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- SASDBC7: Human NEI like DNA glycosylase 1 (NEIL1) (Endonuclease 8-like 1) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBC7
試料Human NEI like DNA glycosylase 1 (NEIL1)
  • Endonuclease 8-like 1 (protein), Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine ...negative regulation of nuclease activity / Defective Base Excision Repair Associated with NEIL1 / depyrimidination / DNA N-glycosylase activity / 8-oxo-7,8-dihydroguanine DNA N-glycosylase activity / hydrolase activity, acting on glycosyl bonds / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; N-グリコシル化合物加水分解酵素 / APEX1-Independent Resolution of AP Sites via the Single Nucleotide Replacement Pathway / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / class I DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase / base-excision repair, gap-filling / base-excision repair / chromosome / response to oxidative stress / damaged DNA binding / centrosome / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Endonuclease VIII-like 1, DNA binding / Endonuclease VIII-like 1, DNA bind / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase N-terminal domain / MutM-like, N-terminal / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase, catalytic domain / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase catalytic domain profile. / Formamidopyrimidine-DNA glycosylase H2TH domain / DNA glycosylase/AP lyase, H2TH DNA-binding / Ribosomal protein S13-like, H2TH
類似検索 - ドメイン・相同性
Endonuclease 8-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / : 2017
タイトル: Destabilization of the PCNA trimer mediated by its interaction with the NEIL1 DNA glycosylase.
著者: Aishwarya Prakash / Kedar Moharana / Susan S Wallace / Sylvie Doublié /
要旨: The base excision repair (BER) pathway repairs oxidized lesions in the DNA that result from reactive oxygen species generated in cells. If left unrepaired, these damaged DNA bases can disrupt ...The base excision repair (BER) pathway repairs oxidized lesions in the DNA that result from reactive oxygen species generated in cells. If left unrepaired, these damaged DNA bases can disrupt cellular processes such as replication. NEIL1 is one of the 11 human DNA glycosylases that catalyze the first step of the BER pathway, i.e. recognition and excision of DNA lesions. NEIL1 interacts with essential replication proteins such as the ring-shaped homotrimeric proliferating cellular nuclear antigen (PCNA). We isolated a complex formed between NEIL1 and PCNA (±DNA) using size exclusion chromatography (SEC). This interaction was confirmed using native gel electrophoresis and mass spectrometry. Stokes radii measured by SEC hinted that PCNA in complex with NEIL1 (±DNA) was no longer a trimer. Height measurements and images obtained by atomic force microscopy also demonstrated the dissociation of the PCNA homotrimer in the presence of NEIL1 and DNA, while small-angle X-ray scattering analysis confirmed the NEIL1 mediated PCNA trimer dissociation and formation of a 1:1:1 NEIL1-DNA-PCNA(monomer) complex. Furthermore, ab initio shape reconstruction provides insights into the solution structure of this previously unreported complex. Together, these data point to a potential mechanistic switch between replication and BER.
登録者
  • Kedar Moharana (University of Vermont, Burlington, VT, USA)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #809
タイプ: dummy / ソフトウェア: GASBOR / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 1.07
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Human NEI like DNA glycosylase 1 (NEIL1) / 試料濃度: 0.50-2.00
バッファ名称: 25mM HEPES 300mM NaCl 1mM DTT 10% Glycerol / pH: 7.5
要素 #453タイプ: protein / 記述: Endonuclease 8-like 1 / 分子量: 44.722 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: Q96FI4
配列: MPEGPELHLA SQFVNEACRA LVFGGCVEKS SVSRNPEVPF ESSAYRISAS ARGKELRLIL SPLPGAQPQQ EPLALVFRFG MSGSFQLVPR EELPRHAHLR FYTAPPGPRL ALCFVDIRRF GRWDLGGKWQ PGRGPCVLQE YQQFRESVLR NLADKAFDRP ICEALLDQRF ...配列:
MPEGPELHLA SQFVNEACRA LVFGGCVEKS SVSRNPEVPF ESSAYRISAS ARGKELRLIL SPLPGAQPQQ EPLALVFRFG MSGSFQLVPR EELPRHAHLR FYTAPPGPRL ALCFVDIRRF GRWDLGGKWQ PGRGPCVLQE YQQFRESVLR NLADKAFDRP ICEALLDQRF FNGIGNYLRA EILYRLKIPP FEKARSVLEA LQQHRPSPEL TLSQKIRTKL QNPDLLELCH SVPKEVVQLG GKGYGSESGE EDFAAFRAWL RCYGMPGMSS LQDRHGRTIW FQGDPGPLAP KGRKSRKKKS KATQLSPEDR VEDALPPSKA PSRTRRAKRD LPKRTATQRP EGTSLQQDPE APTVPKKGRR KGRQAASGHC RPRKVKADIP SLEPEGTSAS LEHHHHHH

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実験情報

ビーム設備名称: Advanced Photon Source (APS) BioCAT 18ID / 地域: Argonne, IL / : United States / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.1033 Å
検出器名称: MAR 165 CCD
スキャン
タイトル: Human NEI like DNA glycosylase 1 (NEIL1) / 測定日: 2015年3月13日 / 保管温度: 4 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 14 / 単位: 1/A /
MinMax
Q0.005 0.3286
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 1062 /
MinMax
Q0.0130078 0.328583
P(R) point1 1062
R0 150
結果
カーブのタイプ: single_conc
コメント: Experimental MW reported here is calculated from Gnom based I(0) estimates and will be used for publication purpose in future. Guinier I(0) estimates are prone to presence of ...コメント: Experimental MW reported here is calculated from Gnom based I(0) estimates and will be used for publication purpose in future. Guinier I(0) estimates are prone to presence of aggregates/radiation damage and that is why Gnom based I(0) was preferred to calculate the experimental MW.
実験値StandardStandard errorPorod
分子量48.1 kDa50.56 kDa0.35 47.8 kDa
体積---81.37 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I04.411 0.0441 4.31 0.03
慣性半径, Rg 3.83 nm0.064 3.55 nm0.331

MinMaxError
D-15 0.25
Guinier point28 107 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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