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- SASDC58: Dipeptidyl peptidase III: pgDPP3_FL (Peptidase, M49 family, PgDPP3) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDC58
試料Dipeptidyl peptidase III: pgDPP3_FL
  • Peptidase, M49 family (protein), PgDPP3, Porphyromonas gingivalis (strain ATCC BAA-308 / W83)
機能・相同性Peptidase family M49 / Peptidase family M49 / DNA alkylation repair enzyme / DNA alkylation repair enzyme / Armadillo-type fold / hydrolase activity / metal ion binding / Peptidase, M49 family
機能・相同性情報
生物種Porphyromonas gingivalis (strain ATCC BAA-308 / W83) (バクテリア)
引用ジャーナル: PLoS One / 年: 2017
タイトル: A novel Porphyromonas gingivalis enzyme: An atypical dipeptidyl peptidase III with an ARM repeat domain.
著者: Altijana Hromić-Jahjefendić / Nina Jajčanin Jozić / Saša Kazazić / Marina Grabar Branilović / Zrinka Karačić / Jörg H Schrittwieser / Krishna Mohan Padmanabha Das / Marko Tomin / ...著者: Altijana Hromić-Jahjefendić / Nina Jajčanin Jozić / Saša Kazazić / Marina Grabar Branilović / Zrinka Karačić / Jörg H Schrittwieser / Krishna Mohan Padmanabha Das / Marko Tomin / Monika Oberer / Karl Gruber / Marija Abramić / Sanja Tomić /
要旨: Porphyromonas gingivalis, an asaccharolytic Gram-negative oral anaerobe, is a major pathogen associated with adult periodontitis, a chronic infective disease that a significant percentage of the ...Porphyromonas gingivalis, an asaccharolytic Gram-negative oral anaerobe, is a major pathogen associated with adult periodontitis, a chronic infective disease that a significant percentage of the human population suffers from. It preferentially utilizes dipeptides as its carbon source, suggesting the importance of dipeptidyl peptidase (DPP) types of enzyme for its growth. Until now DPP IV, DPP5, 7 and 11 have been extensively investigated. Here, we report the characterization of DPP III using molecular biology, biochemical, biophysical and computational chemistry methods. In addition to the expected evolutionarily conserved regions of all DPP III family members, PgDPP III possesses a C-terminal extension containing an Armadillo (ARM) type fold similar to the AlkD family of bacterial DNA glycosylases, implicating it in alkylation repair functions. However, complementation assays in a DNA repair-deficient Escherichia coli strain indicated the absence of alkylation repair function for PgDPP III. Biochemical analyses of recombinant PgDPP III revealed activity similar to that of DPP III from Bacteroides thetaiotaomicron, and in the range between activities of human and yeast counterparts. However, the catalytic efficiency of the separately expressed DPP III domain is ~1000-fold weaker. The structure and dynamics of the ligand-free enzyme and its complex with two different diarginyl arylamide substrates was investigated using small angle X-ray scattering, homology modeling, MD simulations and hydrogen/deuterium exchange (HDX). The correlation between the experimental HDX and MD data improved with simulation time, suggesting that the DPP III domain adopts a semi-closed or closed form in solution, similar to that reported for human DPP III. The obtained results reveal an atypical DPP III with increased structural complexity: its superhelical C-terminal domain contributes to peptidase activity and influences DPP III interdomain dynamics. Overall, this research reveals multifunctionality of PgDPP III and opens direction for future research of DPP III family proteins.
登録者
  • Krishna Mohan Padmanabha Das (university of graz)

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1600
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 3.40 A / カイ2乗値: 0.636 / P-value: 0.052255
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Dipeptidyl peptidase III: pgDPP3_FL / 試料濃度: 1.02-8.80
バッファ名称: 50mM Tris,100mM NaCl / pH: 8
要素 #822名称: PgDPP3 / タイプ: protein / 記述: Peptidase, M49 family / 分子量: 101.655 / 分子数: 1
由来: Porphyromonas gingivalis (strain ATCC BAA-308 / W83)
参照: UniProt: Q7MX92
配列: MTKETTQHRS GERVARFADI EVLSYRADLF GTLTPKQRML CYHLSEAALR GRDITTIQNC RYNLWVRSLM ERIYTHLSKS ERTDDFALLE EYLFCIWFAN GIHHHYSGAK FIARFSPEFL REALRVTGVE LEPEEQALLE RVLYDTDFLP KQTEQSGEED IIKASSVNFY ...配列:
MTKETTQHRS GERVARFADI EVLSYRADLF GTLTPKQRML CYHLSEAALR GRDITTIQNC RYNLWVRSLM ERIYTHLSKS ERTDDFALLE EYLFCIWFAN GIHHHYSGAK FIARFSPEFL REALRVTGVE LEPEEQALLE RVLYDTDFLP KQTEQSGEED IIKASSVNFY APGITRAEAE SHYKNLIEAL PENERSCPPS FGLNTRLIRS TSGELKDEVC CIDGLYSPAI EAVVASLEAA IPYTENEEQA ACIRLLCDYY RTGDVRLYDR FCIRWVENNR TRIDFINGFT EVYADPIGIH GSWEGLVHMQ DEEAGRRTRI ISEHAGWFEA HSPIDARFRK KNPHGISATV VNVLTIAGDS YPATPIGINL PNADWIRAEH GSKSVTIDNI TDAYNHAARG TGLYEEFIPD EEVRRHVELH ADLTDSLHTD LHECLGHGSG QLLPGVPGDA LGEHASTLEE TRADLFALYF LADPKMIELG LLTDPDAYKA NYYKYMLNGL MTQLVRIKRG EEIEEAHMRN RALIARYVLE HAERPGAMSL VCEEGKTALV IKDYEAVRAI IAGLLTEVQR IKSEGDYTAG KALVERYAVH VDPLLHEEVL MRYAKLDIAP YKGFVNPRLR PVYNSEGRLT DATIEYTEGY AEQMLRYSAE YSFLPTDSPL LQEARRLRSH LRRAMDGVLS ASMREKGLHY GINFGVTREH LLRLARTADA SAPLADYLWR RDVRETKILA TMIFPAEELT HEQATRFLRE ADNVELREQL TANLLERMPE AIRSIGRWIE SKETTPDMMT GVLTLAARLF TRGIFPENAP AEKLLALAIL HLSDEEQKTE LRRASALLLK RYGRGSAERT KKVLCLLPES SQDTAPVLYE LCEDIRFELD FYPKDEHHHH HH

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.099 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.5 mm
検出器名称: Pilatus 1M
スキャン
タイトル: Dipeptidyl peptidase III: pgDPP3_FL / 測定日: 2015年3月14日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 4 °C / フレーム数: 8 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1333 4.8187
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.6 / ポイント数: 480 /
MinMax
Q0.2352 4.778
P(R) point22 501
R0 11.25
結果
カーブのタイプ: merged
実験値StandardPorod
分子量101 kDa101 kDa72 kDa
体積--116 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I071.02 0.185 70.244 0.289
慣性半径, Rg 3.08 nm0.012 3 nm0.018

MinMax
D-11.25
Guinier point22 64

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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