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- PDB-9yr7: Cryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamte... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9yr7
タイトルCryo-EM structure of human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH undocked state
要素
  • Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
  • Myosin regulatory light chain 11
  • Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Cardiac Myosin / Interacting Heads Motif / Mavacamten / Actin Binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / unconventional myosin complex / Striated Muscle Contraction / contractile muscle fiber / Smooth Muscle Contraction / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / muscle myosin complex / Activation of the AP-1 family of transcription factors ...regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / unconventional myosin complex / Striated Muscle Contraction / contractile muscle fiber / Smooth Muscle Contraction / FCERI mediated MAPK activation / protein localization to nuclear periphery / muscle myosin complex / Activation of the AP-1 family of transcription factors / negative regulation of ribosomal protein gene transcription by RNA polymerase II / response to amino acid starvation / positive regulation of cellular response to amino acid starvation / mediator complex binding / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / Oxidative Stress Induced Senescence / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / adult heart development / myosin complex / myosin II complex / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / cytoskeletal motor activity / TFIID-class transcription factor complex binding / amino acid biosynthetic process / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / ATP metabolic process / skeletal muscle tissue development / striated muscle contraction / skeletal muscle contraction / cardiac muscle contraction / stress fiber / regulation of heart rate / cellular response to nutrient levels / muscle contraction / cellular response to amino acid starvation / bioluminescence / sarcomere / generation of precursor metabolites and energy / RNA polymerase II transcription regulator complex / Z disc / actin filament binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / calmodulin binding / intracellular signal transduction / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / calcium ion binding / chromatin binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / EF-hand domain / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. ...: / EF-hand domain / : / Basic region leucine zipper / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Basic-leucine zipper (bZIP) domain signature. / Basic-leucine zipper (bZIP) domain profile. / basic region leucin zipper / Basic-leucine zipper domain / Basic-leucine zipper domain superfamily / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / Green fluorescent protein, GFP / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Chem-XB2 / General control transcription factor GCN4 / Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Myosin-7 / Green fluorescent protein / Myosin regulatory light chain 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Aequorea victoria (オワンクラゲ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Somavarapu, A.K. / Ge, J. / Yengo, C.M. / Craig, R. / Padron, R.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL164560 米国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)AR081941 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM Reveals How Cardiomyopathy Therapeutic Drugs Modulate the Myosin Motors of the Heart
著者: Somavarapu, A.K. / Ge, J. / Yengo, C.M. / Craig, R. / Padron, R.
履歴
登録2025年10月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02026年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月8日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein
B: Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein
C: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
D: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
E: Myosin regulatory light chain 11
F: Myosin regulatory light chain 11
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)382,10212
ポリマ－380,5116
非ポリマー1,5916
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 3種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質 Myosin-7,General control transcription factor GCN4,Enhanced Green fluorescent protein


分子量: 150656.500 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母), (組換発現) Aequorea victoria (オワンクラゲ)
遺伝子: MYH7, MYHCB, GCN4, AAS101, AAS3, ARG9, YEL009C, GFP
発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P12883, UniProt: P03069, UniProt: P42212
#2: タンパク質 Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / MLC1/MLC3 / MLC1F/MLC3F / Myosin light chain alkali 1/2 / Myosin light chain A1/A2


分子量: 20620.490 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P05977
#3: タンパク質 Myosin regulatory light chain 11 / Fast skeletal myosin light chain 2 / MLC2F / Myosin light chain 11 / Myosin regulatory light chain ...Fast skeletal myosin light chain 2 / MLC2F / Myosin light chain 11 / Myosin regulatory light chain 2 / skeletal muscle isoform


分子量: 18978.445 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P97457

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非ポリマー , 3種, 6分子

#4: 化合物 ChemComp-XB2 / Mavacamten / 6-[[(1~{S})-1-phenylethyl]amino]-3-propan-2-yl-1~{H}-pyrimidine-2,4-dione


分子量: 273.330 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H19N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Human beta-cardiac myosin bound to mavacamten in the interacting-heads motif and S2-FH undocked stateCOMPLEX#1-#30MULTIPLE SOURCES
2beta-cardiac myosinCOMPLEX#11RECOMBINANT
3Myosin light chain 1/3 and Myosin regulatory light chain 11COMPLEX#2-#31NATURAL
分子量値: 0.11652168 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Mus musculus (ハツカネズミ)10090
由来(組換発現)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのタイプ: UltrAuFoil
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 49.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリFitting-ID
1cryoSPARC粒子像選択
2Topaz粒子像選択
5cryoSPARCCTF補正
8UCSF ChimeraXモデルフィッティング1
9MDFFモデルフィッティング1
10Cootモデルフィッティング1
12PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化1
13PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化2
14cryoSPARC初期オイラー角割当
15cryoSPARC最終オイラー角割当
16cryoSPARC分類
17cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 187695 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築
IDプロトコル空間
1FLEXIBLE FITREAL
2
原子モデル構築

Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeChain residue rangeInitial refinement model-IDPdb chain residue range
18ACT

8act

18ACT4-87514-875
22FXM

2fxm

22FXM838-9432838-943
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00420178
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.64127141
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.9262661
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042925
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0043530

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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