Synchrotron Light Laboratory SAXS1 Beamline
地域: Campinas / 国: Brazil / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1488 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 0.9 mm
検出器名称: Pilatus 300K / タイプ: 20Hz
スキャン
タイトル: Plasmodium falciparum Hsp70/Hsp90 organizing protein, Hop
測定日: 2016年8月3日 / セル温度: 20 °C / 照射時間: 100 sec. / フレーム数: 1 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0145 0.3252
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 278 /
MinMax
Q0.0144589 0.231278
P(R) point1 278
R0 240
結果
カーブのタイプ: extrapolated
コメント: Top: The model represents the averaged spatial disposition (volume and bead-occupancy corrected; damfilt model) obtained from several spatially aligned individual dummy atom model (DAM) ...コメント: Top: The model represents the averaged spatial disposition (volume and bead-occupancy corrected; damfilt model) obtained from several spatially aligned individual dummy atom model (DAM) reconstructions calculated using DAMMIF. Bottom: A single DAMMIF representative model with the lowest NSD from the aligned DAM cohort. The corresponding fit to the SAXS data is displayed.
実験値Porod
分子量170 kDa-
体積-557 nm3

P(R)GuinierGuinier errorP(R) error
前方散乱 I00.1399 0.1393 0.0033 -
慣性半径, Rg 6.58 nm6.28 nm0.15 0.1

MinMaxError
D-24 1
Guinier point3 11 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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