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- PDB-9x8x: Cryo-EM Structure of G6PT1 bound with lower pi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9x8x
タイトルCryo-EM Structure of G6PT1 bound with lower pi
要素Glucose-6-phosphate exchanger SLC37A4
キーワードTRANSPORT PROTEIN / G6P
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-6-phosphate transmembrane transporter activity / Glycogen storage disease type Ib (SLC37A4) / glucose 6-phosphate:phosphate antiporter activity / glucose-6-phosphate transport / Gluconeogenesis / phosphate ion transmembrane transport / gluconeogenesis / glucose metabolic process / glucose homeostasis / endoplasmic reticulum membrane ...glucose-6-phosphate transmembrane transporter activity / Glycogen storage disease type Ib (SLC37A4) / glucose 6-phosphate:phosphate antiporter activity / glucose-6-phosphate transport / Gluconeogenesis / phosphate ion transmembrane transport / gluconeogenesis / glucose metabolic process / glucose homeostasis / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / membrane
類似検索 - 分子機能
Glycerate/sugar phosphate transporter, conserved site / : / glpT family of transporters signature. / Sugar phosphate transporter / Major facilitator superfamily / Major Facilitator Superfamily / Major facilitator superfamily domain / Major facilitator superfamily (MFS) profile. / MFS transporter superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Glucose-6-phosphate exchanger SLC37A4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.89 Å
データ登録者Shuai, G. / Xia, Y. / Qian, W.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号
National Natural Science Foundation of China (NSFC)22477098 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2025
タイトル: Structures of human glucose-6-phosphate transporter reveal reciprocal antiport mechanism driving glucose-6-phosphate and inorganic phosphate exchange.
著者: Qian Wang / Ningjie Guo / Yunxiang Du / Junwu Liu / Wanting Ai / Fengyi Yang / Yuanzai Zhu / Yuanyuan Zhao / Di Wu / Lei Liu / Xia Yao / Shuai Gao /
要旨: Glucose-6-phosphate transporter 1 (G6PT1) is essential for systemic glucose homeostasis, and its deficiency causes glycogen storage disease type 1b (GSD1b). G6PT1 functions as a sugar- ...Glucose-6-phosphate transporter 1 (G6PT1) is essential for systemic glucose homeostasis, and its deficiency causes glycogen storage disease type 1b (GSD1b). G6PT1 functions as a sugar-phosphate/inorganic phosphate (Pi) antiporter, orchestrating G6P transport into the endoplasmic reticulum lumen driven by a Pi gradient. Despite its physiological significance, the molecular mechanisms underlying substrate recognition and antiport activity remain poorly characterized. Here, we present cryo-electron microscopy structures of human G6PT1 in apo, Pi-bound, and GlcN6P-bound (a G6P analogue) states, all captured in cytosol-open conformations. Combined with molecular docking and functional assays, these structures elucidate the molecular basis for Pi and G6P recognition in G6PT1. Comparative analysis reveals that Pi binding triggers an interdomain salt bridge formation, resulting in a thicker luminal gate and a more compact central cavity for G6P binding. In addition to the monomer, we identify a dimeric assembly of G6PT1. Mutating key residues at the dimer interface impairs transport activity, suggesting a regulatory role for oligomerization. Our findings thus provide a mechanistic framework for understanding G6PT1 working mechanism and its pathological dysregulation in GSD1b.
履歴
登録2025年10月20日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月7日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月7日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月7日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月7日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年1月7日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update
改定 1.12026年1月14日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose-6-phosphate exchanger SLC37A4
C: Glucose-6-phosphate exchanger SLC37A4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,9744
ポリマ-92,7842
非ポリマー1902
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Glucose-6-phosphate exchanger SLC37A4 / Glucose-5-phosphate transporter / Glucose-6-phosphate translocase / Solute carrier family 37 member ...Glucose-5-phosphate transporter / Glucose-6-phosphate translocase / Solute carrier family 37 member 4 / Transformation-related gene 19 protein / TRG-19


分子量: 46391.809 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLC37A4, G6PT, G6PT1, PRO0685, TRG19 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: O43826
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / : PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: G6PT1 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1900 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
13cryoSPARC3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 30263 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 2.89 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0076510
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.1758858
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.382880
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.041998
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061084

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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