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- SASDE47: Aldehyde dehydrogenase 16 from Loktanella sp. (LsALDH16): 2 mg/ml -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDE47
試料Aldehyde dehydrogenase 16 from Loktanella sp. (LsALDH16): 2 mg/ml
  • Aldehyde dehydrogenase 16 from Loktanella sp. (protein), LsALDH16, Loktanella sp. 3ANDIMAR09
機能・相同性Aldehyde dehydrogenase / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors, NAD or NADP as acceptor / Aldehyde dehydrogenase domain / Aldehyde dehydrogenase family / Aldehyde dehydrogenase, C-terminal / Aldehyde dehydrogenase, N-terminal / Aldehyde/histidinol dehydrogenase / nucleotide binding / Aldehyde dehydrogenase
機能・相同性情報
生物種Loktanella sp. 3ANDIMAR09 (バクテリア)
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal Structure of Aldehyde Dehydrogenase 16 Reveals Trans-Hierarchical Structural Similarity and a New Dimer.
著者: Li-Kai Liu / John J Tanner /
要旨: The aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily is a vast group of enzymes that catalyze the NAD-dependent oxidation of aldehydes to carboxylic acids. ALDH16 is perhaps the most enigmatic member of the ...The aldehyde dehydrogenase (ALDH) superfamily is a vast group of enzymes that catalyze the NAD-dependent oxidation of aldehydes to carboxylic acids. ALDH16 is perhaps the most enigmatic member of the superfamily, owing to its extra C-terminal domain of unknown function and the absence of the essential catalytic cysteine residue in certain non-bacterial ALDH16 sequences. Herein we report the first production of recombinant ALDH16, the first biochemical characterization of ALDH16, and the first crystal structure of ALDH16. Recombinant expression systems were generated for the bacterial ALDH16 from Loktanella sp. and human ALDH16A1. Four high-resolution crystal structures of Loktanella ALDH16 were determined. Loktanella ALDH16 is found to be a bona fide enzyme, exhibiting NAD-binding, ALDH activity, and esterase activity. In contrast, human ALDH16A1 apparently lacks measurable aldehyde oxidation activity, suggesting that it is a pseudoenzyme, consistent with the absence of the catalytic Cys in its sequence. The fold of ALDH16 comprises three domains: NAD-binding, catalytic, and C-terminal. The latter is unique to ALDH16 and features a Rossmann fold connected to a protruding β-flap. The tertiary structural interactions of the C-terminal domain mimic the quaternary structural interactions of the classic ALDH superfamily dimer, a phenomenon we call "trans-hierarchical structural similarity." ALDH16 forms a unique dimer in solution, which mimics the classic ALDH superfamily dimer-of-dimer tetramer. Small-angle X-ray scattering shows that human ALDH16A1 has the same dimeric structure and fold as Loktanella ALDH16. We suggest that the Loktanella ALDH16 structure may be considered to be the archetype of the ALDH16 family.
登録者
  • Li-Kai Liu (Mizzou, University of Missouri-Columbia, Columbia, MO, USA)

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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モデル

モデル #2577
タイプ: atomic / カイ2乗値: 0.130600819851338
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試料

試料名称: Aldehyde dehydrogenase 16 from Loktanella sp. (LsALDH16): 2 mg/ml
試料濃度: 2 mg/ml
バッファ名称: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 2.0% glycerol, 0.5 mM Tris(3-hydroxypropyl)phosphine
pH: 8
要素 #1354名称: LsALDH16 / タイプ: protein / 記述: Aldehyde dehydrogenase 16 from Loktanella sp. / 分子量: 80.704 / 分子数: 2 / 由来: Loktanella sp. 3ANDIMAR09 / 参照: UniProt: A0A0Q3EUQ3
配列: MTVKEIFETM DYGPAPESAK EAYAWLAEKG DFGHFIGGAW TAPGDLFATV NPATGQTLAQ VSQATQADVD AAVKAARKAQ PAWAKDGAAR ARVLYALARL LQKHARLFAV LETLDNGKPI REARDIDVPL AQRHFYHHAG YAQLMGTEMP DRAPLGVCGQ VIPWNFPLLM ...配列:
MTVKEIFETM DYGPAPESAK EAYAWLAEKG DFGHFIGGAW TAPGDLFATV NPATGQTLAQ VSQATQADVD AAVKAARKAQ PAWAKDGAAR ARVLYALARL LQKHARLFAV LETLDNGKPI REARDIDVPL AQRHFYHHAG YAQLMGTEMP DRAPLGVCGQ VIPWNFPLLM LAWKIAPALA MGNTVVLKPA EWTPLTALLF ADICGQAGVP AGVVNIVTGD GAVGEMIVTA QVDKVAFTGS TAVGRRIREA TAGTGKALSL ELGGKGPYVV CDDADIDSAV EGLVDAIWFN QGQVCCAGSR LLVQEGIADV FHAKLRARMD SLRIGDPLDK CIDIGAMVHP DQLARVRDMV AANTDGEVYQ TAVPAGCYYP PTLISGLAPA SPLMQQEIFG PVLVSTTFRT PAEAVEIANN TAYGLAASVW SENVNLALDL APKLVAGIVW INGTNMMDAA APFGGVRESG FGREGGWEGL AGYTRPAIAT KSPAAVAAYT GDGAADGLDR TAKLYIGGKQ TRPDGGYSRA VYGPKGKLLG HASLSNRKDL RNAVEAMNAA SGWSRTTGHL RAQILYFIGE NLSARADEFA NRIKDMTGKD GKAEVAASID RLFSAAAWAD KYDGQVKGVP LRGVALAMKE PVGKIGILCP DAAPLLGLVS LMAPAIAMGN RVTLAASEAF PLAATDFYQV LDTSDVPAGV VNILTGAHAD LAEPMARHLD LDAVWGLSGH AQVIEAASAG NLKRSWTGPF DPAHDHTRDI LSHATEVKTI WVPYGA

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実験情報

ビーム設備名称: Advanced Light Source (ALS) 12.3.1 (SIBYLS) / 地域: Berkeley, CA / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.127 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 1.5 mm
検出器名称: Pilatus3 X 2M / Pixsize x: 172 mm
スキャン
タイトル: Aldehyde dehydrogenase 16 from Loktanella sp. (LsALDH16): 2 mg/ml
測定日: 2017年12月13日 / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.3 sec. / フレーム数: 32 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0131 0.5642
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 550 /
MinMax
Q0.015887 0.321883
P(R) point1 550
R0 109
結果
カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量141.5 kDa-
体積-202 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I0268 267.76 0.78
慣性半径, Rg 3.55 nm3.56 nm1

MinMax
D-10.9
Guinier point6 42

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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