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- SASDBY7: N-terminal and chromo-ATPase domains of chromo domain-containing ... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBY7
試料N-terminal and chromo-ATPase domains of chromo domain-containing protein 1 (Chd1: 1-1010)
  • chromodomain helicase DNA binding domain (protein), Chd1, Saccharomyces cerevisiae
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / sister chromatid cohesion ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / DNA double-strand break processing / nucleosome organization / SAGA complex / sister chromatid cohesion / ATP-dependent chromatin remodeler activity / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / double-strand break repair via homologous recombination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin DNA binding / site of double-strand break / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / chromatin binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / mitochondrion / DNA binding / ATP binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Helicase conserved C-terminal domain / Homeobox-like domain superfamily / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromo domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural reorganization of the chromatin remodeling enzyme Chd1 upon engagement with nucleosomes.
著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Vijender Singh / Nicola Wiechens / Daniel P Ryan / Hassane El-Mkami / Maxim Petoukhov / Dmitri I Svergun / Barbara Treutlein / Salina Quack ...著者: Ramasubramanian Sundaramoorthy / Amanda L Hughes / Vijender Singh / Nicola Wiechens / Daniel P Ryan / Hassane El-Mkami / Maxim Petoukhov / Dmitri I Svergun / Barbara Treutlein / Salina Quack / Monika Fischer / Jens Michaelis / Bettina Böttcher / David G Norman / Tom Owen-Hughes /
要旨: The yeast Chd1 protein acts to position nucleosomes across genomes. Here, we model the structure of the Chd1 protein in solution and when bound to nucleosomes. In the apo state, the DNA-binding ...The yeast Chd1 protein acts to position nucleosomes across genomes. Here, we model the structure of the Chd1 protein in solution and when bound to nucleosomes. In the apo state, the DNA-binding domain contacts the edge of the nucleosome while in the presence of the non-hydrolyzable ATP analog, ADP-beryllium fluoride, we observe additional interactions between the ATPase domain and the adjacent DNA gyre 1.5 helical turns from the dyad axis of symmetry. Binding in this conformation involves unravelling the outer turn of nucleosomal DNA and requires substantial reorientation of the DNA-binding domain with respect to the ATPase domains. The orientation of the DNA-binding domain is mediated by sequences in the N-terminus and mutations to this part of the protein have positive and negative effects on Chd1 activity. These observations indicate that the unfavorable alignment of C-terminal DNA-binding region in solution contributes to an auto-inhibited state.
登録者
  • Ramasubramanian Sundaramoorthy (University of Dundee, Dundee, UK)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #915
タイプ: dummy / ソフトウェア: GASBOR (2.3i) / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: C1 / カイ2乗値: 5.45
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: N-terminal and chromo-ATPase domains of chromo domain-containing protein 1 (Chd1: 1-1010)
試料濃度: 0.60-9.80
バッファ名称: 50mM Hepes 150mM NaCl / pH: 7.5
要素 #521名称: Chd1 / タイプ: protein / 記述: chromodomain helicase DNA binding domain / 分子量: 116.922 / 分子数: 1 / 由来: Saccharomyces cerevisiae / 参照: UniProt: P32657
配列: MAAKDISTEV LQNPELYGLR RSHRAAAHQQ NYFNDSDDED DEDNIKQSRR KRMTTIEDDE DEFEDEEGEE DSGEDEDEED FEEDDDYYGS PIKQNRSKPK SRTKSKSKSK PKSQSEKQST VKIPTRFSNR QNKTVNYNID YSDDDLLESE DDYGSEEALS EENVHEASAN ...配列:
MAAKDISTEV LQNPELYGLR RSHRAAAHQQ NYFNDSDDED DEDNIKQSRR KRMTTIEDDE DEFEDEEGEE DSGEDEDEED FEEDDDYYGS PIKQNRSKPK SRTKSKSKSK PKSQSEKQST VKIPTRFSNR QNKTVNYNID YSDDDLLESE DDYGSEEALS EENVHEASAN PQPEDFHGID IVINHRLKTS LEEGKVLEKT VPDLNNCKEN YEFLIKWTDE SHLHNTWETY ESIGQVRGLK RLDNYCKQFI IEDQQVRLDP YVTAEDIEIM DMERERRLDE FEEFHVPERI IDSQRASLED GTSQLQYLVK WRRLNYDEAT WENATDIVKL APEQVKHFQN RENSKILPQY SSNYTSQRPR FEKLSVQPPF IKGGELRDFQ LTGINWMAFL WSKGDNGILA DEMGLGKTVQ TVAFISWLIF ARRQNGPHII VVPLSTMPAW LDTFEKWAPD LNCICYMGNQ KSRDTIREYE FYTNPRAKGK KTMKFNVLLT TYEYILKDRA ELGSIKWQFM AVDEAHRLKN AESSLYESLN SFKVANRMLI TGTPLQNNIK ELAALVNFLM PGRFTIDQEI DFENQDEEQE EYIHDLHRRI QPFILRRLKK DVEKSLPSKT ERILRVELSD VQTEYYKNIL TKNYSALTAG AKGGHFSLLN IMNELKKASN HPYLFDNAEE RVLQKFGDGK MTRENVLRGL IMSSGKMVLL DQLLTRLKKD GHRVLIFSQM VRMLDILGDY LSIKGINFQR LDGTVPSAQR RISIDHFNSP DSNDFVFLLS TRAGGLGINL MTADTVVIFD SDWNPQADLQ AMARAHRIGQ KNHVMVYRLV SKDTVEEEVL ERARKKMILE YAIISLGVTD GNKYTKKNEP NAGELSAILK FGAGNMFTAT DNQKKLEDLN LDDVLNHAED HVTTPDLGES HLGGEEFLKQ FEVTDYKADI DWDDIIPEEE LKKLQDEEQK RKDEEYVKEQ LEMMNRRDNA LKKIKNSVNG DGTAANSDSD DDSTSRSSRR RARANDMDSI

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.154 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 5 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: N-terminal tandem chromo-ATPase domains of Chromo
測定日: 2008年11月30日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 120 sec. / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0731 4.945
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 1009 /
MinMax
Q0.1444 2.465
P(R) point1 1009
R0 12
結果
カーブのタイプ: extrapolated
コメント: The protein fragment 1-1010 encompassing the N-terminal and chromo-ATPase domains of Saccharomyces cerevisiae Chd1.
実験値Porod
分子量120 kDa-
体積-228 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I01.22 0.001 1.36 0.0035
慣性半径, Rg 4.07 nm0.002 4.53 nm0.01

MinMax
D-12
Guinier point7 94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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