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- SASDBG6: Ribosome biogenesis protein 15 (Nop15) (Ribosome biogenesis prote... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBG6
試料Ribosome biogenesis protein 15 (Nop15)
  • Ribosome biogenesis protein 15 (protein), Nop15, Saccharomyces cerevisiae
機能・相同性
機能・相同性情報


preribosome, large subunit precursor / maturation of LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ribosomal large subunit biogenesis / rRNA binding / nucleolus / RNA binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ribosome biogenesis protein 15, RNA recognition motif / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribosome biogenesis protein 15
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2017
タイトル: Structural analysis reveals the flexible C-terminus of Nop15 undergoes rearrangement to recognize a pre-ribosomal RNA folding intermediate.
著者: Jun Zhang / Lauren E Gonzalez / Traci M Tanaka Hall /
要旨: The RNA recognition motif (RRM) is the most abundant RNA-binding domain in eukaryotes, and it plays versatile roles in RNA metabolism. Despite its abundance, diversity of RRM structure and function ...The RNA recognition motif (RRM) is the most abundant RNA-binding domain in eukaryotes, and it plays versatile roles in RNA metabolism. Despite its abundance, diversity of RRM structure and function is generated by variations on a conserved core. Yeast Nop15 is an RRM protein that is essential for large ribosomal subunit biogenesis. We determined a 2.0 Å crystal structure of Nop15 that reveals a C-terminal α-helical region obscures its canonical RNA-binding surface. Small-angle X-ray scattering, NMR and RNA-binding analyses further reveal that the C-terminal residues of Nop15 are highly flexible, but essential for tight RNA binding. Moreover, comparison with a recently reported cryo-electron microscopy structure indicates that dramatic rearrangement of the C-terminal region of Nop15 in the pre-ribosome exposes the RNA-binding surface to recognize the base of its stem-loop target RNA and extends a newly-formed α helix to the distal loop where it forms protein interactions.
登録者
  • Jun Zhang (NIH, National Institutes of Health, Bethesda, MD, Bethesda, Maryland, USA)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #636
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.649
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モデル #637
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.649
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #638
タイプ: mix / ソフトウェア: EOM / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.649
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Ribosome biogenesis protein 15 (Nop15) / 試料濃度: 0.70-3.00
バッファ名称: 25 mM HEPES, 500 mM NaCl, 2 mM DTT / pH: 7.5
要素 #402名称: Nop15 / タイプ: protein / 記述: Ribosome biogenesis protein 15 / 分子量: 16.541 / 分子数: 1 / 由来: Saccharomyces cerevisiae / 参照: UniProt: P53927
配列:
KDKKTLEEYS GIIYVSRLPH GFHEKELSKY FAQFGDLKEV RLARNKKTGN SRHYGFLEFV NKEDAMIAQE SMNNYLLMGH LLQVRVLPKG AKIEKLYKYK KRVLVEKGIT KPVKQLKDNM KQKHEERIKK LAKSGIEFKW

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実験情報

ビーム設備名称: Advanced Light Source (ALS) 12.3.1 (SIBYLS) / 地域: Berkeley, CA / 国: USA / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1 Å
検出器名称: MAR 165 CCD
スキャン
タイトル: Ribosome biogenesis protein 15 / 測定日: 2013年4月25日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 4 °C / 照射時間: 0.5 sec. / フレーム数: 1 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.0198 0.2934
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 396 /
MinMax
Q0.035575 0.275763
P(R) point1 396
R0 103
結果
カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量16.4 kDa23 kDa
体積-38 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I0125.6 3.5 113.76 3.6
慣性半径, Rg 2.86 nm0.09 2.4 nm0.09

MinMax
D-10.3
Guinier point27 56

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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