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- SASDAU3: Fila22-23 (immunoglobulin- like filamin two-domain fragment 22-23) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAU3
試料Fila22-23
  • immunoglobulin- like filamin two-domain fragment 22-23 (protein), Fila22-23, Escherichia coli
生物種Escherichia coli (大腸菌)
引用ジャーナル: J Biol Chem / : 2009
タイトル: Atomic structures of two novel immunoglobulin-like domain pairs in the actin cross-linking protein filamin.
著者: Outi K Heikkinen / Salla Ruskamo / Peter V Konarev / Dmitri I Svergun / Tatu Iivanainen / Sami M Heikkinen / Perttu Permi / Harri Koskela / Ilkka Kilpeläinen / Jari Ylänne /
要旨: Filamins are actin filament cross-linking proteins composed of an N-terminal actin-binding domain and 24 immunoglobulin-like domains (IgFLNs). Filamins interact with numerous proteins, including the ...Filamins are actin filament cross-linking proteins composed of an N-terminal actin-binding domain and 24 immunoglobulin-like domains (IgFLNs). Filamins interact with numerous proteins, including the cytoplasmic domains of plasma membrane signaling and cell adhesion receptors. Thereby filamins mechanically and functionally link the cell membrane to the cytoskeleton. Most of the interactions have been mapped to the C-terminal IgFLNs 16-24. Similarly, as with the previously known compact domain pair of IgFLNa20-21, the two-domain fragments IgFLNa16-17 and IgFLNa18-19 were more compact in small angle x-ray scattering analysis than would be expected for two independent domains. Solution state NMR structures revealed that the domain packing in IgFLNa18-19 resembles the structure of IgFLNa20-21. In both domain pairs the integrin-binding site is masked, although the details of the domain-domain interaction are partly distinct. The structure of IgFLNa16-17 revealed a new domain packing mode where the adhesion receptor binding site of domain 17 is not masked. Sequence comparison suggests that similar packing of three tandem filamin domain pairs is present throughout the animal kingdom, and we propose that this packing is involved in the regulation of filamin interactions through a mechanosensor mechanism.
登録者
  • Petr Konarev (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #39
タイプ: dummy / ソフトウェア: Gasbor and Damaver / カイ2乗値: 3.1684
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Fila22-23 / Sample MW: 18.7 kDa
バッファ名称: 100 mM NaCl, 10 mM dithiothreitol, 20 mM Tris / pH: 8
要素 #36名称: Fila22-23 / タイプ: protein
記述: immunoglobulin- like filamin two-domain fragment 22-23
分子量: 18.7 / 分子数: 1 / 由来: Escherichia coli
配列: PAADPEKSYA EGPGLDGGEC FQPSKFKIHA VDPDGVDGGD GFVVTIEGPA PVDPVMVDNG DGTYDVEFEP KEAGDYVINL TLDGDNVNGF PKTVTVKPAP SAEHSYAEGE GLVKVFDNAP AEFTIFAVDT KGVARTDGGD PFEVAINGPD GLVVDAKVTD NNDGTYGVVY ...配列:
PAADPEKSYA EGPGLDGGEC FQPSKFKIHA VDPDGVDGGD GFVVTIEGPA PVDPVMVDNG DGTYDVEFEP KEAGDYVINL TLDGDNVNGF PKTVTVKPAP SAEHSYAEGE GLVKVFDNAP AEFTIFAVDT KGVARTDGGD PFEVAINGPD GLVVDAKVTD NNDGTYGVVY DAPVEGNYNV NVTLRGNPIK NMPIDVKCIE

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: Fila22-23 / 測定日: 2007年6月18日 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.235 5.0544
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 474 /
MinMax
Q0.2733 2.464
P(R) point32 505
R0 9
結果
D max: 9 / カーブのタイプ: single_conc /
実験値PorodEstimated
分子量24 kDa--
体積-32 nm332

P(R)Guinier
前方散乱 I034 34.3
慣性半径, Rg 2.77 nm2.76 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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