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万見
- SASDBU9: Terminally truncated human βB2-crystallin (Beta-crystallin B2) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBU9
試料Terminally truncated human βB2-crystallin
  • Beta-crystallin B2 (protein), Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of eye lens / response to stimulus / lens development in camera-type eye / 視覚 / structural molecule activity / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Beta/Gamma crystallin / Crystallins beta and gamma 'Greek key' motif profile. / Beta/gamma crystallins / Beta/gamma crystallin / Gamma-crystallin-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-crystallin B2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2017
タイトル: Human βB2-Crystallin Forms a Face-en-Face Dimer in Solution: An Integrated NMR and SAXS Study.
著者: Zhaoyong Xi / Matthew J Whitley / Angela M Gronenborn /
要旨: βγ-Crystallins are long-lived eye lens proteins that are crucial for lens transparency and refractive power. Each βγ-crystallin comprises two homologous domains, which are connected by a short ...βγ-Crystallins are long-lived eye lens proteins that are crucial for lens transparency and refractive power. Each βγ-crystallin comprises two homologous domains, which are connected by a short linker. γ-Crystallins are monomeric, while β-crystallins crystallize as dimers and multimers. In the crystal, human βB2-crystallin is a domain-swapped dimer while the N-terminally truncated βB1-crystallin forms a face-en-face dimer. Combining and integrating data from multi-angle light scattering, nuclear magnetic resonance, and small-angle X-ray scattering of full-length and terminally truncated human βB2-crystallin in solution, we show that both these βB2-crystallin proteins are dimeric, possess C2 symmetry, and are more compact than domain-swapped dimers. Importantly, no inter-molecular paramagnetic relaxation enhancement effects compatible with domain swapping were detected. Our collective experimental results unambiguously demonstrate that, in solution, human βB2-crystallin is not domain swapped and exhibits a face-en-face dimer structure similar to the crystal structure of truncated βB1-crystallin.
登録者
  • Zhaoyong Xi (University of Pittsburgh)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #1128
タイプ: dummy / ソフトウェア: DAMMIN / ダミー原子の半径: 2.00 A / カイ2乗値: 0.216 / P-value: 0.038400
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Terminally truncated human βB2-crystallin / 試料濃度: 1.75 mg/ml
バッファ名称: 25 mM NaPi, 5 mM DTT, 1 mM EDTA, / pH: 6.5
要素 #587タイプ: protein / 記述: Beta-crystallin B2 / 分子量: 20.911 / 分子数: 2 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P43320
配列:
MLNPKIIIFE QENFQGHSHE LNGPCPNLKE TGVEKAGSVL VQAGPWVGYE QANCKGEQFV FEKGEYPRWD SWTSSRRTDS LSSLRPIKVD SQEHKIILYE NPNFTGKKME IIDDDVPSFH AHGYQEKVSS VRVQSGTWVG YQYPGYRGLQ YLLEKGDYKD SSDFGAPHPQ VQSVRRIRDM QW

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実験情報

ビーム設備名称: Advanced Photon Source (APS) 12ID-B SAXS/WAXS / 地域: Argonne, IL / 国: USA / 線源: X-ray synchrotronシンクロトロン / 波長: 0.08856 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: terminally truncated human βB2-crystallin / 測定日: 2015年3月20日 / 照射時間: 0.4 sec. / フレーム数: 30 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0323 0.4499
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 167 /
MinMax
Q0.033081 0.394955
P(R) point1 167
R0 67
結果
カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量38.6 kDa38.6 kDa
体積-61.84 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.0513 0.0002 0.051 0.0004
慣性半径, Rg 2.076 nm0.012 2.09 nm0.019

MinMax
D-6.7
Guinier point2 29

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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