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万見
- SASDDG2: Glycosylated Human Immunoglobulin G Fc Region (Glycosylated human... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDG2
試料Glycosylated Human Immunoglobulin G Fc Region
  • Glycosylated human immunoglobulin G Fc region (protein), gFc, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


補体依存性細胞傷害 / 抗体依存性細胞傷害 / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / IgG immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding ...補体依存性細胞傷害 / 抗体依存性細胞傷害 / Fc-gamma receptor I complex binding / Classical antibody-mediated complement activation / IgG immunoglobulin complex / Initial triggering of complement / FCGR activation / Role of phospholipids in phagocytosis / immunoglobulin complex, circulating / immunoglobulin receptor binding / complement activation, classical pathway / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / antigen binding / Regulation of Complement cascade / FCGR3A-mediated phagocytosis / B cell receptor signaling pathway / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / 獲得免疫系 / blood microparticle / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: MAbs / 年: 2019
タイトル: C2 domain orientation of human immunoglobulin G in solution: Structural comparison of glycosylated and aglycosylated Fc regions using small-angle X-ray scattering.
著者: Seiki Yageta / Hiroshi Imamura / Risa Shibuya / Shinya Honda /
要旨: The N-linked glycan in immunoglobulin G is critical for the stability and function of the crystallizable fragment (Fc) region. Alteration of these protein properties upon the removal of the N-linked ...The N-linked glycan in immunoglobulin G is critical for the stability and function of the crystallizable fragment (Fc) region. Alteration of these protein properties upon the removal of the N-linked glycan has often been explained by the alteration of the C2 domain orientation in the Fc region. To confirm this hypothesis, we examined the small-angle X-ray scattering (SAXS) profile of the glycosylated Fc region (gFc) and aglycosylated Fc region (aFc) in solution. Conformational characteristics of the C2 domain orientation were validated by comparison with SAXS profiles theoretically calculated from multiple crystal structures of the Fc region with different C2 domain orientations. The reduced chi-square values from the fitting analyses of gFc and aFc associated with the degree of openness or closure of each crystal structure, as determined from the first principal component that partially governed the variation of the C2 domain orientation extracted by a singular value decomposition analysis. For both gFc and aFc, the best-fitted SAXS profiles corresponded to ones calculated based on the crystal structure of gFc that formed a "semi-closed" C2 domain orientation. Collectively, the data indicated that the removal of the N-linked glycan only negligibly affected the C2 domain orientation in solution. These findings will guide the development of methodology for the production of highly refined functional Fc variants.
登録者
  • Seiki Yageta (AIST, National Institute of Advanced Industrial Science and Technology (AIST), Tokyo, Japan)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2711
タイプ: atomic / カイ2乗値: 0.020 / P-value: 0.020315
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試料

試料名称: Glycosylated Human Immunoglobulin G Fc Region / 試料濃度: 3.25 mg/ml
バッファ名称: 20 mM Citrate-Phosphate / pH: 7
要素 #920名称: gFc / タイプ: protein / 記述: Glycosylated human immunoglobulin G Fc region / 分子量: 24.938 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P01857
配列: TCPPCPAPEL LGGPSVFLFP PKPKDTLMIS RTPEVTCVVV DVSHEDPEVK FNWYVDGVEV HNAKTKPREE QYNSTYRVVS VLTVLHQDWL NGKEYKCKVS NKALPAPIEK TISKAKGQPR EPQVYTLPPS RDELTKNQVS LTCLVKGFYP SDIAVEWESN GQPENNYKTT ...配列:
TCPPCPAPEL LGGPSVFLFP PKPKDTLMIS RTPEVTCVVV DVSHEDPEVK FNWYVDGVEV HNAKTKPREE QYNSTYRVVS VLTVLHQDWL NGKEYKCKVS NKALPAPIEK TISKAKGQPR EPQVYTLPPS RDELTKNQVS LTCLVKGFYP SDIAVEWESN GQPENNYKTT PPVLDSDGSF FLYSKLTVDK SRWQQGNVFS CSVMHEALHN HYTQKSLSLS PG

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実験情報

ビーム設備名称: Photon Factory (PF), High Energy Accelerator Research Organization (KEK) BL-10C
地域: Tsukuba / 国: Japan / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2 mm
検出器名称: Pilatus3 2M / Pixsize x: 0.172 mm
スキャン
タイトル: Glycosylated Human Immunoglobulin G Fc Region / 測定日: 2017年3月5日 / セル温度: 25 °C / 照射時間: 2 sec. / フレーム数: 15 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0101 0.3497
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 331 /
MinMax
Q0.019196 0.296245
P(R) point1 331
R0 102.1
結果
カーブのタイプ: single_conc
実験値StandardPorod
分子量53.7 kDa53.7 kDa-
体積--66 nm3

P(R)GuinierGuinier error
前方散乱 I02052 0.039 -
慣性半径, Rg 2.79 nm2.744 nm0.15

MinMax
D-10.21
Guinier point43 187

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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