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- SASDBS2: Recombinant Tn antigen-binding lectin from Vatairea macrocarpa -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBS2
試料Recombinant Tn antigen-binding lectin from Vatairea macrocarpa
  • Recombinant Tn antigen-binding lectin (protein), vRML, Vatairea macrocarpa
機能・相同性
機能・相同性情報


carbohydrate binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Legume lectin / Legume lectin, alpha chain, conserved site / Legume lectins alpha-chain signature. / Legume lectins beta-chain signature. / Legume lectin domain / Legume lectin, beta chain, Mn/Ca-binding site / Legume lectin domain / : / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Vatairea macrocarpa (マメ科)
引用ジャーナル: Int J Biochem Cell Biol / : 2016
タイトル: Structural characterization of a Vatairea macrocarpa lectin in complex with a tumor-associated antigen: A new tool for cancer research.
著者: Bruno L Sousa / José C Silva-Filho / Prashant Kumar / Melissa A Graewert / Ronniery I Pereira / Rodrigo M S Cunha / Kyria S Nascimento / Gustavo A Bezerra / Plínio Delatorre / Kristina ...著者: Bruno L Sousa / José C Silva-Filho / Prashant Kumar / Melissa A Graewert / Ronniery I Pereira / Rodrigo M S Cunha / Kyria S Nascimento / Gustavo A Bezerra / Plínio Delatorre / Kristina Djinovic-Carugo / Celso S Nagano / Karl Gruber / Benildo S Cavada /
要旨: Legume lectins are the most thoroughly studied group of lectins and have been widely linked to many pathological processes. Their use as immunohistochemistry markers for cell profiling and cancer ...Legume lectins are the most thoroughly studied group of lectins and have been widely linked to many pathological processes. Their use as immunohistochemistry markers for cell profiling and cancer diagnosis have made these molecules important tools for immunological studies and have stimulated the prospection and characterization of new lectins. The crystal structures of a recombinant seed lectin from Vatairea macrocarpa (rVML) and its complexes with GalNAcα1-O-Ser, GalNAc and α-lactose, have been determined at 1.90, 1.97, 2.70 and 1.83Å resolution, respectively. Small angle X-ray scattering and calorimetry assays have confirmed the same pH stable oligomerization pattern and binding profiles proposed for its wild-type counterpart. In silico analyzes have explored the potential of this recombinant lectin as new tool for cancer research through a comparative profile with other legume lectins widely used for cancer diagnosis and prognosis. The results suggest the recognition of specific epitopes exhibited on different cancer cells as a process that relies on the disposition of hydrophobic clusters and charged regions around the lectin carbohydrate-binding site, favouring the anchorage of different groups in the antigen boundaries, highlighting the different potential of each analyzed lectin. In conclusion, the experimental results and comparative analysis show that rVML is as a promising tool for cancer research, able to bind with high affinity specific tumor-associated antigens, highly stable and easily produced.
登録者
  • Melissa Graewert (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #416
タイプ: atomic / ソフトウェア: CORAL / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.920
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Recombinant Tn antigen-binding lectin from Vatairea macrocarpa
試料濃度: 1.00-10.00
バッファ名称: sodium phosphate / 濃度: 100.00 mM / pH: 5 / 組成: 150 mM NaCl, 5% v/v glycerol
要素 #273名称: vRML / タイプ: protein / 記述: Recombinant Tn antigen-binding lectin / 分子量: 26.213 / 分子数: 4 / 由来: Vatairea macrocarpa / 参照: UniProt: P81371
配列: SEVVSYSFTK FNPNPKDIIL QGDALVTSKG KLQLTKVKDG KPVDHSLGRA LYAAPIHIWD DSTDRVASFA TSFSFVVEAP DESKTADGIA FFLAPPDTQP QKDGGFLGLF NDSNKSIQTV AVEFDTFSNT WDPSARHIGI NVNSIESMKY VKWGWENGKV ANVYISYEAS ...配列:
SEVVSYSFTK FNPNPKDIIL QGDALVTSKG KLQLTKVKDG KPVDHSLGRA LYAAPIHIWD DSTDRVASFA TSFSFVVEAP DESKTADGIA FFLAPPDTQP QKDGGFLGLF NDSNKSIQTV AVEFDTFSNT WDPSARHIGI NVNSIESMKY VKWGWENGKV ANVYISYEAS TKTLTASLTY PSNATSYIVS ANVDLKSALP EWVRVGFSAT SGLSRDHVET HDVLDWSFTS TLQAPSDDSN

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III P12 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.12 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 3.1 mm
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: Tn antigen-binding lectin from V. macrocarpa. / 測定日: 2014年1月11日 / 保管温度: 10 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0199 4.4962
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 978 /
MinMax
Q0.0778983 2.65196
P(R) point1 978
R0 9.5
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: Note: Carries a tyrosine mutation, instead of phenylalanine, at position 6 (F6Y - cf UniProt P81371).
実験値StandardPorod
分子量100 kDa70 kDa100 kDa
体積--168 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I01787 1.8 1813.1 2.8
慣性半径, Rg 3.13 nm0.02 3.17 nm0.4

MinMax
D-9.5
Guinier point23 148

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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